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- PDB-8c3j: Stapled peptide SP2 in complex with humanised RadA mutant HumRadA22 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c3j
タイトルStapled peptide SP2 in complex with humanised RadA mutant HumRadA22
要素
  • Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • DNA repair and recombination protein RadA
キーワードRECOMBINATION / Stapled peptide / Rad51 / BRCA2 / BRC repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / nuclear ubiquitin ligase complex / female gonad development / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / nuclear ubiquitin ligase complex / female gonad development / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / male meiosis I / telomere maintenance via recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / oocyte maturation / DNA repair complex / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / ATP-dependent DNA damage sensor activity / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hematopoietic stem cell proliferation / centrosome duplication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / cellular response to ionizing radiation / positive regulation of mitotic cell cycle / secretory granule / regulation of cytokinesis / double-strand break repair via homologous recombination / response to gamma radiation / nucleotide-excision repair / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / HDR through Homologous Recombination (HRR) / brain development / Meiotic recombination / cellular senescence / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / protease binding / spermatogenesis / DNA recombination / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 ...BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TKI / DNA repair and recombination protein RadA / Breast cancer type 2 susceptibility protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Pantelejevs, T. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)DTP 英国
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2023
タイトル: A recombinant approach for stapled peptide discovery yields inhibitors of the RAD51 recombinase.
著者: Pantelejevs, T. / Zuazua-Villar, P. / Koczy, O. / Counsell, A.J. / Walsh, S.J. / Robertson, N.S. / Spring, D.R. / Downs, J.A. / Hyvonen, M.
履歴
登録2022年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair and recombination protein RadA
B: DNA repair and recombination protein RadA
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
J: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6835
ポリマ－58,4584
非ポリマー2241
水00
1
A: DNA repair and recombination protein RadA
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4533
ポリマ－29,2292
非ポリマー2241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area11090 Å2
手法PISA
2
B: DNA repair and recombination protein RadA
J: Breast cancer type 2 susceptibility protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2292
ポリマ－29,2292
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area10920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.560, 112.560, 140.785
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 DNA repair and recombination protein RadA / Humanised RadA mutant HumRadA22


分子量: 25542.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: radA, PF1926 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74036
#2: タンパク質・ペプチド Breast cancer type 2 susceptibility protein / Fanconi anemia group D1 protein


分子量: 3687.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA2, FACD, FANCD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51587
#3: 化合物 ChemComp-TKI / 2-[(4,6-diethyl-1,3,5-triazin-2-yl)-methyl-amino]ethanoic acid / 2-(N-methyl-N-(4,6-divinyl-1,3,5-triazin-2-yl)amino)acetic acid (precursor)


分子量: 224.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein in 20 mM CHES pH 9.5, 100 mM NaCl. Condition: 8 % w/v PEG 8000 (precipitant) 0.08 M Potassium phosphate pH 5.6 (buffer) 200:200 uL drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.02→87.92 Å / Num. obs: 18416 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 89.08 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.242 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.02→3.07 Å / 冗長度: 13.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 13512 / CC1/2: 0.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HQU

6hqu


解像度: 3.02→87.92 Å / SU ML: 0.4747 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.7701
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 896 4.87 %
Rwork0.2487 17505 -
obs0.2503 18401 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 91.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.02→87.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3698 0 16 0 3714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01123756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38865031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.021656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.57931413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.02-3.210.38341290.33862875X-RAY DIFFRACTION99.93
3.21-3.450.33441500.29692850X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.80.34721470.25342877X-RAY DIFFRACTION99.97
3.8-4.350.22871420.22772903X-RAY DIFFRACTION99.97
4.35-5.480.22691570.2162923X-RAY DIFFRACTION99.94
5.48-87.920.29631710.2533077X-RAY DIFFRACTION99.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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