+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8dp4 | ||||||
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Title | Beta-lactamase CTX-M-14 T235A | ||||||
Components | Beta-lactamase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Beta-lactamase / antibiotic resistance / CTX-M-14 / Beta-lactam | ||||||
Function / homology | Function and homology information beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.402 Å | ||||||
Authors | Lu, S. / Palzkill, T. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2023 Title: Mutagenesis and structural analysis reveal the CTX-M beta-lactamase active site is optimized for cephalosporin catalysis and drug resistance. Authors: Lu, S. / Montoya, M. / Hu, L. / Neetu, N. / Sankaran, B. / Prasad, B.V.V. / Palzkill, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8dp4.cif.gz | 119.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8dp4.ent.gz | 89.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8dp4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8dp4_validation.pdf.gz | 421.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8dp4_full_validation.pdf.gz | 422.5 KB | Display | |
Data in XML | 8dp4_validation.xml.gz | 14.8 KB | Display | |
Data in CIF | 8dp4_validation.cif.gz | 22.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dp/8dp4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dp/8dp4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8dodC 8doeC 8donC 8dpqC 8elaC 8elbC 1yltS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27937.490 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: T235A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: CTX-M-14 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: H6UQI0, beta-lactamase |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | N |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.05 Å3/Da / Density % sol: 40.07 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1 M SPG buffer pH 6, 25% (w/v) PEG 1500 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1.11 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 28, 2020 |
Radiation | Monochromator: M / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.402→29.67 Å / Num. obs: 46454 / % possible obs: 97.94 % / Redundancy: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 13.02 Å2 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 9.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.402→1.452 Å / Num. unique obs: 4563 / Rrim(I) all: 0.361 / % possible all: 98.87 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1YLT Resolution: 1.402→29.67 Å / SU ML: 0.1 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 13.88 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 61.75 Å2 / Biso mean: 17.3264 Å2 / Biso min: 8.09 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.402→29.67 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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