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- PDB-8csv: Local refinement of Anykyrin-1 (N-terminal half of membrane bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8csv
タイトルLocal refinement of Anykyrin-1 (N-terminal half of membrane binding domain) in Class 2 of erythrocyte ankyrin-1 complex
要素
  • Ankyrin-1
  • Band 3 anion transport protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / Membrane Protein / Anion Exchange / Erythrocyte / Glycoprotein / TRANSPORT PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis ...spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / monoatomic anion transmembrane transporter activity / plasma membrane phospholipid scrambling / cytoskeletal anchor activity / chloride:bicarbonate antiporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / monoatomic anion transport / M band / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / hemoglobin binding / spectrin binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / erythrocyte development / cortical cytoskeleton / exocytosis / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / protein-membrane adaptor activity / cytoskeleton organization / chloride transmembrane transport / sarcoplasmic reticulum / regulation of intracellular pH / protein localization to plasma membrane / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / transmembrane transport / cytoplasmic side of plasma membrane / Z disc / blood coagulation / ATPase binding / protein phosphatase binding / blood microparticle / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Anion exchange protein 1 / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site ...Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Anion exchange protein 1 / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site / Anion exchangers family signature 1. / Anion exchangers family signature 2. / Band 3 cytoplasmic domain / Band 3 cytoplasmic domain / Phosphotransferase/anion transporter / Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Band 3 anion transport protein / Ankyrin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Vallese, F. / Kim, K. / Yen, L.Y. / Johnston, J.D. / Noble, A.J. / Cali, T. / Clarke, O.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年7月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年7月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.32025年6月4日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-1
W: Band 3 anion transport protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)308,4062
ポリマ－308,4062
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-1 / ANK-1 / Ankyrin-R / Erythrocyte ankyrin


分子量: 206522.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16157
#2: タンパク質 Band 3 anion transport protein / Anion exchange protein 1 / AE 1 / Anion exchanger 1 / Solute carrier family 4 member 1


分子量: 101883.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02730
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Class 2 of the erythrocyte ankyrin-1 complex (local refinement of N-terminal half of membrane binding domain, bound to N-terminal peptide of band3)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL, and 0.01% w/v ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL, and 0.01% w/v glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification.
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 詳細: Two grids were imaged in a single session.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
8PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正詳細: Patch CTF (cryoSPARC v3) followed by per particle defocus refinement and refinement of higher order aberrations (cryoSPARC v3)
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 145645 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0023726
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.435061
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.9231365
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.037597
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005668

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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