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万見
- PDB-8c3n: Stapled peptide SP30 in complex with humanised RadA mutant HumRadA22 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c3n
タイトルStapled peptide SP30 in complex with humanised RadA mutant HumRadA22
要素
  • Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • DNA repair and recombination protein RadA
キーワードRECOMBINATION / Stapled peptide / Rad51 / BRCA2 / BRC repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / nuclear ubiquitin ligase complex / lateral element / telomere maintenance via recombination / histone H4 acetyltransferase activity ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / nuclear ubiquitin ligase complex / lateral element / telomere maintenance via recombination / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / response to UV-C / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / oocyte maturation / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / ATP-dependent DNA damage sensor activity / hematopoietic stem cell proliferation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / female gonad development / male meiosis I / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / centrosome duplication / response to X-ray / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of cytokinesis / secretory granule / response to gamma radiation / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / brain development / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / cellular senescence / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / protease binding / DNA recombination / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain ...BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 4,6-diethylpyrimidin-2-amine / DNA repair and recombination protein RadA / Breast cancer type 2 susceptibility protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.21 Å
データ登録者Pantelejevs, T. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)DTP 英国
引用
ジャーナル: Chem Sci / 年: 2023
タイトル: A recombinant approach for stapled peptide discovery yields inhibitors of the RAD51 recombinase.
著者: Pantelejevs, T. / Zuazua-Villar, P. / Koczy, O. / Counsell, A.J. / Walsh, S.J. / Robertson, N.S. / Spring, D.R. / Downs, J.A. / Hyvonen, M.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: A Recombinant Approach For Stapled Peptide Discovery Yields Inhibitors of the RAD51 Recombinase
著者: Pantelejevs, T. / Zuazua-Villar, P. / Koczy, O. / Counsell, A. / Walsh, S.J. / Robertson, N.S. / Spring, D.R. / Downs, J. / Hyvonen, M.
履歴
登録2022年12月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair and recombination protein RadA
B: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0545
ポリマ－28,4512
非ポリマー6033
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.017, 37.961, 43.934
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA repair and recombination protein RadA / Humanised RadA mutant HumRadA22


分子量: 25542.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: radA, PF1926 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74036
#2: タンパク質・ペプチド Breast cancer type 2 susceptibility protein / Fanconi anemia group D1 protein


分子量: 2909.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA2, FACD, FANCD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51587

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非ポリマー , 4種, 226分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-RF6 / 4,6-diethylpyrimidin-2-amine / 4,6-bis(ethenyl)pyrimidin-2-amine (precursor) / 4,6-Divinylpyrimidin-2-amine (precursor) / peptide staple


分子量: 151.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein: 0.5 mM SP30:HumRadA22 in 20 mM CHES pH 9.5, 100 mM NaCl, 20 mM ADP/MgCl 2 Condition: 14% w/v PEG 4000 (precipitant), 6% v/v MPD (precipitant), 0.1M Na K Phos pH 6.2 (buffer)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.21→37.43 Å / Num. obs: 70100 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 18.49 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.21→1.23 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 2237 / CC1/2: 0.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HQU

6hqu


解像度: 1.21→37.43 Å / SU ML: 0.1559 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.5274
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2182 3419 4.89 %
Rwork0.2107 66437 -
obs0.211 69856 94.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.21→37.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1871 0 39 223 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.03821997
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0632702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1044300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0317359
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0981758
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.21-1.230.354720.35891635X-RAY DIFFRACTION56.28
1.23-1.250.3745840.34011922X-RAY DIFFRACTION66.42
1.25-1.270.30191150.32882168X-RAY DIFFRACTION74.61
1.27-1.290.33161160.32142421X-RAY DIFFRACTION83.84
1.29-1.310.31421450.30942647X-RAY DIFFRACTION91.72
1.31-1.330.29621540.3022736X-RAY DIFFRACTION95.35
1.33-1.360.28651670.28672874X-RAY DIFFRACTION99.87
1.36-1.390.27821570.28342872X-RAY DIFFRACTION99.77
1.39-1.420.27471360.25652933X-RAY DIFFRACTION99.97
1.42-1.450.28741480.24352868X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.490.25361700.23262883X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.530.25081380.21382940X-RAY DIFFRACTION99.97
1.53-1.570.2111870.21342876X-RAY DIFFRACTION99.97
1.57-1.620.23011440.2142885X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.680.23121620.21152909X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.750.23531380.2212925X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.830.23941330.22312957X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.920.23381530.21312916X-RAY DIFFRACTION99.97
1.92-2.040.23111430.20262936X-RAY DIFFRACTION99.94
2.04-2.20.21941520.2052967X-RAY DIFFRACTION99.97
2.2-2.420.2381410.20052976X-RAY DIFFRACTION99.94
2.42-2.770.20841600.21082986X-RAY DIFFRACTION99.97
2.77-3.490.18631280.20663043X-RAY DIFFRACTION99.94
3.49-37.430.19531760.18913162X-RAY DIFFRACTION99.67
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.7449916416 Å / Origin y: -27.0218585235 Å / Origin z: -42.139421308 Å
111213212223313233
T0.135388931741 Å20.00692751153226 Å2-0.0173922108316 Å2-0.149542500947 Å20.00137700026918 Å2--0.161624024474 Å2
L0.689710663716 °20.226927077994 °20.096988039862 °2-1.54077457741 °20.0276299197804 °2--1.76119128579 °2
S-0.0249490089242 Å °-0.0245753821329 Å °0.0167499716947 Å °0.0734405354279 Å °-0.0732581232282 Å °0.0470999161646 Å °-0.0928414910907 Å °0.0187664705927 Å °0.0769273272815 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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