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- PDB-8ejm: Crystal structure of human DEAH-box helicase DHX15 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ejm
タイトルCrystal structure of human DEAH-box helicase DHX15 in complex with SUGP1 G-patch
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DHX15
  • SURP and G-patch domain-containing protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / HYDROLASE / Complex / helicase / splicing factor
機能・相同性
機能・相同性情報


U12-type spliceosomal complex / ATP-dependent activity, acting on RNA / response to alkaloid / antiviral innate immune response / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / helicase activity / spliceosomal complex / response to toxic substance / mRNA processing ...U12-type spliceosomal complex / ATP-dependent activity, acting on RNA / response to alkaloid / antiviral innate immune response / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / helicase activity / spliceosomal complex / response to toxic substance / mRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / double-stranded RNA binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / RNA helicase activity / RNA helicase / nuclear speck / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SURP and G-patch domain-containing protein 1/2 / DHX15, DEXH-box helicase domain / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / SWAP/Surp / SWAP/Surp superfamily / Surp module / SURP motif repeat profile. ...SURP and G-patch domain-containing protein 1/2 / DHX15, DEXH-box helicase domain / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / SWAP/Surp / SWAP/Surp superfamily / Surp module / SURP motif repeat profile. / Suppressor-of-White-APricot splicing regulator / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent RNA helicase DHX15 / SURP and G-patch domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Huang, J. / Tong, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118093 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: DHX15 is involved in SUGP1-mediated RNA missplicing by mutant SF3B1 in cancer.
著者: Zhang, J. / Huang, J. / Xu, K. / Xing, P. / Huang, Y. / Liu, Z. / Tong, L. / Manley, J.L.
履歴
登録2022年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DHX15
B: SURP and G-patch domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,72310
ポリマ－86,8242
非ポリマー8998
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area31400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.300, 90.956, 213.187
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-802-

GOL

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DHX15 / ATP-dependent RNA helicase #46 / DEAH box protein 15 / Splicing factor Prp43 / hPrp43


分子量: 78730.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHX15, DBP1, DDX15 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O43143, RNA helicase
#2: タンパク質 SURP and G-patch domain-containing protein 1 / RNA-binding protein RBP / Splicing factor 4


分子量: 8094.042 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 543-614 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUGP1, SF4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8IWZ8

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非ポリマー , 6種, 281分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, ammonium sulfate, HEPES buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→58.7 Å / Num. obs: 74658 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 36.57 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rmerge(I) obs: 1.324 / Num. unique obs: 11895 / CC1/2: 0.696

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6SH6

6sh6


解像度: 1.8→58.67 Å / SU ML: 0.299 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.5971
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2244 3731 5 %
Rwork0.1887 70866 -
obs0.1905 74597 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→58.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5787 0 52 273 6112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135976
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15368101
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00991058
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.26822296
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.860.42953680.40816966X-RAY DIFFRACTION99.11
1.86-1.940.34373690.31077010X-RAY DIFFRACTION99.96
1.94-2.020.28493690.24457005X-RAY DIFFRACTION99.92
2.02-2.130.26613700.20887054X-RAY DIFFRACTION99.85
2.13-2.260.25343720.21037073X-RAY DIFFRACTION99.87
2.26-2.440.27713710.21167039X-RAY DIFFRACTION99.87
2.44-2.680.26793720.20287080X-RAY DIFFRACTION99.95
2.68-3.070.24423750.19697124X-RAY DIFFRACTION99.95
3.07-3.870.21323770.17637146X-RAY DIFFRACTION99.89
3.87-58.670.17433880.15747369X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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