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- PDB-8b6q: X-ray structure of the haloalkane dehalogenase HaloTag7 with an i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b6q
タイトルX-ray structure of the haloalkane dehalogenase HaloTag7 with an insertion of Calmodulin-M13 fusion at position 154-156 that mimic the structure of CaProLa, an calcium gated protein labeling technology
要素Haloalkane dehalogenase,Calmodulin-1,Haloalkane dehalogenase,Calmodulin-1,M13 peptide
キーワードHYDROLASE / haloalkane dehalogenase / HaloTag / HaloTag7 / Self-Labeling Protein / Calmodulin / M13
機能・相同性
機能・相同性情報


haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 ...haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / response to toxic substance / response to calcium ion / RAS processing / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding
類似検索 - 分子機能
Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / : / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / : / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Haloalkane dehalogenase / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodococcus sp. (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Tarnawski, M. / Johnsson, K. / Hiblot, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-ray structure of the haloalkane dehalogenase HaloTag7 with an insertion of Calmodulin-M13 fusion at position 154-156 that mimic the structure of CaProLa, an calcium gated protein labeling technology
著者: Tarnawski, M. / Johnsson, K. / Hiblot, J.
履歴
登録2022年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Haloalkane dehalogenase,Calmodulin-1,Haloalkane dehalogenase,Calmodulin-1,M13 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2168
ポリマ－52,9411
非ポリマー2767
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area490 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area20460 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)74.530, 74.530, 177.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Haloalkane dehalogenase,Calmodulin-1,Haloalkane dehalogenase,Calmodulin-1,M13 peptide


分子量: 52940.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodococcus sp. (in: high G+C Gram-positive bacteria) (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: dhaA, CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A3G3, UniProt: P0DP23, haloalkane dehalogenase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M MES pH 6.0, 0.2 M calcium acetate, 18% (m/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99989 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 16118 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 65.11 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 12.78
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.851 / Num. unique obs: 1676 / CC1/2: 0.861 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5Y2X, 2WEL

5y2x

2wel


解像度: 2.6→46.39 Å / SU ML: 0.5586 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 36.2607
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3182 806 5 %
Rwork0.2806 15311 -
obs0.2825 16117 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3689 0 7 3 3699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023781
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48235131
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412550
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043682
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.83761405
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.760.45371310.3722487X-RAY DIFFRACTION99.43
2.76-2.980.43711310.37392498X-RAY DIFFRACTION99.62
2.98-3.280.41371320.34642503X-RAY DIFFRACTION99.81
3.28-3.750.34151330.3182528X-RAY DIFFRACTION99.7
3.75-4.720.27881350.25222566X-RAY DIFFRACTION99.93
4.73-46.390.26891440.23922729X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.937791082940.7283454119690.03229366439673.495715500070.2244162864872.36858334968-0.4691380163180.5443299270171.28589461951-0.1831940515610.1297900419620.612525685917-0.313161033587-0.161910338890.2318499823760.467413495127-0.0252065460071-0.2185606530820.479152774424-0.01131164793530.783476172356.0989365234413.939669633-32.548297988
23.183220631243.34506276823-0.8360352328246.8796532857-2.711236693984.90318881925-0.384826657282-0.0882418197098-0.413411359805-0.673877326960.179027651847-0.783098290088-0.2592657146720.6185749595050.1765218369160.718786854387-0.2737589713630.1104138934730.79378756508-0.1567360491550.507878628985-11.529770426-21.8514326138-16.5273708642
33.036530713550.94731106420.4389482328512.637753703340.04641438454871.43924156442-0.144456580794-0.4364699440451.486283295890.172900802568-0.1858783244220.784080003368-0.180063142618-0.3071088261140.2598808648320.49318322844-0.0044998607341-0.04911527563390.512365391516-0.2628260356271.098900996230.77701794228515.082581681-25.6272413434
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 171 )1 - 1711 - 171
22chain 'A' and (resid 172 through 309 )172 - 309172 - 305
33chain 'A' and (resid 310 through 470 )310 - 470306 - 466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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