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- PDB-8cdq: Plasmodium falciparum Myosin A full-length, post-rigor state comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cdq
タイトルPlasmodium falciparum Myosin A full-length, post-rigor state complexed to the inhibitor KNX-002 and Mg.ATP-gamma-S
要素
  • Myosin A tail domain interacting protein
  • Myosin essential light chain ELC
  • Myosin-A
キーワードMOTOR PROTEIN / Malaria / Plasmodium falciparum / Myosin A / KNX-002 / antimalarial treatment / molecular motors
機能・相同性
機能・相同性情報


pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton ...pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / : / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily ...: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / : / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-KQ0 / Myosin A tail domain interacting protein / Myosin-A / Myosin essential light chain ELC
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Robert-Paganin, J. / Auguin, D. / Fisher, F. / Fagnant, P.M. / MacFarlane, J.E. / Schaletzky, J. / Wehri, E. / Mueller-Dieckmann, C. ...Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Robert-Paganin, J. / Auguin, D. / Fisher, F. / Fagnant, P.M. / MacFarlane, J.E. / Schaletzky, J. / Wehri, E. / Mueller-Dieckmann, C. / Baum, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01AI 132378 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Mechanism of small molecule inhibition of Plasmodium falciparum myosin A informs antimalarial drug design.
著者: Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Robert-Paganin, J. / Auguin, D. / Fisher, F. / Fagnant, P.M. / Macfarlane, J.E. / Schaletzky, J. / Wehri, E. / Mueller-Dieckmann, C. / Baum, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A.
履歴
登録2023年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-A
B: Myosin A tail domain interacting protein
C: Myosin essential light chain ELC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,43015
ポリマ－131,6783
非ポリマー1,75212
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10780 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area48220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.416, 170.919, 90.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Myosin-A / PfMyoA


分子量: 92474.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: MyoA, PF13_0233, PF3D7_1342600
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IDR3
#2: タンパク質 Myosin A tail domain interacting protein


分子量: 23510.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_1246400
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8I4W8
#3: タンパク質 Myosin essential light chain ELC


分子量: 15692.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_1017500
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IJM4

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非ポリマー , 8種, 317分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 化合物 ChemComp-KQ0 / 1-(4-methoxyphenyl)-~{N}-[(3-thiophen-2-yl-1~{H}-pyrazol-4-yl)methyl]cyclopropan-1-amine


分子量: 325.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H19N3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.35 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 0.1M sodium HEPES pH 7,5, 4% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9687 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9687 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→95.08 Å / Num. obs: 57115 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.199 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.21→2.43 Å / Rmerge(I) obs: 1.476 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2857 / CC1/2: 0.546 / % possible all: 59.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YCY

6ycy


解像度: 2.21→95.08 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 2834 4.96 %
Rwork0.1882 --
obs0.1905 57094 63.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→95.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8564 0 110 305 8979
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098839
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9811915
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.1681192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071513
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.21-2.250.373710.305839X-RAY DIFFRACTION1
2.25-2.290.499120.3151222X-RAY DIFFRACTION5
2.29-2.330.3062270.2641439X-RAY DIFFRACTION11
2.33-2.380.2668430.2702805X-RAY DIFFRACTION19
2.38-2.430.3887640.29411373X-RAY DIFFRACTION33
2.43-2.490.3691910.27771805X-RAY DIFFRACTION43
2.49-2.550.33861160.27292059X-RAY DIFFRACTION49
2.55-2.620.30971000.27612338X-RAY DIFFRACTION55
2.62-2.70.32321370.27192604X-RAY DIFFRACTION62
2.7-2.790.33361450.26912804X-RAY DIFFRACTION67
2.79-2.880.28191400.26543149X-RAY DIFFRACTION74
2.89-30.2881850.24583326X-RAY DIFFRACTION79
3-3.140.2822030.23413574X-RAY DIFFRACTION85
3.14-3.30.28571870.21493938X-RAY DIFFRACTION92
3.3-3.510.25762400.19594144X-RAY DIFFRACTION98
3.51-3.780.21992330.17514236X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.160.2022200.14864278X-RAY DIFFRACTION100
4.16-4.760.18112120.13194308X-RAY DIFFRACTION100
4.76-60.19792180.16234338X-RAY DIFFRACTION100
6-95.080.20932600.17564481X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.2041 Å / Origin y: -48.1242 Å / Origin z: 2.7952 Å
111213212223313233
T0.1388 Å20.0318 Å20.0096 Å2-0.2397 Å20.0153 Å2--0.1777 Å2
L0.3676 °20.1337 °20.0203 °2-1.26 °20.0096 °2--0.3929 °2
S-0.0203 Å °-0.0005 Å °0.0444 Å °0.0002 Å °0.0462 Å °-0.0714 Å °-0.0071 Å °0.0256 Å °-0.0253 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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