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- PDB-8ciu: The FERM domain of human moesin mutant H288A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ciu
タイトルThe FERM domain of human moesin mutant H288A
要素Moesin
キーワードPROTEIN BINDING / PIP / FERM domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of organelle assembly / regulation of lymphocyte migration / T cell aggregation / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / uropod / immunological synapse formation / positive regulation of protein localization to early endosome / gland morphogenesis / cellular response to testosterone stimulus ...regulation of organelle assembly / regulation of lymphocyte migration / T cell aggregation / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / uropod / immunological synapse formation / positive regulation of protein localization to early endosome / gland morphogenesis / cellular response to testosterone stimulus / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / establishment of endothelial barrier / positive regulation of podosome assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / microvillus membrane / regulation of cell size / Recycling pathway of L1 / pseudopodium / microvillus / T cell migration / T cell proliferation / cell adhesion molecule binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cell periphery / filopodium / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of protein catabolic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / apical part of cell / regulation of cell shape / double-stranded RNA binding / actin binding / basolateral plasma membrane / vesicle / blood microparticle / cytoskeleton / apical plasma membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain ...Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.393 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Koekemoer, L. / Bountra, C. / von Delft, F. / Brennan, P.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)5U54AG065187-03 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Discovery of FERM domain protein-protein interaction inhibitors for MSN and CD44 as a potential therapeutic approach for Alzheimer's disease.
著者: Du, Y. / Bradshaw, W.J. / Leisner, T.M. / Annor-Gyamfi, J.K. / Qian, K. / Bashore, F.M. / Sikdar, A. / Nwogbo, F.O. / Ivanov, A.A. / Frye, S.V. / Gileadi, O. / Brennan, P.E. / Levey, A.I. / ...著者: Du, Y. / Bradshaw, W.J. / Leisner, T.M. / Annor-Gyamfi, J.K. / Qian, K. / Bashore, F.M. / Sikdar, A. / Nwogbo, F.O. / Ivanov, A.A. / Frye, S.V. / Gileadi, O. / Brennan, P.E. / Levey, A.I. / Axtman, A.D. / Pearce, K.H. / Fu, H. / Katis, V.L.
履歴
登録2023年2月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.32023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.42023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Moesin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0741
ポリマ－41,0741
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area18820 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)117.075, 117.075, 62.719
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Moesin / Membrane-organizing extension spike protein


分子量: 41074.316 Da / 分子数: 1 / 変異: H288A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSN / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P26038
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM ammonium acetate, 100 mM tris, 32% propan-2-ol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→55.3 Å / Num. obs: 12176 / % possible obs: 68.6 % / 冗長度: 50.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 2.39→2.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 82705 / CC1/2: 0.787 / % possible all: 29.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
DIALSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.393→55.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.819 / SU R Cruickshank DPI: 1.063 / 交差検証法: FREE R-VALUE / SU R Blow DPI: 1.447 / SU Rfree Blow DPI: 0.4 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.399
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3078 1043 -RANDOM
Rwork0.2382 ---
obs0.2441 12176 68.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 72.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.4515 Å20 Å20 Å2
2---21.4515 Å20 Å2
3---42.9029 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.393→55.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2687 0 0 86 2773
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0112759HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.153729HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d988SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes472HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2759HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion354SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2125SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.33
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.21
LS精密化 シェル解像度: 2.393→2.52 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4644 18 -
Rwork0.2879 --
obs--9.61 %
精密化 TLSOrigin x: -17.387 Å / Origin y: -39.9717 Å / Origin z: -2.5028 Å
111213212223313233
T-0.5872 Å20.1003 Å2-0.0369 Å2--0.6639 Å2-0.0194 Å2--0.3975 Å2
L3.0464 °20.8542 °20.4087 °2-1.8305 °20.612 °2--1.2564 °2
S-0.1494 Å °0.0378 Å °0.0669 Å °0.0378 Å °-0.0463 Å °-0.0226 Å °0.0669 Å °-0.0226 Å °0.1957 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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