[日本語] English
万見
- PDB-8bwl: Crystal structure of human Twisted gastrulation protein homolog 1... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bwl
タイトルCrystal structure of human Twisted gastrulation protein homolog 1 (TWSG1) in complex with human Growth Differentiation factor 5 (GDF5) and calcium
要素
  • Growth/differentiation factor 5
  • Twisted gastrulation protein homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Twisted gastrulation protein homolog 1 (TWSG1) / Growth Differentiation factor 5 (GDF5) / Transforming Growth Factor beta (TGF-beta) signalling pathway / extracellular protein.
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / ossification involved in bone remodeling / forelimb morphogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / hindlimb morphogenesis / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of chondrocyte differentiation / regulation of BMP signaling pathway / mesenchymal cell apoptotic process ...negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / ossification involved in bone remodeling / forelimb morphogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / hindlimb morphogenesis / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of chondrocyte differentiation / regulation of BMP signaling pathway / mesenchymal cell apoptotic process / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of BMP signaling pathway / camera-type eye development / transforming growth factor beta binding / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryonic limb morphogenesis / negative regulation of cytokine production / Molecules associated with elastic fibres / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hemopoiesis / mesoderm formation / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of multicellular organism growth / negative regulation of osteoblast differentiation / chondrocyte differentiation / BMP signaling pathway / salivary gland morphogenesis / response to mechanical stimulus / forebrain development / positive regulation of neuron differentiation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ossification / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell signaling / heparin binding / negative regulation of neuron apoptotic process / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Twisted gastrulation (Tsg) protein / Twisted gastrulation (Tsg) protein conserved region / Twisted gastrulation (Tsg) protein N-terminal domain / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal ...Twisted gastrulation (Tsg) protein / Twisted gastrulation (Tsg) protein conserved region / Twisted gastrulation (Tsg) protein N-terminal domain / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 5 / Twisted gastrulation protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Malinauskas, T. / Rudolf, A.F. / Moore, G. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H. / El Omari, K. / Woolley, R.E. / Griffiths, S.C. / Duman, R. / Wagner, A. ...Malinauskas, T. / Rudolf, A.F. / Moore, G. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H. / El Omari, K. / Woolley, R.E. / Griffiths, S.C. / Duman, R. / Wagner, A. / Leedham, S.J. / Baldock, C. / Ashe, H. / Siebold, C.
資金援助 英国, European Union, フランス, 4件
組織認可番号国
Cancer Research UKC20724/A14414 英国
Cancer Research UKC20724/A26752 英国
European Research Council (ERC)647278European Union
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000021/2014-L フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of BMP signal control by Twisted gastrulation.
著者: Malinauskas, T. / Moore, G. / Rudolf, A.F. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H.L. / El Omari, K. / Griffiths, S.C. / Woolley, R.E. / Duman, R. / Wagner, A. / Leedham, S.J. / Baldock, C. / Ashe, H.L. / Siebold, C.
履歴
登録2022年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Growth/differentiation factor 5
B: Growth/differentiation factor 5
C: Twisted gastrulation protein homolog 1
D: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6198
ポリマ－42,4594
非ポリマー1604
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, TWSG1 binds to GDF5 in SPR-based experiments.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6420 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area14760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.047, 88.588, 97.622
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Growth/differentiation factor 5 / GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 ...GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 / Lipopolysaccharide-associated protein 4 / LAP-4 / LPS-associated protein 4 / Radotermin


分子量: 13729.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF5, BMP14, CDMP1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: P43026
#2: タンパク質 Twisted gastrulation protein homolog 1


分子量: 7499.739 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TWSG1, TSG, PSEC0250 / プラスミド: pHR-CMV-TetO2-3C-mVenus-His12 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9GZX9
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.66 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12.1% w/v PEG 1000, 12.1% w/v PEG 3350, 12.1% v/v MPD, 97 mM CaCl2, 0.097 M Bicine/Trizma pH 8.5
PH範囲: 7.5-8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.957→49.254 Å / Num. obs: 30654 / % possible obs: 84.2 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 50.32 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.957→2.099 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 1.936 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1534 / CC1/2: 0.534 / Rpim(I) all: 0.542 / Rrim(I) all: 2.011 / % possible all: 22.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→49.25 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.6748
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2119 1431 4.67 %
Rwork0.1832 29220 -
obs0.1847 30651 84.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 69.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→49.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2373 0 4 150 2527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01572443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.55013309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0704370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0131429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8819915
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.030.39280.2451219X-RAY DIFFRACTION6.34
2.03-2.110.2876550.25651497X-RAY DIFFRACTION43.29
2.11-2.20.28531340.24493080X-RAY DIFFRACTION90.2
2.2-2.320.28421650.22913429X-RAY DIFFRACTION99.67
2.32-2.470.25431710.18973450X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.660.19361810.1843417X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.920.27071670.2163474X-RAY DIFFRACTION99.97
2.92-3.350.22471710.18163490X-RAY DIFFRACTION99.97
3.35-4.210.20641880.1623504X-RAY DIFFRACTION99.97
4.22-49.250.18731910.17953660X-RAY DIFFRACTION99.84
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.914727377770.3932089259444.642865773410.7746989559870.7867225146797.06113545497-0.260084554469-0.1417676416270.110592393458-0.1684611509580.01689996706170.0667010569439-0.145189811189-0.2049345713530.2921420845680.432507879735-0.05593973980480.04249643850620.317194314841-0.01965697856810.412840545172-14.470553548617.4400782509-13.6119025995
22.80809466087-1.417456323283.779803040743.47012284789-3.74593169437.104259684140.003543192862230.4010152484190.0770689845737-0.175482222457-0.191232227068-0.1546037719210.2284585731130.3585373617250.2088285174560.4381803636980.01155911730010.1351764161690.341226510558-0.01806571125580.392283450869-0.80931323855810.8219483056-6.10231132311
32.35527825462-1.8346247276-2.376456347624.152920196222.439724037436.57138615164-0.08856261436911.39852416254-0.948651169514-1.394594485970.158590981112-1.0674750853-0.2682368645041.13830237375-0.009921010745051.0263142011-0.09481119303480.130076589871.18300399899-0.2523055854260.904867940726-6.0754934795412.7919375559-35.0309955928
48.831097612671.10320866115-1.619364356042.394890928710.8857956488274.923126961240.0400102335414-1.03272121745-0.222435924131.09593280460.0945075693241.251356512920.306987355846-1.30439133929-0.1006316450680.7264125265150.02201845696880.2010986906450.8402841293520.179487887760.796988936121-10.59400276513.299665819114.6395018222
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 397 through 501)AA397 - 5011 - 105
22(chain 'B' and resid 398 through 501)BB398 - 5011 - 104
33(chain 'C' and resid 25 through 77)CC25 - 771 - 50
44(chain 'D' and resid 25 through 78)DD25 - 781 - 50

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る