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万見
- PDB-8ax9: Human Apolipoprotein E4 (ApoE4) N-terminal domain (space group P2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ax9
タイトルHuman Apolipoprotein E4 (ApoE4) N-terminal domain (space group P212121)
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Apolipoprotein E
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Apolipoprotein E
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / maintenance of location in cell ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / maintenance of location in cell / regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron clearance / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / response to caloric restriction / cellular response to lipoprotein particle stimulus / lipid transporter activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of amyloid fibril formation / lipoprotein catabolic process / AMPA glutamate receptor clustering / high-density lipoprotein particle remodeling / melanosome organization / positive regulation of cholesterol metabolic process / multivesicular body, internal vesicle / regulation of behavioral fear response / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / host-mediated activation of viral process / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / protein import / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / heparan sulfate proteoglycan binding / low-density lipoprotein particle remodeling / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / synaptic transmission, cholinergic / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / regulation of axon extension / negative regulation of protein metabolic process / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid fibril formation / regulation of innate immune response / virion assembly / detection of maltose stimulus / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of dendritic spine development / maltose transport complex / response to dietary excess / antioxidant activity / negative regulation of MAP kinase activity / carbohydrate transport / negative regulation of amyloid-beta formation / lipoprotein particle binding / locomotory exploration behavior / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of endocytosis / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of dendritic spine maintenance / carbohydrate transmembrane transporter activity / regulation of neuronal synaptic plasticity / maltose binding / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of protein secretion / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein E / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.549 Å
データ登録者Nemergut, M. / Marek, M.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science FoundationGA22-09853S チェコ
引用ジャーナル: Mol Neurodegener / 年: 2023
タイトル: Domino-like effect of C112R mutation on ApoE4 aggregation and its reduction by Alzheimer's Disease drug candidate.
著者: Nemergut, M. / Marques, S.M. / Uhrik, L. / Vanova, T. / Nezvedova, M. / Gadara, D.C. / Jha, D. / Tulis, J. / Novakova, V. / Planas-Iglesias, J. / Kunka, A. / Legrand, A. / Hribkova, H. / ...著者: Nemergut, M. / Marques, S.M. / Uhrik, L. / Vanova, T. / Nezvedova, M. / Gadara, D.C. / Jha, D. / Tulis, J. / Novakova, V. / Planas-Iglesias, J. / Kunka, A. / Legrand, A. / Hribkova, H. / Pospisilova, V. / Sedmik, J. / Raska, J. / Prokop, Z. / Damborsky, J. / Bohaciakova, D. / Spacil, Z. / Hernychova, L. / Bednar, D. / Marek, M.
履歴
登録2022年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Apolipoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1181
ポリマ－75,1181
非ポリマー00
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8260 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)45.593, 53.175, 73.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Apolipoprotein E / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Apo-E


分子量: 75117.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, APOE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P02649
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES, PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.549→45.59 Å / Num. obs: 26880 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.55-1.5812.21.813240.5180.5551.96699.8
8.48-45.5910.10.0192090.9990.0060.0299.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.20.1-4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GS9

5gs9


解像度: 1.549→38.805 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1951 1287 4.8 %
Rwork0.1843 25534 -
obs0.1848 26821 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.13 Å2 / Biso mean: 32.0036 Å2 / Biso min: 14.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.549→38.805 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 0 166 1339
Biso mean---39.08 -
残基数----143
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.549-1.6110.31691280.27732824
1.611-1.68440.22661430.22662764
1.6844-1.77320.25611360.2152802
1.7732-1.88430.19831330.19832817
1.8843-2.02970.20881520.18852787
2.0297-2.2340.18181540.16382821
2.234-2.55720.20471500.17072838
2.5572-3.22150.18981360.18682877
3.2215-38.8050.181550.17643004
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.5567 Å / Origin y: 42.151 Å / Origin z: 50.2105 Å
111213212223313233
T0.1537 Å2-0.0097 Å2-0.0228 Å2-0.1446 Å2-0.0049 Å2--0.1398 Å2
L0.5063 °2-0.5519 °20.1628 °2-1.227 °2-0.2368 °2--0.6539 °2
S-0.1216 Å °-0.0537 Å °0.0005 Å °0.2052 Å °0.0264 Å °-0.1039 Å °-0.1142 Å °-0.0115 Å °-0.0117 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 23:165)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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