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- PDB-8bbh: The crystal structure of a mouse Fab fragment TL1 in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bbh
タイトルThe crystal structure of a mouse Fab fragment TL1 in complex with a human Glucose-6-phosphate isomerase peptide 293-307
要素
  • Glucose-6-phosphate isomerase
  • Heavy Chain of TL1 Fab fragment
  • Light Chain of TL1 Fab fragment
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody Fab fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / Glycolysis ...glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / Glycolysis / erythrocyte homeostasis / positive regulation of immunoglobulin production / ciliary membrane / response to testosterone / response to immobilization stress / humoral immune response / mesoderm formation / response to cadmium ion / response to muscle stretch / positive regulation of endothelial cell migration / response to progesterone / cytokine activity / gluconeogenesis / glycolytic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / growth factor activity / glucose homeostasis / response to estradiol / secretory granule lumen / in utero embryonic development / ficolin-1-rich granule lumen / carbohydrate metabolic process / learning or memory / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.619 Å
データ登録者Ge, C. / Holmdahl, R. / Li, T.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg FoundationKAW 2019.0059 スウェーデン
Swedish Research Council2019-01209 スウェーデン
引用ジャーナル: Ann Rheum Dis / 年: 2023
タイトル: Pathogenic antibody response to glucose-6-phosphate isomerase targets a modified epitope uniquely exposed on joint cartilage.
著者: Li, T. / Ge, C. / Kramer, A. / Sareila, O. / Leu Agelii, M. / Johansson, L. / Forslind, K. / Lonnblom, E. / Yang, M. / Xu, B. / Li, Q. / Cheng, L. / Bergstrom, G. / Fernandez, G. / Kastbom, A. ...著者: Li, T. / Ge, C. / Kramer, A. / Sareila, O. / Leu Agelii, M. / Johansson, L. / Forslind, K. / Lonnblom, E. / Yang, M. / Xu, B. / Li, Q. / Cheng, L. / Bergstrom, G. / Fernandez, G. / Kastbom, A. / Rantapaa-Dahlqvist, S. / Gjertsson, I. / Holmdahl, R.
履歴
登録2022年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.journal_abbrev ..._audit_author.name / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
H: Heavy Chain of TL1 Fab fragment
L: Light Chain of TL1 Fab fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7453
ポリマ－48,7453
非ポリマー00
水6,053336
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.660, 75.545, 96.219
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Autocrine motility factor / AMF / Neuroleukin / NLK / Phosphoglucose isomerase / PGI / ...GPI / Autocrine motility factor / AMF / Neuroleukin / NLK / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI / Sperm antigen 36 / SA-36


分子量: 2238.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Biotynylated (BTN) peptide containing region of Glucose-6-phosphate isomerase (GPI) 293-307
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06744, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 抗体 Heavy Chain of TL1 Fab fragment


分子量: 22698.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Light Chain of TL1 Fab fragment


分子量: 23807.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 336 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.01 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 0.2 M Calcium acetate hydrate, 0.1 M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 18% w/v Polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.619→55.408 Å / Num. obs: 63532 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.62→8.87 Å / Num. unique obs: 3127 / CC1/2: 0.666

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0349精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: model structure

解像度: 1.619→55.408 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.676 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.093 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2291 3038 4.782 %
Rwork0.1976 60494 -
all0.199 --
obs-63532 99.994 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 25.727 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.017 Å20 Å2-0 Å2
2--0.028 Å20 Å2
3----0.011 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.619→55.408 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3345 0 0 336 3681
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0113433
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163045
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6021.6424676
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5551.5527137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2855435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg15.298109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.46510544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg1810129
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2529
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023829
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02673
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.30.2549
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2220.22836
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.21638
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0890.21823
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0230.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.4760.223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3230.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2910.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.32.6211752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.32.6211752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.33.9172183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2993.9182184
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9152.951681
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9142.9491680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8384.2742493
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.8374.2752494
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.37137.8773734
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.31336.4673676
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.619-1.6610.3762170.3644540.36146710.8860.8921000.361
1.661-1.7060.3682360.34642720.34845080.8940.9081000.347
1.706-1.7560.3022150.31441830.31443980.9330.931000.315
1.756-1.810.2862200.27440540.27442740.9450.951000.271
1.81-1.8690.2582110.24139130.24241240.9560.961000.235
1.869-1.9350.2462000.20638430.20840430.9580.9711000.193
1.935-2.0080.2491770.19836830.238600.9580.9741000.182
2.008-2.0890.211830.19235410.19237240.9720.9771000.172
2.089-2.1820.221680.18134580.18336260.970.981000.162
2.182-2.2880.2361500.18632700.18834200.9660.9781000.162
2.288-2.4120.2371570.18931330.19132900.9650.9771000.164
2.412-2.5580.2481600.18229300.18630900.9640.9781000.158
2.558-2.7340.2471230.18828120.1929350.9590.9781000.164
2.734-2.9530.2281110.18226120.18327230.9640.9791000.163
2.953-3.2340.1761130.17624130.17625260.9790.9811000.16
3.234-3.6140.2241170.19121930.19323100.9680.9781000.179
3.614-4.170.19960.17119440.17220400.9780.9821000.166
4.17-5.10.173670.15816900.15817570.9840.9851000.159
5.1-7.1820.235780.22612990.22613770.9730.9761000.225
7.182-55.4080.264390.237970.2328380.9610.96399.76130.244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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