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- PDB-8are: Crystal structure of the peptide binding protein, OppA, from Baci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8are
タイトルCrystal structure of the peptide binding protein, OppA, from Bacillus subtilis in complex with a PhrE-derived pentapeptide
要素
  • Oligopeptide-binding protein OppA
  • Phosphatase RapE inhibitor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Peptide-binding protein Phr peptide Sporulation Bacillus subtilis
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of competence for transformation / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / sporulation resulting in formation of a cellular spore / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane raft
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatase RapE inhibitor / Oligopeptide-binding protein OppA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hughes, A. / Dodson, E.J. / Wilkinson, A.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Microbiology (Reading, Engl.) / 年: 2022
タイトル: Peptide transport in Bacillus subtilis - structure and specificity in the extracellular solute binding proteins OppA and DppE.
著者: Hughes, A.M. / Darby, J.F. / Dodson, E.J. / Wilson, S.J. / Turkenburg, J.P. / Thomas, G.H. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録2022年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligopeptide-binding protein OppA
B: Phosphatase RapE inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9043
ポリマ－59,8082
非ポリマー961
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.861, 63.689, 100.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.352, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-919-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Oligopeptide-binding protein OppA / Stage 0 sporulation protein KA


分子量: 59231.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Recombinant protein expressed in E. coli. Truncated by 16 residues at N-terminus with vestigial GPA sequence from purification tag.
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: oppA, spo0KA, BSU11430 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24141
#2: タンパク質・ペプチド Phosphatase RapE inhibitor / Phosphatase regulator E / PhrE


分子量: 576.624 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Recombinant protein expressed in E. coli. Truncated by 16 residues at N-terminus with vestigial GPA sequence from purification tag.
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: phrE, BSU25840 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O32025
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: Crystals of BsOppA in complex with Ser-Arg-Asn-Val-Thr where grown from the products of an isothermal titration calorimetry experiment. This recovered material was fed into a crystallisation ...詳細: Crystals of BsOppA in complex with Ser-Arg-Asn-Val-Thr where grown from the products of an isothermal titration calorimetry experiment. This recovered material was fed into a crystallisation screening experiment in MRC-Wilden 96 well plates. A single crystal of BsOppA-SRNVT was grown from 0.1 M SPG (succinic acid, sodium dihydrogen phosphate, glycine) 25% (w/v) PEG 1500 pH 4.0,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→52.263 Å / Num. obs: 37997 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.955 / Rmerge(I) obs: 0.233 / Rpim(I) all: 0.206 / Rrim(I) all: 0.313 / Net I/σ(I): 3.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
9.11-52.214.30.10615800.9830.090.14
1.9-1.9441.05698540.7580.9331.415

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
REFMAC5.8.0352精密化
ELVESdata processing
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: OppA-SNSS

解像度: 1.9→52.263 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / WRfactor Rfree: 0.321 / WRfactor Rwork: 0.259 / SU B: 8.531 / SU ML: 0.221 / Average fsc free: 0.8603 / Average fsc work: 0.8809 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.206 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3084 1811 4.792 %
Rwork0.2518 35978 -
all0.255 --
obs-37789 99.372 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 15.642 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.48 Å20 Å2-1.011 Å2
2--1.549 Å2-0 Å2
3----1.499 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→52.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4060 0 5 220 4285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0124172
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163684
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3911.6485664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4781.5658622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0845513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.198510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39410690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.82110203
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024725
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02799
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2844
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1960.23623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.22050
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.22172
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0410.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2570.27
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2180.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1690.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0561.6472055
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0561.6472055
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.672.4662567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.672.4662568
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3151.7482117
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.3011.7442114
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0792.5673097
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0742.5613092
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it3.17120.5874804
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other3.09920.4154775
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.9-1.9490.5611520.5626330.5627950.3180.32699.64220.531
1.949-2.0030.3491220.30426050.30627270.9090.921000.304
2.003-2.0610.3431200.2925190.29226440.9160.93499.81090.29
2.061-2.1240.3361300.26724500.2725800.9260.9451000.266
2.124-2.1930.31350.26223770.26425120.9340.9431000.262
2.193-2.270.5861040.55421370.55523950.4530.43793.56990.544
2.27-2.3560.3021170.26521710.26722940.9240.93399.73840.272
2.356-2.4520.2991070.21321680.21722750.9330.9681000.215
2.452-2.560.2711170.20320270.20721460.9540.97199.90680.205
2.56-2.6850.295930.20619690.2120620.950.9721000.213
2.685-2.830.258780.2118740.21219520.950.9711000.217
2.83-3.0010.306810.21518050.2218860.9450.9691000.225
3.001-3.2080.274860.21816410.22117270.9450.971000.231
3.208-3.4630.281760.21715590.2216360.9430.9799.93890.232
3.463-3.7920.369420.26414050.26714900.910.95397.11410.278
3.792-4.2370.192590.17213190.17313810.9810.98299.78280.194
4.237-4.8870.202620.13811440.14112070.9760.9999.91720.16
4.887-5.9730.191530.1579840.15910380.980.98999.90370.182
5.973-8.3920.178520.1427500.1458020.9790.9891000.163
8.392-52.2630.208250.1544410.1574670.9680.98599.78590.177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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