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万見
- PDB-8cj2: Urea-based foldamer inhibitor c3u_5 chimera in complex with ASF1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cj2
タイトルUrea-based foldamer inhibitor c3u_5 chimera in complex with ASF1 histone chaperone
要素
  • Histone chaperone ASF1A
  • c3u_5 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
キーワードCHAPERONE / Inhibitor / ASF1 / Histone / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.127 Å
データ登録者Perrin, M.E. / Li, B. / Mbianda, J. / Ropars, V. / Legrand, P. / Douat, C. / Ochsenbein, F. / Guichard, G.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE18-0038 フランス
Fondation ARCPGA1*20160203953 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE18-0038 フランス
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2023
タイトル: Unexpected binding modes of inhibitors to the histone chaperone ASF1 revealed by a foldamer scanning approach.
著者: Perrin, M.E. / Li, B. / Mbianda, J. / Bakail, M. / Andre, C. / Moal, G. / Legrand, P. / Ropars, V. / Douat, C. / Ochsenbein, F. / Guichard, G.
履歴
登録2023年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 3.02024年7月10日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / struct_conn
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1A
B: Histone chaperone ASF1A
C: Histone chaperone ASF1A
D: Histone chaperone ASF1A
E: c3u_5 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
F: c3u_5 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
G: c3u_5 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
H: c3u_5 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,17223
ポリマ－76,7868
非ポリマー1,38515
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, 1:2 complex
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12130 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area31390 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)98.67, 98.67, 168.56
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質
Histone chaperone ASF1A / Anti-silencing function protein 1 homolog A / hAsf1a / CCG1-interacting factor A / hCIA


分子量: 17799.869 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Histone chaperone that facilitates histone deposition and histone exchange and removal during nucleosome assembly and disassembly
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A, CGI-98, HSPC146 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold / 参照: UniProt: Q9Y294
#2: タンパク質・ペプチド
c3u_5 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1


分子量: 1396.706 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: Sequence of a short peptide-oligourea chimera known to bind ASF1
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.95 %
結晶化温度: 290.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.17 M ammonium sulfate 0.085 M NaOAc pH 4.6 25.5% PEG 2000 MME 15% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月1日 / 詳細: KB mirros
放射モノクロメーター: 0.97857 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.127→49.335 Å / Num. obs: 51901 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 21.23 % / CC1/2: 0.9993 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 20.119
反射 シェル解像度: 2.127→2.182 Å / 冗長度: 18.79 % / Rmerge(I) obs: 1.545 / Mean I/σ(I) obs: 2.007 / Num. unique obs: 3706 / CC1/2: 0.7649 / Rpim(I) all: 0.362 / % possible all: 96.79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.127→24.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU R Cruickshank DPI: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.183 / SU Rfree Blow DPI: 0.151 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.153
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 2593 5 %RANDOM
Rwork0.1933 ---
obs0.1944 51870 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.0323 Å20 Å20 Å2
2---5.0323 Å20 Å2
3---10.0646 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.127→24.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5339 0 89 349 5777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085549HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.927541HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1979SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1004HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5549HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion686SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4193SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.53
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.57
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.14 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3164 51 4.91 %
Rwork0.2988 1038 -
obs--88.24 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56760.0030.58090.8866-0.14192.82890.05070.14610.13040.1461-0.0214-0.17620.1304-0.1762-0.02930.0755-0.0894-0.0354-0.11490.0417-0.1045-36.4438-20.619820.5012
21.173-0.48610.24152.0594-0.08622.6123-0.058-0.29030.0287-0.29030.1281-0.10290.0287-0.1029-0.07020.0341-0.08660.0074-0.11070.0433-0.0972-46.3887-43.170833.2506
33.85930.6967-0.74423.01050.3394.41480.15650.54-0.26970.54-0.28130.0691-0.26970.06910.12480.1104-0.1487-0.1779-0.13170.09470.0154-18.7741-2.199716.9345
41.8441-0.0486-0.12163.05060.60653.6526-0.1523-0.5164-0.232-0.51640.1890.2567-0.2320.2567-0.03680.1753-0.15520.0394-0.1125-0.0070.10563.5028-17.872129.9202
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|* E|*}
2X-RAY DIFFRACTION2{B|* F|*}
3X-RAY DIFFRACTION3{C|* G|*}
4X-RAY DIFFRACTION4{D|* H|*}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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