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- PDB-8daf: Human SF-1 LBD bound to synthetic agonist 6N-10CA and bacterial p... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8daf | ||||||||||||
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Title | Human SF-1 LBD bound to synthetic agonist 6N-10CA and bacterial phospholipid | ||||||||||||
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![]() | NUCLEAR PROTEIN / SF-1 / Nuclear Receptor / Ligand / Synthetic Agonist / Steroidogenic factor-1 / NR5A1 | ||||||||||||
Function / homology | ![]() primary sex determination / response to gonadotropin-releasing hormone / Sertoli cell differentiation / negative regulation of female gonad development / sex determination / regulation of steroid biosynthetic process / positive regulation of male gonad development / luteinization / Transcriptional regulation of testis differentiation / tissue development ...primary sex determination / response to gonadotropin-releasing hormone / Sertoli cell differentiation / negative regulation of female gonad development / sex determination / regulation of steroid biosynthetic process / positive regulation of male gonad development / luteinization / Transcriptional regulation of testis differentiation / tissue development / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Leydig cell differentiation / male sex determination / maintenance of protein location in nucleus / hormone metabolic process / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / adrenal gland development / female gonad development / locomotor rhythm / calcineurin-mediated signaling / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / transcription regulator inhibitor activity / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / positive regulation of adipose tissue development / hormone-mediated signaling pathway / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / transcription coregulator binding / response to progesterone / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / male gonad development / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / nuclear body / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | D'Agostino, E.H. / Cato, M.L. / Ortlund, E.A. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Comparison of activity, structure, and dynamics of SF-1 and LRH-1 complexed with small molecule modulators. Authors: Cato, M.L. / D'Agostino, E.H. / Spurlin, R.M. / Flynn, A.R. / Cornelison, J.L. / Johnson, A.M. / Fujita, R.A. / Abraham, S.M. / Jui, N.T. / Ortlund, E.A. #1: ![]() Title: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution. Authors: Adams, P.D. / Afonine, P.V. / Bunkoczi, G. / Chen, V.B. / Davis, I.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Hung, L.W. / Kapral, G.J. / Grosse-Kunstleve, R.W. / McCoy, A.J. / Moriarty, N.W. / ...Authors: Adams, P.D. / Afonine, P.V. / Bunkoczi, G. / Chen, V.B. / Davis, I.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Hung, L.W. / Kapral, G.J. / Grosse-Kunstleve, R.W. / McCoy, A.J. / Moriarty, N.W. / Oeffner, R. / Read, R.J. / Richardson, D.C. / Richardson, J.S. / Terwilliger, T.C. / Zwart, P.H. #2: ![]() Title: Features and development of Coot. Authors: Emsley, P. / Lohkamp, B. / Scott, W.G. / Cowtan, K. #3: ![]() Title: The PDB_REDO server for macromolecular structure model optimization. Authors: Joosten, R.P. / Long, F. / Murshudov, G.N. / Perrakis, A. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 370.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 259.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1zdtS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 28118.615 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 1708.931 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion / Details: Na acetate (pH 4.6), glycerol, PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 19, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.59→38.59 Å / Num. obs: 19623 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 66.53 Å2 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.59→2.68 Å / Num. unique obs: 1878 / Rpim(I) all: 0.453 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1ZDT Resolution: 2.59→38.59 Å / SU ML: 0.3698 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.4045 / Stereochemistry target values: CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 82.77 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.59→38.59 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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