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- PDB-8baa: CryoEM structure of GroEL-GroES-ADP.AlF3-Rubisco, class II. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8baa
タイトルCryoEM structure of GroEL-GroES-ADP.AlF3-Rubisco, class II.
要素
  • Chaperonin GroEL
  • Co-chaperonin GroES
  • Ribulose bisphosphate carboxylase
キーワードCHAPERONE / GroEL / GroES
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose-bisphosphate carboxylase / GroEL-GroES complex / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / chaperonin ATPase / virion assembly / isomerase activity / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / monooxygenase activity ...ribulose-bisphosphate carboxylase / GroEL-GroES complex / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / chaperonin ATPase / virion assembly / isomerase activity / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / monooxygenase activity / response to radiation / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal ...Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / : / Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES / Ribulose bisphosphate carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Gardner, S. / Saibil, H.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M009513/1 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural basis of substrate progression through the bacterial chaperonin cycle.
著者: Scott Gardner / Michele C Darrow / Natalya Lukoyanova / Konstantinos Thalassinos / Helen R Saibil /
要旨: The bacterial chaperonin GroEL-GroES promotes protein folding through ATP-regulated cycles of substrate protein binding, encapsulation, and release. Here, we have used cryoEM to determine structures ...The bacterial chaperonin GroEL-GroES promotes protein folding through ATP-regulated cycles of substrate protein binding, encapsulation, and release. Here, we have used cryoEM to determine structures of GroEL, GroEL-ADP·BeF, and GroEL-ADP·AlF-GroES all complexed with the model substrate Rubisco. Our structures provide a series of snapshots that show how the conformation and interactions of non-native Rubisco change as it proceeds through the GroEL-GroES reaction cycle. We observe specific charged and hydrophobic GroEL residues forming strong initial contacts with non-native Rubisco. Binding of ATP or ADP·BeF to GroEL-Rubisco results in the formation of an intermediate GroEL complex displaying striking asymmetry in the ATP/ADP·BeF-bound ring. In this ring, four GroEL subunits bind Rubisco and the other three are in the GroES-accepting conformation, suggesting how GroEL can recruit GroES without releasing bound substrate. Our cryoEM structures of stalled GroEL-ADP·AlF-Rubisco-GroES complexes show Rubisco folding intermediates interacting with GroEL-GroES via different sets of residues.
履歴
登録2022年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.12026年2月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperonin GroEL
B: Chaperonin GroEL
C: Chaperonin GroEL
D: Chaperonin GroEL
E: Chaperonin GroEL
F: Chaperonin GroEL
G: Chaperonin GroEL
H: Chaperonin GroEL
I: Chaperonin GroEL
J: Chaperonin GroEL
K: Chaperonin GroEL
L: Chaperonin GroEL
M: Chaperonin GroEL
N: Chaperonin GroEL
O: Co-chaperonin GroES
P: Co-chaperonin GroES
Q: Co-chaperonin GroES
R: Co-chaperonin GroES
S: Co-chaperonin GroES
T: Co-chaperonin GroES
U: Co-chaperonin GroES
Z: Ribulose bisphosphate carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)932,17564
ポリマ－924,99322
非ポリマー7,18342
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area77200 Å2
ΔGint-613 kcal/mol
Surface area349260 Å2

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要素

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タンパク質 , 3種, 22分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUZ

#1: タンパク質
Chaperonin GroEL / 60 kDa chaperonin / Chaperonin-60 / Cpn60 / GroEL protein


分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: groEL, groL, mopA, b4143, JW4103 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5, chaperonin ATPase
#2: タンパク質
Co-chaperonin GroES / 10 kDa chaperonin / Chaperonin-10 / Cpn10


分子量: 10400.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: groES, groS, mopB, b4142, JW4102 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F9
#3: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase / RuBisCO


分子量: 50538.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (strain ATCC 11170 / ATH 1.1.1 / DSM 467 / LMG 4362 / NCIMB 8255 / S1) (バクテリア)
株: ATCC 11170 / ATH 1.1.1 / DSM 467 / LMG 4362 / NCIMB 8255 / S1
遺伝子: cbbM, Rru_A2400 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2RRP5, ribulose-bisphosphate carboxylase

-
非ポリマー , 4種, 42分子

#4: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: K

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GroEL-GroES-ADP.AlF3-Rubisco / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.802 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / プラスミド: pTrcESL
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 2.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: SPOTITON / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 293 K
詳細: The grid was prepared using a chameleon (SPT Labtech).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影電子線照射量: 40.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10RELION3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 7712622
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8237 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 216.04 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003663429
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.836585709
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.074610334
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.009311161
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.6059104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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