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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8e5p | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Escherichia coli Rho-dependent transcription pre-termination complex containing 24 nt long RNA spacer, Mg-ADP-BeF3, and NusG; Rho hexamer part | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION/RNA / factor-dependent termination / Rho / transcription termination / transcription elongation complex / helicase / ATPase / TRANSCRIPTION-RNA complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報ATP-dependent activity, acting on RNA / DNA-templated transcription termination / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | ||||||
データ登録者 | Molodtsov, V. / Wang, C. | ||||||
| 資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2023タイトル: Structural basis of Rho-dependent transcription termination. 著者: Vadim Molodtsov / Chengyuan Wang / Emre Firlar / Jason T Kaelber / Richard H Ebright / ![]() 要旨: Rho is a ring-shaped hexameric ATP-dependent molecular motor. Together with the transcription elongation factor NusG, Rho mediates factor-dependent transcription termination and transcription- ...Rho is a ring-shaped hexameric ATP-dependent molecular motor. Together with the transcription elongation factor NusG, Rho mediates factor-dependent transcription termination and transcription-translation-coupling quality control in Escherichia coli. Here we report the preparation of complexes that are functional in factor-dependent transcription termination from Rho, NusG, RNA polymerase (RNAP), and synthetic nucleic acid scaffolds, and we report cryogenic electron microscopy structures of the complexes. The structures show that functional factor-dependent pre-termination complexes contain a closed-ring Rho hexamer; have RNA threaded through the central channel of Rho; have 60 nucleotides of RNA interacting sequence-specifically with the exterior of Rho and 6 nucleotides of RNA interacting sequence-specifically with the central channel of Rho; have Rho oriented relative to RNAP such that ATP-dependent translocation by Rho exerts mechanical force on RNAP; and have NusG bridging Rho and RNAP. The results explain five decades of research on Rho and provide a foundation for understanding Rho's function. #1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022タイトル: Structural basis of Rho-dependent transcription termination 著者: Molodtsov, V. / Wang, C. / Firlar, E. / Kaelber, J.T. / Ebright, R.H. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8e5p.cif.gz | 436.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8e5p.ent.gz | 362 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8e5p.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 8e5p_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 8e5p_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 8e5p_validation.xml.gz | 70.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 8e5p_validation.cif.gz | 106.7 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/8e5p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/8e5p | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 27917MC ![]() 8e3fC ![]() 8e3hC ![]() 8e5kC ![]() 8e5lC ![]() 8e5oC ![]() 8e6wC ![]() 8e6xC ![]() 8e6zC ![]() 8e70C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: RNA鎖 | 分子量: 12912.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 47070.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0A0GPI6, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | ChemComp-BEF / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Escherichia coli Rho-dependent transcription pre-termination complex containing 21 nt long RNA spacer, Mg-ADP-BeF3, and NusG; Rho hexamer part タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.9 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1250 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 28 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| 3次元再構成 | 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 270373 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について






米国, 1件
引用























PDBj




































gel filtration



