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万見
- PDB-8db7: Adenosine/guanosine nucleoside hydrolase bound to a fragment inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8db7
タイトルAdenosine/guanosine nucleoside hydrolase bound to a fragment inhibitor
要素Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / Nucleoside (ヌクレオシド) / Hydrolase (加水分解酵素) / Adenosine (アデノシン) / Guanosine (グアノシン) / Parasitic (寄生) / Inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性purine nucleosidase activity / Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase domain / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase / Ribonucleoside hydrolase-like / purine nucleoside catabolic process / 細胞質基質 / Chem-R2O / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
機能・相同性情報
生物種Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Muellers, S.N. / Allen, K.N. / Stockman, B.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R15AI128585 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2022
タイトル: Structure-Guided Insight into the Specificity and Mechanism of a Parasitic Nucleoside Hydrolase.
著者: Muellers, S.N. / Nyitray, M.M. / Reynarowych, N. / Saljanin, E. / Benzie, A.L. / Schoenfeld, A.R. / Stockman, B.J. / Allen, K.N.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
B: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
A: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
C: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
D: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,97215
ポリマ－133,9054
非ポリマー1,06611
水4,270237
1
B: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
A: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
C: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
ヘテロ分子

D: Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,97215
ポリマ－133,9054
非ポリマー1,06611
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area44320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.651, 74.537, 85.641
Angle α, β, γ (deg.)83.019, 80.897, 89.900
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family protein


分子量: 33476.336 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
遺伝子: TVAG_213720 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2EYV3
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-R2O / N-(4-fluorophenyl)-4,5-dihydro-1H-imidazol-2-amine


分子量: 179.194 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10FN3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.02 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 25% PEG-3350, and 0.1 M Bis-tris, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→29.99 Å / Num. obs: 51489 / % possible obs: 98.15 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.19 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.33→2.413 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 5011 / CC1/2: 0.839 / Rpim(I) all: 0.304 / Rrim(I) all: 0.775 / % possible all: 95.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold model

解像度: 2.33→29.99 Å / SU ML: 0.3539 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 29.3254
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2558 2000 3.88 %
Rwork0.1955 49489 -
obs0.1979 51489 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→29.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9376 0 61 237 9674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00899627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.057513075
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06761474
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00591709
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.49383495
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.33-2.390.36761300.27173195X-RAY DIFFRACTION89.02
2.39-2.450.37681420.26653533X-RAY DIFFRACTION97.82
2.45-2.520.3461450.25423570X-RAY DIFFRACTION98.05
2.52-2.60.32081420.24373533X-RAY DIFFRACTION98.42
2.6-2.70.29711440.23783563X-RAY DIFFRACTION98.43
2.7-2.80.27941450.21943587X-RAY DIFFRACTION98.47
2.8-2.930.29621420.21953510X-RAY DIFFRACTION98.52
2.93-3.090.28531450.22083592X-RAY DIFFRACTION98.71
3.09-3.280.28711430.21633547X-RAY DIFFRACTION98.66
3.28-3.530.25671450.19823585X-RAY DIFFRACTION98.86
3.53-3.890.2541450.18773590X-RAY DIFFRACTION98.78
3.89-4.450.22341440.16423542X-RAY DIFFRACTION98.42
4.45-5.60.22491430.1693561X-RAY DIFFRACTION97.99
5.6-29.990.17841450.15633581X-RAY DIFFRACTION99.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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