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万見
- PDB-8dgo: Growth Factor Receptor-Bound Protein 2 (Grb2) bound to phosphoryl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dgo
タイトルGrowth Factor Receptor-Bound Protein 2 (Grb2) bound to phosphorylated PEAK3 (pY24) peptide
要素
  • Growth factor receptor bound protein 2
  • Phosphorylated PEAK3 (pY24) peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


COP9 signalosome / epidermal growth factor receptor binding / regulation of MAPK cascade / phosphotyrosine residue binding / endosome / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Roy, M.J. / Hardy, J.M. / Lucet, I.S.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1144149 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural mapping of PEAK pseudokinase interactions identifies 14-3-3 as a molecular switch for PEAK3 signaling.
著者: Roy, M.J. / Surudoi, M.G. / Kropp, A. / Hou, J. / Dai, W. / Hardy, J.M. / Liang, L.Y. / Cotton, T.R. / Lechtenberg, B.C. / Dite, T.A. / Ma, X. / Daly, R.J. / Patel, O. / Lucet, I.S.
履歴
登録2022年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor bound protein 2
B: Growth factor receptor bound protein 2
C: Phosphorylated PEAK3 (pY24) peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6733
ポリマ－51,6733
非ポリマー00
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, ITC experiments confirm binding of the PEAK3 (pY24) peptide to Grb2 (1:1 stoichiometry).
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area21430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.310, 89.310, 94.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43
Space group name HallP4cw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+3/4
#3: y,-x,z+1/4
#4: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor bound protein 2 / Macaca fascicularis brain cDNA clone: QmoA-10218 / similar to human growth factor receptor-bound ...Macaca fascicularis brain cDNA clone: QmoA-10218 / similar to human growth factor receptor-bound protein 2 (GRB2) / transcript variant 1 / mRNA / RefSeq: NM_002086.3


分子量: 25384.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q2PG25
#2: タンパク質・ペプチド Phosphorylated PEAK3 (pY24) peptide


分子量: 903.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.7 M sodium acetate pH 8.0, 10 % (v/v) glycerol, with 1 mM PEAK3 (pY24) peptide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月15日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→47.41 Å / Num. obs: 32908 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 226651
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.386.41.6781941730520.4240.7071.8241.294.5
8.91-47.416.60.05839295930.9960.0240.0633298.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1精密化
XDS20161205データ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
Coot0.9.8.1モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GRI

1gri


解像度: 2.3→41.88 Å / SU ML: 0.3869 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.0994
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2243 1541 4.69 %
Rwork0.1788 31310 -
obs0.1809 32851 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3564 0 0 110 3674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813670
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98514964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0595498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4773481
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.380.4171280.34872660X-RAY DIFFRACTION93.37
2.38-2.460.3911170.31232874X-RAY DIFFRACTION99.93
2.46-2.560.31161310.26732853X-RAY DIFFRACTION99.97
2.56-2.680.28231420.25772829X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.820.29251350.26112886X-RAY DIFFRACTION100
2.82-2.990.30731490.26492843X-RAY DIFFRACTION99.97
2.99-3.220.27721510.21982856X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.550.24441380.19182858X-RAY DIFFRACTION99.97
3.55-4.060.22221770.14942843X-RAY DIFFRACTION100
4.06-5.120.16791760.12932837X-RAY DIFFRACTION99.97
5.12-41.880.162970.14342971X-RAY DIFFRACTION99.77
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.344056308844.779552676151.889380128184.241327325132.91227654168.122411341020.247455936042-1.300635431921.327283930480.378965666313-0.5123397632280.668759196338-0.4155014801520.1579745589690.245593919880.480832938577-0.09701616216540.02569322203340.835147511619-0.2321417858470.65750892703625.6883951044-15.073789384715.9705168332
22.4932044060.390870748494-0.8885037900775.99286088596-2.50279121474.76085088097-0.0687702568337-0.53413306415-0.1031096128240.497879036148-0.1406468330090.06392074120820.2992358407730.119296586330.2025002931070.4420810917090.02139334920670.05523375768370.557654547356-0.05348597402140.46059708867614.2486616036-32.831798094610.7865238032
30.737408267092-0.2348287244690.7731880902223.56164420851-4.695905102936.47457173804-0.970953491071-0.264293291648-0.6846019029931.45246690541-0.462797911527-0.9980147196420.4187992971031.181409315321.281368759071.154141332960.131121857809-0.1059198209960.8328611936510.2091985659111.1316696755712.7723357911-55.648777724619.919650263
48.78405457047-1.093885514681.588884731764.889378392091.55313592197.417592223350.1573767280560.497872585485-0.44889063671-0.199394718107-0.3173390225280.6748592531930.521606664029-0.2311532012790.1661748127470.6262463188630.00380768437133-0.02209265303320.46413701189-0.07229983734580.4737521636358.72405276304-45.4605629755-13.7296153716
52.932461955911.39744922598-1.707128567633.61583930035-1.351767103493.33691211619-0.2257734987180.166404612629-0.0326779031413-0.4737330794240.0684819395398-0.1006898129670.185810588992-0.11254398910.1818919268840.4568898807790.0261577135521-0.001064952933620.405343946671-0.03555892867190.43725686533216.8698996802-25.9190966426-8.74440091967
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'B' and (resid 0 through 55 )BB0 - 551 - 56
22chain 'B' and (resid 56 through 217 )BB56 - 21757 - 218
33chain 'C' and (resid 25 through 27 )CC25 - 273 - 5
44chain 'A' and (resid -1 through 55 )AA-1 - 551 - 57
55chain 'A' and (resid 56 through 217 )AA56 - 21758 - 219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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