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万見
- PDB-8ar2: Solution structure of TLR5 transmembrane and cytoplasmic juxtamem... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ar2
タイトルSolution structure of TLR5 transmembrane and cytoplasmic juxtamembrane regions
要素Toll-like receptor 5
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor 5 (TLR5) Cascade / toll-like receptor 5 signaling pathway / MyD88 deficiency (TLR5) / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-1 receptor binding / pattern recognition receptor activity / Toll様受容体 / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus ...Toll Like Receptor 5 (TLR5) Cascade / toll-like receptor 5 signaling pathway / MyD88 deficiency (TLR5) / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-1 receptor binding / pattern recognition receptor activity / Toll様受容体 / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / 炎症 / 自然免疫系 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Toll様受容体 / TIR domain / ロイシンリッチリピート / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...Toll様受容体 / TIR domain / ロイシンリッチリピート / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll-like receptor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Shabalkina, A.V. / Kornilov, F.D. / Goncharuk, M.V. / Goncharuk, S.A. / Arseniev, A.S. / Mineev, K.S.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation22-14-0020 ロシア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The architecture of transmembrane and cytoplasmic juxtamembrane regions of Toll-like receptors.
著者: Kornilov, F.D. / Shabalkina, A.V. / Lin, C. / Volynsky, P.E. / Kot, E.F. / Kayushin, A.L. / Lushpa, V.A. / Goncharuk, M.V. / Arseniev, A.S. / Goncharuk, S.A. / Wang, X. / Mineev, K.S.
履歴
登録2022年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toll-like receptor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8801
ポリマ－5,8801
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, no extra NOE peaks, NMR relaxation study, values of tau c of alpha helix residues conform to monomer assembly
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Toll-like receptor 5 / / Toll/interleukin-1 receptor-like protein 3


分子量: 5880.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLR5, TIL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60602

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic constant time
131isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
141isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
151isotropic13D HNCO
161isotropic13D HNCA
171isotropic13D HN(CO)CA
181isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic13D (H)CCH-TOCSY constant time
1101isotropic13D 1H-15N NOESY
1111isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1121isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic constant time
1131isotropic12D CBHD aromatic
1141isotropic13D (H)CCH-COSY aromatic
1151isotropic12D CGCO
1161isotropic12D CGN
2172anisotropic22D 1H-15N HSQC
2182anisotropic22D 1H-15N IPAP-HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
micelle11000 uM [U-13C; U-15N] protein, 220 mM [U-2H] DPC, 20 mM potassium phosphate, 4 mM TCEP, 0.05 % w/v sodium azide, 1 mM TSP, 95% H2O/5% D2O15N13C_sample95% H2O/5% D2O
micelle2180 uM [U-15N] protein, 40 mM DPC, 30 mM potassium phosphate, 4 mM TCEP, 0.05 % w/v sodium azide, 1 mM TSP, 30 mg/mL dGpG, 100 mM potassium chloride, 95% H2O/5% D2O15N_sample_forRDC95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1000 uMprotein[U-13C; U-15N]1
220 mMDPC[U-2H]1
20 mMpotassium phosphatenatural abundance1
4 mMTCEPnatural abundance1
0.05 % w/vsodium azidenatural abundance1
1 mMTSPnatural abundance1
180 uMprotein[U-15N]2
40 mMDPCnatural abundance2
30 mMpotassium phosphatenatural abundance2
4 mMTCEPnatural abundance2
0.05 % w/vsodium azidenatural abundance2
1 mMTSPnatural abundance2
30 mg/mLdGpGnatural abundance2
100 mMpotassium chloridenatural abundance2
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpHPH err圧 (kPa)温度 (K)
150 mMconditions_main6.0 0.1AMBIENT atm313 K
2160 mMconditions_RDC6.0 0.1AMBIENT atm318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.98.13Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TopSpin3Bruker Biospin解析
CARA1.9.7.1Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.9.7.1Keller and Wuthrichpeak picking
qMDD3.2Maxim Mayzel, Krzysztof Kazimierczuk, Vladislav Orekhov解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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