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万見
- PDB-8e4c: IgM BCR fab truncated form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e4c
タイトルIgM BCR fab truncated form
要素
  • B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain,Yellow fluorescent protein
  • B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
  • Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
キーワードIMMUNE SYSTEM / complex / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


CD22 mediated BCR regulation / riboflavin synthase activity / IgM B cell receptor complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / B cell receptor complex / Cell surface interactions at the vascular wall / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of B cell activation / regulation of immunoglobulin production ...CD22 mediated BCR regulation / riboflavin synthase activity / IgM B cell receptor complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / B cell receptor complex / Cell surface interactions at the vascular wall / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of B cell activation / regulation of immunoglobulin production / B cell affinity maturation / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / early endosome to late endosome transport / riboflavin biosynthetic process / regulation of cell morphogenesis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / B cell proliferation / B cell activation / antigen processing and presentation / positive regulation of endocytosis / immunoglobulin mediated immune response / complement activation, classical pathway / positive regulation of B cell proliferation / antigen binding / multivesicular body / B cell differentiation / bioluminescence / response to bacterium / B cell receptor signaling pathway / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of immune response / MAPK cascade / transmembrane signaling receptor activity / antibacterial humoral response / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / membrane raft / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lumazine-binding protein / Lumazine-binding domain / Lumazine binding domain / Riboflavin synthase alpha chain lumazine-binding repeat profile. / B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha/beta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin ...Lumazine-binding protein / Lumazine-binding domain / Lumazine binding domain / Riboflavin synthase alpha chain lumazine-binding repeat profile. / B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha/beta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / : / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant mu / B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain / B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain / Yellow fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Dong, Y. / Pi, X. / Wu, H. / Reth, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structural principles of B cell antigen receptor assembly.
著者: Ying Dong / Xiong Pi / Frauke Bartels-Burgahn / Deniz Saltukoglu / Zhuoyi Liang / Jianying Yang / Frederick W Alt / Michael Reth / Hao Wu /
要旨: The B cell antigen receptor (BCR) is composed of a membrane-bound class M, D, G, E or A immunoglobulin for antigen recognition and a disulfide-linked Igα (also known as CD79A) and Igβ (also known ...The B cell antigen receptor (BCR) is composed of a membrane-bound class M, D, G, E or A immunoglobulin for antigen recognition and a disulfide-linked Igα (also known as CD79A) and Igβ (also known as CD79B) heterodimer (Igα/β) that functions as the signalling entity through intracellular immunoreceptor tyrosine-based activation motifs (ITAMs). The organizing principle of the BCR remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of mouse full-length IgM BCR and its Fab-deleted form. At the ectodomain (ECD), the Igα/β heterodimer mainly uses Igα to associate with Cµ3 and Cµ4 domains of one heavy chain (µHC) while leaving the other heavy chain (µHC') unbound. The transmembrane domain (TMD) helices of µHC and µHC' interact with those of the Igα/β heterodimer to form a tight four-helix bundle. The asymmetry at the TMD prevents the recruitment of two Igα/β heterodimers. Notably, the connecting peptide between the ECD and TMD of µHC intervenes in between those of Igα and Igβ to guide TMD assembly through charge complementarity. Weaker but distinct density for the Igβ ITAM nestles next to the TMD, suggesting potential autoinhibition of ITAM phosphorylation. Interfacial analyses suggest that all BCR classes utilize a general organizational architecture. Our studies provide a structural platform for understanding B cell signalling and designing rational therapies against BCR-mediated diseases.
履歴
登録2022年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation_author.identifier_ORCID / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity_src_gen
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
A: Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
C: B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain,Yellow fluorescent protein
D: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,2039
ポリマ－160,0974
非ポリマー1,1065
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu


分子量: 45753.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: B1-8 leader sequence: MGWSCIILFLVATATGVHS Strep Tag: WSHPQFEK Rigid linker: AEAAAKEAAAKEAAAKA
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ighm, Igh-6 / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01872
#2: タンパク質 B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain,Yellow fluorescent protein / Ig-alpha / MB-1 membrane glycoprotein / Membrane-bound immunoglobulin-associated protein / Surface ...Ig-alpha / MB-1 membrane glycoprotein / Membrane-bound immunoglobulin-associated protein / Surface IgM-associated protein / YFP


分子量: 42837.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Flag tag:DYKDDDDK Linker: RSIATRS,Flag tag:DYKDDDDK Linker: RSIATRS YFP: ...詳細: Flag tag:DYKDDDDK Linker: RSIATRS,Flag tag:DYKDDDDK Linker: RSIATRS YFP:MFKGIVEGIGIIEKIDIYTDLDKYAIRFPENMLNGIKKESSIMFNGCFLTVTSVNSNIVWFDIFEKEARKLDTFREYKVGDRVNLGTFPKFGAASGGHILSARISCVASIIEIIENEDYQQMWIQIPENFTEFLIDKDYIAVDGISLTIDTIKNNQFFISLPLKIAQNTNMKWRKKGDKVNVELSNKINANQCW,Flag
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cd79a, Iga, Mb-1, luxY / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P11911, UniProt: P21578
#3: タンパク質 B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain / B-cell-specific glycoprotein B29 / Ig-beta / Immunoglobulin-associated B29 protein


分子量: 25752.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: full length cd79b / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cd79b, Igb / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P15530
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / B-cell-specific glycoprotein B29 / Ig-beta / Immunoglobulin-associated B29 protein / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / 詳細: full length cd79b / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BCR complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 282429 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036420
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6538748
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.19835
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.043999
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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