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- PDB-8djh: Ternary complex of SUMO1 with a phosphomimetic SIM of PML and zinc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8djh
タイトルTernary complex of SUMO1 with a phosphomimetic SIM of PML and zinc
要素
  • PML 4SD
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / SUMO1 / PML Nuclear Bodies / Zinc / auto-inhibition / Daxx
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / roof of mouth development / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Lussier-Price, M. / Wahba, H.M. / Mascle, X.H. / Cappadocia, L. / Bourdeau, V. / Gagnon, C. / Igelmann, S. / Sakaguchi, K. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)70439, 130414 and 166104 カナダ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: Zinc controls PML nuclear body formation through regulation of a paralog specific auto-inhibition in SUMO1.
著者: Lussier-Price, M. / Wahba, H.M. / Mascle, X.H. / Cappadocia, L. / Bourdeau, V. / Gagnon, C. / Igelmann, S. / Sakaguchi, K. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2022年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: PML 4SD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3946
ポリマ－14,1322
非ポリマー2624
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area6440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.776, 47.460, 63.632
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 11043.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド PML 4SD


分子量: 3089.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.05 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM HEPES pH 7.0, 19 to 31 % (w/v) PEG 3350, and 1-5 mM zinc chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→38.04 Å / Num. obs: 19762 / % possible obs: 97.23 % / 冗長度: 3 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 12.02
反射 シェル解像度: 1.77→1.835 Å / Num. unique obs: 972 / CC1/2: 0.75

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6V7P

6v7p


解像度: 1.77→38.04 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2429 1976 10 %
Rwork0.2128 17786 -
obs0.2159 19762 92.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.13 Å2 / Biso mean: 19.1192 Å2 / Biso min: 5.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.77→38.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数854 0 4 128 986
Biso mean--29.82 26.35 -
残基数----105
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.77-1.820.3259990.2774939103868
1.82-1.870.24931350.26371276141193
1.87-1.920.47221460.34541293143993
1.92-1.980.28871530.27181337149096
1.98-2.050.25891520.22431306145896
2.05-2.140.2241470.20691345149297
2.14-2.230.24941390.22481335147494
2.23-2.350.37141330.27591251138492
2.35-2.50.21441510.19391330148195
2.5-2.690.22341370.181290142795
2.69-2.960.24021440.18731312145694
2.96-3.390.21251510.17951290144194
3.39-4.260.18151450.1651243138891
4.27-38.040.20431440.20661239138390
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3702-0.21330.18611.73880.08331.28030.0370.0098-0.05450.0728-0.0120.08470.1095-0.16140.11910.0381-0.016-0.0050.04290.01150.0596-0.22887.72418.5711
20.3172-0.2809-0.00533.04260.37222.2531-0.06080.01160.00730.4059-0.0370.48930.0335-0.4721-0.1140.1189-0.0140.01090.1298-0.01230.1624-8.948216.63210.9962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA10 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB7 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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