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万見
- PDB-8eas: Yeast VO in complex with Vma12-22p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eas
タイトルYeast VO in complex with Vma12-22p
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 7
  • V-type proton ATPase assembly factor Vma12p
  • V0 assembly protein 1
  • Vacuolar ATPase assembly protein VMA22
  • Yeast V-ATPase subunit f
キーワードMEMBRANE PROTEIN / V-type / ATPase / assembly / proton
機能・相同性
機能・相同性情報


Vma12-Vma22 assembly complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process ...Vma12-Vma22 assembly complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / vacuolar transport / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / protein targeting to vacuole / vacuole organization / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / vacuolar acidification / cellular hyperosmotic response / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / proton transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / Neutrophil degranulation / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / RNA endonuclease activity / proton transmembrane transport / cell periphery / transmembrane transport / endocytosis / unfolded protein binding / ATPase binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / membrane raft / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Vma22/CCDC115 / Vma22/CCDC115 / Ribonuclease kappa / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit e1/e2 / ATP synthase subunit H / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic ...Vma22/CCDC115 / Vma22/CCDC115 / Ribonuclease kappa / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit e1/e2 / ATP synthase subunit H / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit F / V-type proton ATPase subunit f / V-type proton ATPase subunit c'' / V-type proton ATPase subunit c / V-type proton ATPase subunit d / V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-type proton ATPase subunit c' / Vacuolar ATPase assembly protein VMA22 / V0 assembly protein 1 / V-type proton ATPase subunit e
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wang, H. / Bueler, S.A. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT166152 カナダ
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural basis of V-ATPase V region assembly by Vma12p, 21p, and 22p.
著者: Hanlin Wang / Stephanie A Bueler / John L Rubinstein /
要旨: Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a ...Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a soluble catalytic V region and a membrane-embedded proton-translocating V region. V is assembled in the endoplasmic reticulum (ER) membrane, and V is assembled in the cytosol. However, V binds V only after V is transported to the Golgi membrane, thereby preventing acidification of the ER. We isolated V complexes and subcomplexes from bound to V-ATPase assembly factors Vma12p, Vma21p, and Vma22p. Electron cryomicroscopy shows how the Vma12-22p complex recruits subunits a, e, and f to the rotor ring of V while blocking premature binding of V. Vma21p, which contains an ER-retrieval motif, binds the V:Vma12-22p complex, "mature" V, and a complex that appears to contain a ring of loosely packed rotor subunits and the proteins YAR027W and YAR028W. The structures suggest that Vma21p binds assembly intermediates that contain a rotor ring and that activation of proton pumping following assembly of V with V removes Vma21p, allowing V-ATPase to remain in the Golgi. Together, these structures show how Vma12-22p and Vma21p function in V-ATPase assembly and quality control, ensuring the enzyme acidifies only its intended cellular targets.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural basis of V-ATPase V0 region assembly by Vma12p, 21p, and 22p
著者: Wang, H. / Bueler, S.A. / Rubinstein, J.L.
履歴
登録2022年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar ATPase assembly protein VMA22
B: V-type proton ATPase assembly factor Vma12p
F: V-type proton ATPase subunit F
a: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
b: V0 assembly protein 1
c: V-type proton ATPase subunit c''
d: V-type proton ATPase subunit d
e: V-type proton ATPase subunit e
f: Yeast V-ATPase subunit f
g: V-type proton ATPase subunit c
h: V-type proton ATPase subunit c
i: V-type proton ATPase subunit c
j: V-type proton ATPase subunit c
k: V-type proton ATPase subunit c
l: V-type proton ATPase subunit c
m: V-type proton ATPase subunit c
n: V-type proton ATPase subunit c
o: V-type proton ATPase subunit c'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)404,46118
ポリマ－404,46118
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABbf

#1: タンパク質 Vacuolar ATPase assembly protein VMA22


分子量: 21104.717 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38784
#2: タンパク質 V-type proton ATPase assembly factor Vma12p


分子量: 16460.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#5: タンパク質 V0 assembly protein 1


分子量: 29694.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53262
#9: タンパク質 Yeast V-ATPase subunit f


分子量: 9369.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P0C5R9

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V-type proton ATPase subunit ... , 7種, 14分子 Facdeghijklmno

#3: タンパク質 V-type proton ATPase subunit F


分子量: 13479.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A6A5PYF6
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-ATPase a 1 subunit / V-ATPase 95 kDa subunit / Vacuolar pH protein 1 / Vacuolar proton pump a ...V-ATPase a 1 subunit / V-ATPase 95 kDa subunit / Vacuolar pH protein 1 / Vacuolar proton pump a subunit / Vacuolar proton translocating ATPase subunit a 1


分子量: 95625.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32563
#6: タンパク質 V-type proton ATPase subunit c'' / V-ATPase subunit c'' / V-ATPase 22 kDa proteolipid subunit / Vacuolar proton pump c'' subunit


分子量: 22610.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P23968
#7: タンパク質 V-type proton ATPase subunit d / V-ATPase subunit d / V-ATPase 39 kDa subunit / V-ATPase subunit M39 / Vacuolar proton pump subunit d


分子量: 39822.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32366
#8: タンパク質 V-type proton ATPase subunit e / V-ATPase subunit e / Low dye-binding protein 10 / Vacuolar proton pump subunit e


分子量: 8387.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q3E7B6
#10: タンパク質
V-type proton ATPase subunit c / V-ATPase subunit c / Guanine nucleotide exchange factor 2 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 1 / ...V-ATPase subunit c / Guanine nucleotide exchange factor 2 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 1 / Vacuolar proton pump c subunit


分子量: 16357.501 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P25515
#11: タンパク質 V-type proton ATPase subunit c' / V-ATPase subunit c' / Proteolipid protein VMA11 / Trifluoperazine resistance protein 3 / V-ATPase ...V-ATPase subunit c' / Proteolipid protein VMA11 / Trifluoperazine resistance protein 3 / V-ATPase 16 kDa proteolipid subunit 2 / Vacuolar proton pump c' subunit


分子量: 17046.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32842

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詳細

配列の詳細The full sequence of V-type proton ATPase assembly factor Vma12p is ...The full sequence of V-type proton ATPase assembly factor Vma12p is MFEIKLNDRITEFLRKFKNSAKSNEGIDEDIDLFLKRHAIPMQSLLFYVKEYRKDSDLQC SIKELLKPLEFEFKPKAVRGLHYSEDFKKKLEFLKYQEQELEYQSMVKRSKSVFSLQEDD ELTPSQINKQIKEQVTTVFNVLVSVISVVVAIWYWTGSSTNFPVHVRLLLCLFFGILVLV ADVVVYNSYLKKLEEAKVKEKTKVEKKKVLSKITL

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Yeast Vo in complex with Vma12-22p / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 308537 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00625292
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61734339
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4833512
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0434076
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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