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- PDB-8cj1: Urea-based foldamer inhibitor c3u_3 chimera in complex with ASF1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cj1
タイトルUrea-based foldamer inhibitor c3u_3 chimera in complex with ASF1 histone chaperone
要素
  • Histone chaperone ASF1A
  • c3u_3 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
キーワードCHAPERONE / Inhibitor / ASF1 / Histone / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.564 Å
データ登録者Perrin, M.E. / Li, B. / Mbianda, J. / Ropars, V. / Legrand, P. / Douat, C. / Ochsenbein, F. / Guichard, G.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE18-0038 フランス
Fondation ARCPGA1*20160203953 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE18-0038 フランス
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2023
タイトル: Unexpected binding modes of inhibitors to the histone chaperone ASF1 revealed by a foldamer scanning approach.
著者: Perrin, M.E. / Li, B. / Mbianda, J. / Bakail, M. / Andre, C. / Moal, G. / Legrand, P. / Ropars, V. / Douat, C. / Ochsenbein, F. / Guichard, G.
履歴
登録2023年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1A
B: Histone chaperone ASF1A
C: Histone chaperone ASF1A
D: Histone chaperone ASF1A
E: Histone chaperone ASF1A
F: Histone chaperone ASF1A
G: Histone chaperone ASF1A
H: Histone chaperone ASF1A
I: c3u_3 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
J: c3u_3 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
K: c3u_3 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1
L: c3u_3 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,34012
ポリマ－146,34012
非ポリマー00
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, 1:1 complex
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.564, 93.225, 227.684
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Histone chaperone ASF1A / Anti-silencing function protein 1 homolog A / hAsf1a / CCG1-interacting factor A / hCIA


分子量: 17927.998 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Histone chaperone that facilitates histone deposition and histone exchange and removal during nucleosome assembly and disassembly
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A, CGI-98, HSPC146 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold / 参照: UniProt: Q9Y294
#2: タンパク質・ペプチド
c3u_3 chimera inhibitor of histone chaperone ASF1


分子量: 728.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: Sequence of a short peptide-oligourea chimera known to bind ASF1
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.06 %
結晶化温度: 290.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5 40% (w/v) PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月14日 / 詳細: KB mirros
放射モノクロメーター: 0.97857 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.564→86.273 Å / Num. obs: 36613 / % possible obs: 57.79 % / 冗長度: 13.31 % / CC1/2: 0.9903 / Rpim(I) all: 0.112 / Rrim(I) all: 0.413 / Net I/σ(I): 6.844
反射 シェル解像度: 2.564→2.63 Å / 冗長度: 4.09 % / Rmerge(I) obs: 0.942 / Mean I/σ(I) obs: 1.59 / Num. unique obs: 117 / CC1/2: 0.3218 / Rpim(I) all: 0.485 / % possible all: 2.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.564→27.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.842 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.449
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2799 1835 4.98 %RANDOM
Rwork0.2251 ---
obs0.2279 36613 55.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.2106 Å20 Å20 Å2
2--0.1454 Å20 Å2
3---3.0651 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.564→27.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10094 0 0 301 10395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00810354HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.914149HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3470SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1790HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10354HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1325SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6950SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.98
LS精密化 シェル解像度: 2.564→2.72 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3769 23 3.12 %
Rwork0.2836 --
obs--5.58 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8997-0.42440.25483.5867-1.34696.2085-0.08110.0654-0.46130.06540.0045-0.0085-0.4613-0.00850.0766-0.268-0.0462-0.019-0.2175-0.0398-0.1527-8.81114.772855.9338
23.73910.1476-2.14862.20710.15728.49290.08890.0725-0.17620.0725-0.0336-0.5903-0.1762-0.5903-0.0553-0.2754-0.0131-0.0358-0.19790.0203-0.19119.045532.24881.1535
32.7568-0.3814-0.18785.01722.482811.8479-0.11230.39330.03550.39330.107-0.68690.0355-0.68690.0053-0.24630.0587-0.04330.04520.1165-0.0733-34.76310.085743.1255
43.6428-0.5230.31463.7647-1.944712.4637-0.06740.3412-0.21320.34120.00820.8438-0.21320.84380.0592-0.2075-0.03120.06970.119-0.1839-0.068636.117841.047737.9213
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{B|* I|*}B1 - 154
2X-RAY DIFFRACTION1{B|* I|*}I6 - 9
3X-RAY DIFFRACTION1{B|* I|*}I10
4X-RAY DIFFRACTION2{C|* J|*}C1 - 154
5X-RAY DIFFRACTION2{C|* J|*}J6 - 9
6X-RAY DIFFRACTION2{C|* J|*}J10
7X-RAY DIFFRACTION3{E|* K|*}E1 - 154
8X-RAY DIFFRACTION3{E|* K|*}K5
9X-RAY DIFFRACTION3{E|* K|*}K6 - 9
10X-RAY DIFFRACTION3{E|* K|*}K10
11X-RAY DIFFRACTION4{G|* L|*}G1 - 154
12X-RAY DIFFRACTION4{G|* L|*}L6 - 9
13X-RAY DIFFRACTION4{G|* L|*}L10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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