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- PDB-8bbk: Crystal structure of human Sirt3 in complex with a fragment of th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bbk
タイトルCrystal structure of human Sirt3 in complex with a fragment of the human AROS protein
要素
  • Active regulator of SIRT1
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / Sirtuin 3 / peptide complex / AROS / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of superoxide dismutase activity / positive regulation of catalase activity / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / peptidyl-lysine deacetylation / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent ...positive regulation of superoxide dismutase activity / positive regulation of catalase activity / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / peptidyl-lysine deacetylation / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein deacetylation / positive regulation of oxidative phosphorylation / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / protein lysine deacetylase activity / cellular response to stress / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / NAD+ binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / aerobic respiration / small-subunit processome / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of insulin secretion / ribosomal small subunit biogenesis / sequence-specific DNA binding / mitochondrial matrix / nucleolus / enzyme binding / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Active regulator of SIRT1 / Active regulator of SIRT1, or 40S ribosomal protein S19-binding 1 / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Active regulator of SIRT1 / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Steegborn, C. / Weiss, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)STE1701/15 ドイツ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Molecular Mechanism of Sirtuin 1 Modulation by the AROS Protein.
著者: Weiss, S. / Adolph, R.S. / Schweimer, K. / DiFonzo, A. / Meleshin, M. / Schutkowski, M. / Steegborn, C.
履歴
登録2022年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
G: Active regulator of SIRT1
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
H: Active regulator of SIRT1
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
I: Active regulator of SIRT1
D: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
J: Active regulator of SIRT1
E: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
K: Active regulator of SIRT1
F: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
L: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)354,97418
ポリマ－354,58212
非ポリマー3926
水00
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
G: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1623
ポリマ－59,0972
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
H: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1623
ポリマ－59,0972
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
I: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1623
ポリマ－59,0972
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
J: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1623
ポリマ－59,0972
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
K: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1623
ポリマ－59,0972
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
L: Active regulator of SIRT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1623
ポリマ－59,0972
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.215, 110.215, 344.362
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...
21(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...
31(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...
41(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...
51(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...
61(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYGLYGLY(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AA121121
12LEULEUPROPRO(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AA123 - 183123 - 183
13PHEPHEPROPRO(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AA185 - 189185 - 189
14PROPROPHEPHE(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AA191 - 294191 - 294
15GLUGLUMETMET(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AA296 - 383296 - 383
16ASPASPLEULEU(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AA385 - 394385 - 394
17ZNZNZNZN(chain A and (resid 121 or resid 123 through 183...AM401
21GLYGLYGLYGLY(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BC121121
22LEULEUPROPRO(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BC123 - 183123 - 183
23PHEPHEPROPRO(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BC185 - 189185 - 189
24PROPROPHEPHE(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BC191 - 294191 - 294
25GLUGLUMETMET(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BC296 - 383296 - 383
26ASPASPLEULEU(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BC385 - 394385 - 394
27ZNZNZNZN(chain B and (resid 121 or resid 123 through 183...BN401
31GLYGLYGLYGLY(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CE121121
32LEULEUPROPRO(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CE123 - 183123 - 183
33PHEPHEPROPRO(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CE185 - 189185 - 189
34PROPROPHEPHE(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CE191 - 294191 - 294
35GLUGLUMETMET(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CE296 - 383296 - 383
36ASPASPLEULEU(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CE385 - 394385 - 394
37ZNZNZNZN(chain C and (resid 121 or resid 123 through 183...CO401
41GLYGLYGLYGLY(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DG121121
42LEULEUPROPRO(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DG123 - 183123 - 183
43PHEPHEPROPRO(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DG185 - 189185 - 189
44PROPROPHEPHE(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DG191 - 294191 - 294
45GLUGLUMETMET(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DG296 - 383296 - 383
46ASPASPLEULEU(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DG385 - 394385 - 394
47ZNZNZNZN(chain D and (resid 121 or resid 123 through 183...DP401
51GLYGLYGLYGLY(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EI121121
52LEULEUPROPRO(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EI123 - 183123 - 183
53PHEPHEPROPRO(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EI185 - 189185 - 189
54PROPROPHEPHE(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EI191 - 294191 - 294
55GLUGLUMETMET(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EI296 - 383296 - 383
56ASPASPLEULEU(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EI385 - 394385 - 394
57ZNZNZNZN(chain E and (resid 121 or resid 123 through 183...EQ401
61GLYGLYGLYGLY(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...FK121121
62LEULEUPROPRO(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...FK123 - 183123 - 183
63PHEPHEPROPRO(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...FK185 - 189185 - 189
64PROPROMETMET(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...FK191 - 383191 - 383
65ASPASPLEULEU(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...FK385 - 394385 - 394
66ZNZNZNZN(chain F and (resid 121 or resid 123 through 183...FR401

-
要素

#1: タンパク質
NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial / hSIRT3 / Regulatory protein SIR2 homolog 3 / SIR2-like protein 3


分子量: 43628.023 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT3, SIR2L3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NTG7, protein acetyllysine N-acetyltransferase
#2: タンパク質
Active regulator of SIRT1 / 40S ribosomal protein S19-binding protein 1 / RPS19-binding protein 1 / S19BP


分子量: 15468.907 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS19BP1, AROS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86WX3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 12 % PEG 8.000, 0.1 M HEPES pH 7.5 and 0.2 M NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.27→49.19 Å / Num. obs: 38569 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.316 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 3.27→3.38 Å / Num. unique obs: 3207 / CC1/2: 0.339

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GLS

3gls


解像度: 3.27→49.19 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 30.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2614 1928 5 %
Rwork0.202 36629 -
obs0.205 38557 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 164.72 Å2 / Biso mean: 95.5454 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.27→49.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13074 0 6 0 13080
Biso mean--94.73 --
残基数----1662
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4842X-RAY DIFFRACTION4.498TORSIONAL
12B4842X-RAY DIFFRACTION4.498TORSIONAL
13C4842X-RAY DIFFRACTION4.498TORSIONAL
14D4842X-RAY DIFFRACTION4.498TORSIONAL
15E4842X-RAY DIFFRACTION4.498TORSIONAL
16F4842X-RAY DIFFRACTION4.498TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.27-3.350.40331350.34792566270198
3.35-3.440.40451350.346725662701100
3.44-3.540.4351350.336625692704100
3.54-3.650.39071350.302625652700100
3.65-3.780.33871370.27926082745100
3.78-3.940.2991370.249825932730100
3.94-4.120.32121350.227425642699100
4.12-4.330.2671360.209825962732100
4.33-4.60.25951380.177826162754100
4.6-4.960.24081380.161826132751100
4.96-5.460.24171380.169526332771100
5.46-6.240.22671390.161626362775100
6.25-7.860.20231420.175127042846100
7.86-49.190.19111480.1562800294899

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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