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- PDB-8as5: CryoEM structure of the human Nucleophosmin 1 core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8as5
タイトルCryoEM structure of the human Nucleophosmin 1 core
要素Nucleophosmin
キーワードCHAPERONE / Phase separation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of centriole replication / granular component / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation ...regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of centriole replication / granular component / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / SARS-CoV-1-host interactions / regulation of centrosome duplication / Tat protein binding / spindle pole centrosome / ALK mutants bind TKIs / Nuclear import of Rev protein / centrosome cycle / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / nucleocytoplasmic transport / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding / macrophage differentiation / ribosomal small subunit binding / ribosomal large subunit export from nucleus / NF-kappaB binding / core promoter sequence-specific DNA binding / ribosomal small subunit export from nucleus / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / SUMOylation of transcription cofactors / ribosome assembly / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of translation / intracellular protein transport / protein-DNA complex / PKR-mediated signaling / protein import into nucleus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to UV / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / unfolded protein binding / intracellular protein localization / nucleosome assembly / ribosomal small subunit biogenesis / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / histone binding / transcription coactivator activity / rRNA binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleophosmin, C-terminal / Nucleophosmin C-terminal domain / Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Valentin Gese, G. / Hallberg, B.M.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation2017.0080 スウェーデン
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2023
タイトル: A "grappling hook" interaction connects self-assembly and chaperone activity of Nucleophosmin 1.
著者: Mihkel Saluri / Axel Leppert / Genis Valentin Gese / Cagla Sahin / Dilraj Lama / Margit Kaldmäe / Gefei Chen / Arne Elofsson / Timothy M Allison / Marie Arsenian-Henriksson / Jan Johansson / ...著者: Mihkel Saluri / Axel Leppert / Genis Valentin Gese / Cagla Sahin / Dilraj Lama / Margit Kaldmäe / Gefei Chen / Arne Elofsson / Timothy M Allison / Marie Arsenian-Henriksson / Jan Johansson / David P Lane / B Martin Hällberg / Michael Landreh /
要旨: How the self-assembly of partially disordered proteins generates functional compartments in the cytoplasm and particularly in the nucleus is poorly understood. Nucleophosmin 1 (NPM1) is an abundant ...How the self-assembly of partially disordered proteins generates functional compartments in the cytoplasm and particularly in the nucleus is poorly understood. Nucleophosmin 1 (NPM1) is an abundant nucleolar protein that forms large oligomers and undergoes liquid-liquid phase separation by binding RNA or ribosomal proteins. It provides the scaffold for ribosome assembly but also prevents protein aggregation as part of the cellular stress response. Here, we use aggregation assays and native mass spectrometry (MS) to examine the relationship between the self-assembly and chaperone activity of NPM1. We find that oligomerization of full-length NPM1 modulates its ability to retard amyloid formation in vitro. Machine learning-based structure prediction and cryo-electron microscopy reveal fuzzy interactions between the acidic disordered region and the C-terminal nucleotide-binding domain, which cross-link NPM1 pentamers into partially disordered oligomers. The addition of basic peptides results in a tighter association within the oligomers, reducing their capacity to prevent amyloid formation. Together, our findings show that NPM1 uses a "grappling hook" mechanism to form a network-like structure that traps aggregation-prone proteins. Nucleolar proteins and RNAs simultaneously modulate the association strength and chaperone activity, suggesting a mechanism by which nucleolar composition regulates the chaperone activity of NPM1.
履歴
登録2022年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / refine
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleophosmin
B: Nucleophosmin
C: Nucleophosmin
D: Nucleophosmin
E: Nucleophosmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,5415
ポリマ－163,5415
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
32A
42A
53A
63A
74A
84A
95A
105A
116A
126A
137A
147A
158A
168A
179A
189A
1910A
2010A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
111A15 - 117
211A15 - 117
322A15 - 117
422A15 - 117
533A15 - 116
633A15 - 116
744A15 - 117
844A15 - 117
955A14 - 118
1055A14 - 118
1166A14 - 118
1266A14 - 118
1377A14 - 118
1477A14 - 118
1588A14 - 118
1688A14 - 118
1799A14 - 119
1899A14 - 119
191010A14 - 118
201010A14 - 118

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12
7Local NCS retraints between domains: 13 14
8Local NCS retraints between domains: 15 16
9Local NCS retraints between domains: 17 18
10Local NCS retraints between domains: 19 20

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要素

#1: タンパク質
Nucleophosmin / NPM / Nucleolar phosphoprotein B23 / Nucleolar protein NO38 / Numatrin


分子量: 32708.141 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPM1, NPM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06748

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Nucleophosmin 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.75 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0352 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
19REFMAC5.8.0352モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 106905 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 5EHD

5ehd


Accession code: 5EHD / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3.53→3.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / WRfactor Rwork: 0.53 / SU B: 26.486 / SU ML: 0.458 / Average fsc free: 0 / Average fsc overall: 0.3441 / Average fsc work: 0.3441 / 交差検証法: NONE / ESU R: 0.294 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.53 89499 -
all0.53 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso mean: 126.735 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 3673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.0123741
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0163574
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0451.6525052
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.321.5718341
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.7215465
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg4.781510
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.50410645
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_6_deg14.09910142
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0460.2597
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr_other0.0260.25
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.024052
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.02656
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.2050.2750
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbd_other0.1930.23651
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.1730.21664
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbtor_other0.0860.22225
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.2040.271
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0530.23
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it11.41512.2221908
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other11.41512.2221908
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it18.31418.3182357
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other18.31118.3222358
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it9.39613.7131833
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other9.39313.7161834
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it16.79719.942695
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other16.79419.9442696
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it30.246234.79914036
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_other30.245234.80114037
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_10.2210.052045
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_20.2380.051979
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_30.2260.051993
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_40.2160.052049
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_50.2210.052331
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_60.2340.052248
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_70.2280.052298
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_80.2190.052302
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_90.2120.052339
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_100.2240.052249
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.220910.05005
12AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.220910.05005
23AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.238390.05005
24AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.238390.05005
35AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.225950.05005
36AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.225950.05005
47AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.215720.05006
48AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.215720.05006
59AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.220770.05005
510AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.220770.05005
611AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.233940.05005
612AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.233940.05005
713AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.228120.05005
714AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.228120.05005
815AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.219130.05005
816AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.219130.05005
917AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.21170.05006
918AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.21170.05006
1019AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.224160.05005
1020AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.224160.05005
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
2.5-2.5650.78866560.78866560.0870.788
2.565-2.6350.81164250.81164250.0940.811
2.635-2.7120.77863210.77863210.0760.778
2.712-2.7950.74360730.74360730.0750.743
2.795-2.8860.70658910.70658910.1340.706
2.886-2.9880.64957480.64957480.1720.649
2.988-3.10.60455320.60455320.1720.604
3.1-3.2270.57752810.57752810.2090.577
3.227-3.370.53150360.53150360.310.531
3.37-3.5340.55448770.55448770.3420.554
3.534-3.7250.53445880.53445880.4690.534
3.725-3.9510.49243980.49243980.6090.492
3.951-4.2230.42541220.42541220.7420.425
4.223-4.5610.4238090.4238090.7880.42
4.561-4.9950.45235230.45235230.7990.452
4.995-5.5820.52732030.52732030.7570.527
5.582-6.4420.70527930.70527930.6030.705
6.442-7.880.52423550.52423550.6450.524
7.88-11.1030.45318390.45318390.7320.453
11.103-91.910.3710290.3710290.9070.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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