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- PDB-8b7h: Crystal structure of human Gremlin-1 in complex with Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b7h
タイトルCrystal structure of human Gremlin-1 in complex with Fab
要素
  • Fab antibody fragment (heavy chain)
  • Fab antibody fragment (light chain)
  • Gremlin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Inhibitor / glycoprotein / cysteine knot-secreted protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of bone remodeling / : / sequestering of BMP from receptor via BMP binding / mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / negative regulation of monocyte chemotaxis / determination of dorsal identity / ureteric bud formation / negative regulation of osteoclast proliferation / morphogen activity ...negative regulation of bone remodeling / : / sequestering of BMP from receptor via BMP binding / mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / negative regulation of monocyte chemotaxis / determination of dorsal identity / ureteric bud formation / negative regulation of osteoclast proliferation / morphogen activity / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / BMP binding / negative regulation of bone trabecula formation / Formation of the ureteric bud / negative regulation of osteoblast proliferation / proximal/distal pattern formation / negative regulation of bone mineralization / cardiac muscle cell myoblast differentiation / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / cardiac muscle cell differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / cell migration involved in sprouting angiogenesis / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryonic limb morphogenesis / limb development / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of osteoblast differentiation / cytokine activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / cell morphogenesis / positive regulation of angiogenesis / cell-cell signaling / : / receptor ligand activity / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Gremlin-1/2 / DAN / DAN domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Schulze, M.-S. / Martinez-Fleites, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2023
タイトル: Discovery of ginisortamab, a potent and novel anti-gremlin-1 antibody in clinical development for the treatment of cancer.
著者: Davies, G.C.G. / Dedi, N. / Jones, P.S. / Kevorkian, L. / McMillan, D. / Ottone, C. / Schulze, M.E.D. / Scott-Tucker, A. / Tewari, R. / West, S. / Wright, M. / Rowley, T.F.
履歴
登録2022年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab antibody fragment (light chain)
H: Fab antibody fragment (heavy chain)
A: Gremlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6873
ポリマ－64,6873
非ポリマー00
水1,11762
1
L: Fab antibody fragment (light chain)
H: Fab antibody fragment (heavy chain)
A: Gremlin-1

L: Fab antibody fragment (light chain)
H: Fab antibody fragment (heavy chain)
A: Gremlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,3756
ポリマ－129,3756
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)65.740, 80.650, 252.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: 抗体 Fab antibody fragment (light chain)


分子量: 24197.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 Fab antibody fragment (heavy chain)


分子量: 24271.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質 Gremlin-1 / Cell proliferation-inducing gene 2 protein / Cysteine knot superfamily 1 / BMP antagonist 1 / DAN ...Cell proliferation-inducing gene 2 protein / Cysteine knot superfamily 1 / BMP antagonist 1 / DAN domain family member 2 / Down-regulated in Mos-transformed cells protein / Increased in high glucose protein 2 / IHG-2


分子量: 16218.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GREM1, CKTSF1B1, DAND2, DRM, PIG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60565
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M citric acid pH4, 1M lithium chloride and 27% polyethylene glycol (PEG) 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50.96 Å / Num. obs: 48941 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.604 / Num. unique obs: 2672

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JPH

4jph


解像度: 1.95→50.96 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 2472 5.05 %
Rwork0.2651 --
obs0.2656 48941 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→50.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3977 0 0 62 4039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114065
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.565517
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5311471
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008703
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.990.3671480.33382524X-RAY DIFFRACTION99
1.99-2.030.32641530.30692496X-RAY DIFFRACTION98
2.03-2.070.28551400.31372550X-RAY DIFFRACTION99
2.07-2.120.30191250.29332551X-RAY DIFFRACTION99
2.12-2.170.28081330.28762582X-RAY DIFFRACTION99
2.17-2.230.29381100.28842521X-RAY DIFFRACTION99
2.23-2.30.30051560.28972529X-RAY DIFFRACTION99
2.3-2.370.30931420.29182610X-RAY DIFFRACTION99
2.37-2.460.27251360.28982545X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.560.31511350.30262565X-RAY DIFFRACTION99
2.56-2.670.31851430.28652550X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.810.35021240.2972581X-RAY DIFFRACTION99
2.81-2.990.30391240.28762625X-RAY DIFFRACTION99
2.99-3.220.27461280.28162611X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.540.27171360.26842603X-RAY DIFFRACTION100
3.54-4.060.29061420.25632645X-RAY DIFFRACTION100
4.06-5.110.21541400.21132647X-RAY DIFFRACTION99
5.11-50.960.24571570.24032734X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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