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- PDB-8cqz: Homo sapiens Get3 in complex with the Get1 cytoplasmic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cqz
タイトルHomo sapiens Get3 in complex with the Get1 cytoplasmic domain
要素
  • ATPase ASNA1
  • Guided entry of tail-anchored proteins factor 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / membrane protein insertion / GET pathway / tail anchored membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenite transmembrane transporter activity / membrane insertase activity / GET complex / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein insertion into ER membrane / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / membrane-membrane adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein stabilization / endoplasmic reticulum membrane ...arsenite transmembrane transporter activity / membrane insertase activity / GET complex / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein insertion into ER membrane / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / membrane-membrane adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein stabilization / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guided entry of tail-anchored proteins factor 1 / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者McDowell, M.A. / Heimes, M. / Wild, K. / Saar, D. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Leibniz SI 586/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)TRR83 TP22 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The GET insertase exhibits conformational plasticity and induces membrane thinning.
著者: Melanie A McDowell / Michael Heimes / Giray Enkavi / Ákos Farkas / Daniel Saar / Klemens Wild / Blanche Schwappach / Ilpo Vattulainen / Irmgard Sinning /
要旨: The eukaryotic guided entry of tail-anchored proteins (GET) pathway mediates the biogenesis of tail-anchored (TA) membrane proteins at the endoplasmic reticulum. In the cytosol, the Get3 chaperone ...The eukaryotic guided entry of tail-anchored proteins (GET) pathway mediates the biogenesis of tail-anchored (TA) membrane proteins at the endoplasmic reticulum. In the cytosol, the Get3 chaperone captures the TA protein substrate and delivers it to the Get1/Get2 membrane protein complex (GET insertase), which then inserts the substrate via a membrane-embedded hydrophilic groove. Here, we present structures, atomistic simulations and functional data of human and Chaetomium thermophilum Get1/Get2/Get3. The core fold of the GET insertase is conserved throughout eukaryotes, whilst thinning of the lipid bilayer occurs in the vicinity of the hydrophilic groove to presumably lower the energetic barrier of membrane insertion. We show that the gating interaction between Get2 helix α3' and Get3 drives conformational changes in both Get3 and the Get1/Get2 membrane heterotetramer. Thus, we provide a framework to understand the conformational plasticity of the GET insertase and how it remodels its membrane environment to promote substrate insertion.
履歴
登録2023年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase ASNA1
B: Guided entry of tail-anchored proteins factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3752
ポリマ－48,3752
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area23430 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)69.478, 81.549, 92.185
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ATPase ASNA1 / Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Transmembrane domain recognition ...Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Transmembrane domain recognition complex 40 kDa ATPase subunit / hARSA-I / hASNA-I


分子量: 40146.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASNA1, ARSA, TRC40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43681, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質 Guided entry of tail-anchored proteins factor 1 / Congenital heart disease 5 protein / Tail-anchored protein insertion receptor WRB / Tryptophan-rich ...Congenital heart disease 5 protein / Tail-anchored protein insertion receptor WRB / Tryptophan-rich basic protein


分子量: 8228.452 Da / 分子数: 1 / Mutation: Residues 38-94 of Get1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GET1, CHD5, WRB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00258

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 44 % (v/v) 1,2-propanediol, 0.05 M calcium acetate and 0.1 M sodium acetate (pH 5.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.9 Å / Num. obs: 13414 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rpim(I) all: 0.018 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 1.579 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1324 / CC1/2: 0.735 / Rpim(I) all: 0.448

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.15精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→45.9 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 35.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2832 1292 9.98 %
Rwork0.2424 --
obs0.2466 12947 96.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3169 0 0 0 3169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4724351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1351240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004565
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.910.38571200.34321112X-RAY DIFFRACTION84
2.91-3.040.52511320.39851192X-RAY DIFFRACTION91
3.04-3.20.43141420.35141257X-RAY DIFFRACTION96
3.21-3.410.36551440.29511302X-RAY DIFFRACTION98
3.41-3.670.35781440.30561321X-RAY DIFFRACTION99
3.67-4.040.32811480.2711327X-RAY DIFFRACTION100
4.04-4.620.30431500.23351349X-RAY DIFFRACTION100
4.62-5.810.24811520.23931360X-RAY DIFFRACTION100
5.82-45.90.24291600.20911436X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.801-1.6474-1.41167.27320.03380.2018-0.10010.21080.85471.1006-0.0592-1.24670.38280.1153-0.05931.30630.0598-0.28841.0263-0.23380.383844.940332.331612.5588
22.466-1.3753.17972.2401-0.60735.46980.10831.25541.0531-0.6831-0.2395-0.8182-0.42270.71070.09941.50930.08810.29261.81740.18760.91132.970646.1479-8.8389
37.85591.36-3.15622.2781-1.52315.63590.1961-1.17681.15150.98560.2549-0.51610.32030.0361-0.42451.53920.2112-0.32741.4453-0.35420.616931.865737.400822.3802
45.2579-0.60090.80599.53256.89575.22890.4153-0.3897-0.8892.3743-1.04520.48272.96490.15690.57991.9296-0.0589-0.24771.3264-0.14810.792722.15825.51714.7411
53.29250.5532.5578.99562.37036.70560.3271.7065-0.8184-0.7775-0.0735-0.98882.1099-0.1957-0.04621.5504-0.07190.00451.5485-0.22730.692524.046514.16260.449
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 7 through 64 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 65 through 251 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 252 through 347 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 39 through 62 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 63 through 104 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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