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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8cdm | ||||||
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タイトル | Plasmodium falciparum Myosin A full-length, post-rigor state complexed to the inhibitor KNX-002 | ||||||
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![]() | MOTOR PROTEIN / Malaria / Plasmodium falciparum / Myosin A / KNX-002 / antimalarial treatment / molecular motors | ||||||
機能・相同性 | ![]() pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / mitotic actomyosin contractile ring assembly / vesicle transport along actin filament / myosin complex / myosin II complex / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity ...pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / mitotic actomyosin contractile ring assembly / vesicle transport along actin filament / myosin complex / myosin II complex / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / vesicle / calcium ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Robert-Paganin, J. / Auguin, D. / Fisher, F. / Fagnant, P.M. / MacFarlane, J.E. / Mueller-Dieckmann, C. / Baum, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Plasmodium falciparum Myosin A full-length, post-rigor state complexed to the inhibitor KNX-002 著者: Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Robert-Paganin, J. / Auguin, D. / Fisher, F. / Fagnant, P.M. / MacFarlane, J.E. / Schaletzky, J. / Wehri, E. / Mueller-Dieckmann, C. / Baum, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 538.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 365.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 789.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 803.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 42 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 59.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6ycyS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 ABE
#1: タンパク質 | 分子量: 92474.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: MyoA, PF13_0233, PF3D7_1342600 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8IDR3 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 23510.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: PF3D7_1246400 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8I4W8 |
#3: タンパク質 | 分子量: 15692.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: CK202_4702 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2I0BQX1 |
-非ポリマー , 4種, 360分子 ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/KQ0.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/KQ0.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-KQ0 / | #6: 化合物 | ChemComp-PG4 / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.79 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 0.1M sodium HEPES pH 7,5, 4% PEG400 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0722 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→94.97 Å / Num. obs: 55344 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 55.25 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Net I/σ(I): 11.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 1.672 / Num. unique obs: 2767 / CC1/2: 0.578 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 6YCY 解像度: 2.35→46.44 Å / SU ML: 0.2676 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.1792 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 58.72 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→46.44 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 2.97217217614 Å / Origin y: 0.433284134512 Å / Origin z: 37.62087237 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |