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万見
- PDB-8btb: Hexameric human IgG3 Fc complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8btb
タイトルHexameric human IgG3 Fc complex
要素(FLJ00385 protein (Fragment)) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / IgG3 / antibody / Fc hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response / blood microparticle / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
データ登録者Abendstein, L. / Sharp, T.H.
資金援助European Union, オランダ, 3件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)759517European Union
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)OCENW.KLEIN.291 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)VI.Vidi.193.014 オランダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Complement is activated by elevated IgG3 hexameric platforms and deposits C4b onto distinct antibody domains.
著者: Leoni Abendstein / Douwe J Dijkstra / Rayman T N Tjokrodirijo / Peter A van Veelen / Leendert A Trouw / Paul J Hensbergen / Thomas H Sharp /
要旨: IgG3 is unique among the IgG subclasses due to its extended hinge, allotypic diversity and enhanced effector functions, including highly efficient pathogen neutralisation and complement activation. ...IgG3 is unique among the IgG subclasses due to its extended hinge, allotypic diversity and enhanced effector functions, including highly efficient pathogen neutralisation and complement activation. It is also underrepresented as an immunotherapeutic candidate, partly due to a lack of structural information. Here, we use cryoEM to solve structures of antigen-bound IgG3 alone and in complex with complement components. These structures reveal a propensity for IgG3-Fab clustering, which is possible due to the IgG3-specific flexible upper hinge region and may maximise pathogen neutralisation by forming high-density antibody arrays. IgG3 forms elevated hexameric Fc platforms that extend above the protein corona to maximise binding to receptors and the complement C1 complex, which here adopts a unique protease conformation that may precede C1 activation. Mass spectrometry reveals that C1 deposits C4b directly onto specific IgG3 residues proximal to the Fab domains. Structural analysis shows this to be caused by the height of the C1-IgG3 complex. Together, these data provide structural insights into the role of the unique IgG3 extended hinge, which will aid the development and design of upcoming immunotherapeutics based on IgG3.
履歴
登録2022年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_validate_planes
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_validate_planes.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FLJ00385 protein (Fragment)
B: FLJ00385 protein (Fragment)
K: FLJ00385 protein (Fragment)
L: FLJ00385 protein (Fragment)
I: FLJ00385 protein (Fragment)
J: FLJ00385 protein (Fragment)
G: FLJ00385 protein (Fragment)
H: FLJ00385 protein (Fragment)
E: FLJ00385 protein (Fragment)
F: FLJ00385 protein (Fragment)
C: FLJ00385 protein (Fragment)
D: FLJ00385 protein (Fragment)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,31112
ポリマ－285,31112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
FLJ00385 protein (Fragment)


分子量: 23768.957 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLJ00385 / Cell (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NF17
#2: タンパク質
FLJ00385 protein (Fragment)


分子量: 23782.943 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLJ00385 / Cell (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NF17

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Fc domain of human IgG3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293F
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2volume selection
4IMODCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
10Dynamo最終オイラー角割当
11Dynamo分類
12Dynamo３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 571 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 60 / Num. of volumes extracted: 1193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00620286
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.21527648
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.4852652
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0653084
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.023564

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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