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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8clc | ||||||||||||
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Title | Tubulin (T2R-TTL) complex | ||||||||||||
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![]() | CELL CYCLE / Drug-tubulin-complex Cell cycle inhibition | ||||||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of axon guidance / microtubule-based process / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule / protein heterodimerization activity ...positive regulation of axon guidance / microtubule-based process / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | synthetic construct (others)![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Wranik, M. / Bertrand, Q. / Kepa, M.W. / Weinert, T. / Steinmetz, M. / Standfuss, J. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: A multi-reservoir extruder for time-resolved serial protein crystallography and compound screening at X-ray free-electron lasers. Authors: Wranik, M. / Kepa, M.W. / Beale, E.V. / James, D. / Bertrand, Q. / Weinert, T. / Furrer, A. / Glover, H. / Gashi, D. / Carrillo, M. / Kondo, Y. / Stipp, R.T. / Khusainov, G. / Nass, K. / ...Authors: Wranik, M. / Kepa, M.W. / Beale, E.V. / James, D. / Bertrand, Q. / Weinert, T. / Furrer, A. / Glover, H. / Gashi, D. / Carrillo, M. / Kondo, Y. / Stipp, R.T. / Khusainov, G. / Nass, K. / Ozerov, D. / Cirelli, C. / Johnson, P.J.M. / Dworkowski, F. / Beale, J.H. / Stubbs, S. / Zamofing, T. / Schneider, M. / Krauskopf, K. / Gao, L. / Thorn-Seshold, O. / Bostedt, C. / Bacellar, C. / Steinmetz, M.O. / Milne, C. / Standfuss, J. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 889.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 738.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8cl5C ![]() 8cl6C ![]() 8cl7C ![]() 8cl8C ![]() 8cl9C ![]() 8clbC ![]() 8cldC ![]() 8cleC ![]() 8clfC ![]() 8clgC ![]() 8clhC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 48966.324 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 48260.215 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | | Mass: 14536.567 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Gene: Stmn4 / Production host: ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 38487.980 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 6 types, 101 molecules ![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/ACP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/ACP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-ACP / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.14 Å3/Da / Density % sol: 60.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: batch mode / pH: 6.5 Details: 6% PEG4000 (w/v), 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 0.1 M MES/Imidazole, 5 mM L-tyrosine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 293 K / Serial crystal experiment: Y |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI JUNGFRAU 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 28, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→15.22 Å / Num. obs: 121578 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 185.5 % / CC1/2: 0.951 / Net I/σ(I): 3.88 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.41 / Num. unique obs: 12016 / CC1/2: 0.19 |
Serial crystallography sample delivery | Method: injection |
Serial crystallography sample delivery injection | Carrier solvent: Hydroxyethylcellulose / Description: High-viscosity injectio / Injector diameter: 75 µm |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→15.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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