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万見
- PDB-8dsl: Peptidylglycine alpha hydroxylating monooxygenase, Q272E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dsl
タイトルPeptidylglycine alpha hydroxylating monooxygenase, Q272E
要素Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / copper / peptidylglycine alpha hydroxylating monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / ovulation cycle process / toxin metabolic process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / ovulation cycle process / toxin metabolic process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / response to copper ion / response to pH / L-ascorbic acid binding / limb development / response to zinc ion / transport vesicle membrane / maternal process involved in female pregnancy / response to glucocorticoid / condensed chromosome / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / calcium ion binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. ...Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Six-bladed beta-propeller, TolB-like
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Arias, R.J. / Blackburn, N.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM136239 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: New structures reveal flexible dynamics between the subdomains of peptidylglycine monooxygenase. Implications for an open to closed mechanism.
著者: Arias, R.J. / Welch, E.F. / Blackburn, N.J.
履歴
登録2022年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
B: Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5968
ポリマ－69,1572
非ポリマー4386
水2,342130
1
A: Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7984
ポリマ－34,5791
非ポリマー2193
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7984
ポリマ－34,5791
非ポリマー2193
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.166, 53.535, 86.139
Angle α, β, γ (deg.)85.030, 89.790, 77.620
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase / PAM


分子量: 34578.625 Da / 分子数: 2 / 変異: Q272E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pam
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P14925, peptidylglycine monooxygenase, peptidylamidoglycolate lyase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Hampton Research Cryschem 24-well plates. 1.5 uL of WT PHM protein at 17 mg/mL in 20 mM sodium phosphate, pH 7.5 was added to 1.5 uL of mother liquor solution containing 16-18% PEG 20K, 20- ...詳細: Hampton Research Cryschem 24-well plates. 1.5 uL of WT PHM protein at 17 mg/mL in 20 mM sodium phosphate, pH 7.5 was added to 1.5 uL of mother liquor solution containing 16-18% PEG 20K, 20-250 mM sodium citrate, and 2 mM CuSO4. Plates were sealed using transparent tape. Crystals were formed within one week, and these initial crystals were used to seed succeeding trays using the same crystal conditions. Seeding was performed using a Hampton Research seed bead and Hampton Research seeding tool. Initial crystals (5-7 crystals) were vortexed with seed beads for 30 seconds in 30 uL mother liquor, and streaked into a new drop using the seeding tool.
PH範囲: 4-5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月16日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→38.25 Å / Num. obs: 41882 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 8.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 3186 / CC1/2: 0.95 / Rpim(I) all: 0.194 / Rrim(I) all: 0.574 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1phm

1phm


解像度: 2.05→38.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.903 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2392 2063 4.9 %RANDOM
Rwork0.1959 ---
obs0.198 39833 98.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 133.59 Å2 / Biso mean: 43.646 Å2 / Biso min: 18.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20.03 Å20 Å2
2---0.02 Å2-0.07 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→38.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4836 0 16 131 4983
Biso mean--50.52 39.35 -
残基数----620
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0135004
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0154568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7011.6516792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2711.57210548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2525618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.83321.545246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.06415782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.061530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021152
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 152 -
Rwork0.286 2905 -
all-3057 -
obs--96.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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