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- PDB-8d94: SAMHD1-DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8d94
タイトルSAMHD1-DNA complex
要素
  • DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
  • Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
キーワードHYDROLASE/DNA / DNA complex / catalytic domain / dNTP hydrolysis / ANTIVIRAL PROTEIN / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing ...Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / RNA nuclease activity / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / protein homotetramerization / defense response to virus / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / Sterile alpha motif. / HD/PDEase domain / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Hollis, T.J. / Batalis, S.M.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM108827A 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM095440 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32-AI007401 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA012197-47 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Protein oxidation increases SAMHD1 binding ssDNA via its regulatory site.
著者: Simermeyer, T.L. / Batalis, S. / Rogers, L.C. / Zalesak, O.J. / Hollis, T.
履歴
登録2022年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
B: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
C: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
D: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
F: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
G: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
H: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
I: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,58516
ポリマ－295,2028
非ポリマー3848
水7,062392
1
A: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
D: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
F: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
I: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,7938
ポリマ－147,6014
非ポリマー1924
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6830 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area35760 Å2
手法PISA
2
B: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
C: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
G: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
H: DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,7938
ポリマ－147,6014
非ポリマー1924
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6600 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area36000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.116, 179.936, 79.792
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

-
要素

#1: タンパク質
Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1 / dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM ...dNTPase / Dendritic cell-derived IFNG-induced protein / DCIP / Monocyte protein 5 / MOP-5 / SAM domain and HD domain-containing protein 1 / hSAMHD1


分子量: 72305.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMHD1, MOP5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y3Z3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素
#2: DNA鎖
DNA (5'-D(P*TP*GP*T)-3')


分子量: 1495.023 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM CaCl2, 20% PEG 3350, and 4% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→50 Å / Num. obs: 64915 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 41.11 Å2 / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / 冗長度: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Num. unique obs: 5448 / CC1/2: 0.68 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3u1n

3u1n


解像度: 2.44→38.98 Å / SU ML: 0.2892 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.0369
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 1978 3.05 %
Rwork0.1899 62937 -
obs0.1915 64915 87.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→38.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14289 228 8 392 14917
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002214878
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.492420140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04122158
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00362571
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.8712037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.44-2.50.382210.2357648X-RAY DIFFRACTION12.54
2.5-2.570.3368850.25752419X-RAY DIFFRACTION47.75
2.57-2.650.28171460.25054753X-RAY DIFFRACTION92.98
2.65-2.730.32381530.23824877X-RAY DIFFRACTION94.94
2.73-2.830.31231480.23954753X-RAY DIFFRACTION93.19
2.83-2.940.27771590.23874983X-RAY DIFFRACTION97.13
2.94-3.080.3091630.23375015X-RAY DIFFRACTION98.16
3.08-3.240.29241590.22265060X-RAY DIFFRACTION98.6
3.24-3.440.2861570.20445060X-RAY DIFFRACTION98.55
3.44-3.710.26871620.19025048X-RAY DIFFRACTION98.43
3.71-4.080.22221430.16715014X-RAY DIFFRACTION97.49
4.08-4.670.20411600.15095065X-RAY DIFFRACTION98.12
4.67-5.880.19161630.16165111X-RAY DIFFRACTION99.53
5.88-38.980.18651590.16935131X-RAY DIFFRACTION98.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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