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万見
- PDB-8bwa: Crystal structure of human Twisted gastrulation protein homolog 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bwa
タイトルCrystal structure of human Twisted gastrulation protein homolog 1 (TWSG1) in complex with platinum
要素Twisted gastrulation protein homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Twisted gastrulation protein homolog 1 (TWSG1) / Transforming Growth Factor beta (TGF-beta) signalling pathway / extracellular protein / disulfide rich domains.
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of BMP signaling pathway / camera-type eye development / transforming growth factor beta binding / negative regulation of cytokine production / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hemopoiesis / mesoderm formation ...negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of BMP signaling pathway / camera-type eye development / transforming growth factor beta binding / negative regulation of cytokine production / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hemopoiesis / mesoderm formation / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of osteoblast differentiation / chondrocyte differentiation / BMP signaling pathway / salivary gland morphogenesis / forebrain development / ossification / heparin binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Twisted gastrulation (Tsg) protein / Twisted gastrulation (Tsg) protein conserved region / Twisted gastrulation (Tsg) protein N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Twisted gastrulation protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.61 Å
データ登録者Malinauskas, T. / Rudolf, A.F. / Moore, G. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H. / El Omari, K. / Woolley, R.E. / Griffiths, S.C. / Duman, R. / Wagner, A. ...Malinauskas, T. / Rudolf, A.F. / Moore, G. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H. / El Omari, K. / Woolley, R.E. / Griffiths, S.C. / Duman, R. / Wagner, A. / Leedham, S.J. / Baldock, C. / Ashe, H. / Siebold, C.
資金援助 英国, フランス, European Union, 4件
組織認可番号国
Cancer Research UKC20724/A14414 英国
Cancer Research UKC20724/A26752 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000021/2014-L フランス
European Research Council (ERC)647278European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of BMP signal control by Twisted gastrulation.
著者: Malinauskas, T. / Moore, G. / Rudolf, A.F. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H.L. / El Omari, K. / Griffiths, S.C. / Woolley, R.E. / Duman, R. / Wagner, A. / Leedham, S.J. / Baldock, C. / Ashe, H.L. / Siebold, C.
履歴
登録2022年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Twisted gastrulation protein homolog 1
B: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5059
ポリマ－47,1402
非ポリマー1,3667
水00
1
A: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子

A: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,70010
ポリマ－47,1402
非ポリマー1,5618
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area16750 Å2
手法PISA
2
B: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子

B: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3108
ポリマ－47,1402
非ポリマー1,1706
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area16640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.430, 98.430, 188.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLYTHRA1 - 164
d_21ens_1GLYTHRB1 - 164

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999810319277, -0.018725413673, -0.0053557772176), (0.0194310789822, -0.977757879793, -0.208834771225), (-0.00132613589644, -0.208899227824, 0.977936272964) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999810319277, -0.018725413673, -0.0053557772176), (0.0194310789822, -0.977757879793, -0.208834771225), (-0.00132613589644, -0.208899227824, 0.977936272964)
ベクター: -96.9273802687, 0.552845354552, 0.11792914938)

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要素

#1: タンパク質 Twisted gastrulation protein homolog 1


分子量: 23569.760 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein crystals were soaked with Di-mu-iodobis(ethylenediamine)diplatinum(2) nitrate (PIP) for phasing.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TWSG1, TSG, PSEC0250 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9GZX9
#2: 化合物
ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.93 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.77 M LiCl, 15.5% w/v PEG 6000, 77 mM HEPES pH 7.0, 5.2% 2,2,2-trifluoroethanol. The crystal was soaked in saturated solution of di-mu-iodobis(ethylenediamine)diplatinum(2) nitrate (PIP) ...詳細: 0.77 M LiCl, 15.5% w/v PEG 6000, 77 mM HEPES pH 7.0, 5.2% 2,2,2-trifluoroethanol. The crystal was soaked in saturated solution of di-mu-iodobis(ethylenediamine)diplatinum(2) nitrate (PIP) solution before data collection.
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.03003 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.61→62.72 Å / Num. obs: 6653 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 25.8 % / Biso Wilson estimate: 202.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 3.61→3.67 Å / 冗長度: 25.4 % / Rmerge(I) obs: 7.612 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 319 / CC1/2: 0.247 / Rpim(I) all: 1.524 / Rrim(I) all: 7.767 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.61→49.22 Å / SU ML: 0.2932 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 46.1997
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3902 324 4.94 %
Rwork0.3392 6230 -
obs0.3415 6554 98.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 245.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.61→49.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2494 0 7 0 2501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00232544
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59633436
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0405376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004446
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0754934
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.214171879878 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.61-4.550.38781540.40892981X-RAY DIFFRACTION97
4.55-49.220.39071700.32763249X-RAY DIFFRACTION99.25
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2149844089-1.170948563823.320299042096.40953625165-1.433108201815.1942233309-0.03816218899950.4704392080092.70041488761-2.051366575091.09787225264-1.15272937337-0.698112737823-1.173462045350.02726898400323.73496386041-0.552801383032-0.3180575149532.571585118110.2153377404792.72470757277-38.264948976422.9157293065-20.7727312119
27.062156780460.229777141577-3.679704149673.318935658784.403803621347.942972958150.1206020792360.270562358686-0.728825323251-0.133693890472-0.73833350703-1.170259575551.312031703551.12591703926-0.08167201720582.537955151490.3343269774550.2148707431472.150233856170.521999913572.45416688408-34.2118725835-12.04771941492.15259311837
34.2177438083-0.114624900243-4.713708333338.311690203052.628948123966.43294979854-0.2495928504982.00982356849-0.107587775278-4.58210083613-0.908393128131.515797283330.689452344954-2.433769639640.6742544927223.443283727770.442659850548-0.1360068477283.0375543269-0.2641848300982.83667692691-58.9984938041-18.3404314284-24.9656607587
47.732557715030.400535464571-2.043833751284.28806135145-4.463257382539.297209088980.948377552177-0.3786052818460.1877244029411.5683172749-0.2451353928080.632781082004-2.15941319568-0.782598404434-0.8652370516453.012791847730.05537805393480.1150335701442.93679074674-0.5174352629292.44555797468-62.505920226411.24718585454.79126259678
58.23514033969-0.9034685327771.391395141562.67678323747-2.375907575832.340052096312.008376501434.051310364782.81688527662-4.45296428224-1.32611631167-3.96593572121-0.151210346228.60930810667E-60.1231913893662.99509801499-0.093710752770.7576118035523.867735922310.03691305569583.09686261019-43.59725283674.55901141843-20.1353912355
65.92684653382-5.18254893777-7.059689708587.689073703464.410405982469.34919686295-0.5325302732699.27645603055-4.310711024-5.21774651013.902019328143.15139707058-2.687724386894.89968672037-2.095718206813.75854824252-0.223389987051-1.454450601354.48413807789-0.5195104696643.43584697527-53.2812027727-0.390329075074-20.2954324731
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 25 through 79 )AA25 - 791 - 55
22chain 'A' and (resid 86 through 225 )AA86 - 22562 - 164
33chain 'B' and (resid 25 through 79 )BB25 - 791 - 55
44chain 'B' and (resid 86 through 225 )BB86 - 22562 - 164
55chain 'A' and (resid 80 through 85 )AA80 - 8556 - 61
66chain 'B' and (resid 80 through 85 )BB80 - 8556 - 61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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