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Yorodumi- PDB-8alk: Structure of the Legionella phosphocholine hydrolase Lem3 in comp... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8alk | ||||||
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Title | Structure of the Legionella phosphocholine hydrolase Lem3 in complex with its substrate Rab1 | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / Bacterial effector / dephosphocholinase / Legionella pneumophila | ||||||
Function / homology | Function and homology information phosphocholine hydrolase activity / positive regulation of glycoprotein metabolic process / regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / RAB geranylgeranylation / Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-monoester hydrolases / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic ...phosphocholine hydrolase activity / positive regulation of glycoprotein metabolic process / regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / RAB geranylgeranylation / Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-monoester hydrolases / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / virion assembly / regulation of GTPase activity / Golgi organization / autophagosome assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endomembrane system / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / small monomeric GTPase / G protein activity / intracellular protein transport / host cell cytoplasm / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular exosome / extracellular region / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Legionella pneumophila (bacteria) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.15 Å | ||||||
Authors | Kaspers, M.S. / Pett, C. / Hedberg, C. / Itzen, A. / Pogenberg, V. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2023 Title: Dephosphocholination by Legionella effector Lem3 functions through remodelling of the switch II region of Rab1b. Authors: Kaspers, M.S. / Pogenberg, V. / Pett, C. / Ernst, S. / Ecker, F. / Ochtrop, P. / Groll, M. / Hedberg, C. / Itzen, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8alk.cif.gz | 316.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8alk.ent.gz | 211.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8alk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/8alk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/8alk | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8aggC 8anpC 3nkvS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 52900.617 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: T391C, C395S, C134S, C209S, C456S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Legionella pneumophila (bacteria) / Strain: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / Gene: lem3, lpg0696 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL References: UniProt: Q5ZXN5, Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-monoester hydrolases |
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#2: Protein | Mass: 19725.363 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: S76T Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: GDP is a non-covalently bound ligand and should not be reported as part of the polypeptide chain. The TPO residue is not an actual phospho-threonine but a threonine which is modified by a ...Details: GDP is a non-covalently bound ligand and should not be reported as part of the polypeptide chain. The TPO residue is not an actual phospho-threonine but a threonine which is modified by a phospho-choline analogue that cross-links the two proteins of the complex (see ligand section) Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RAB1B / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL / References: UniProt: Q9H0U4, small monomeric GTPase |
-Non-polymers , 4 types, 82 molecules
#3: Chemical | ChemComp-CA / #4: Chemical | ChemComp-GDP / | #5: Chemical | ChemComp-OJU / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: MES 0.1M pH 5, PEG6000 5% |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.979124 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Nov 4, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979124 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.15→103.34 Å / Num. obs: 34977 / % possible obs: 99.98 % / Redundancy: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 44.63 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 9.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.21 Å / Redundancy: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 1.06 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2867 / CC1/2: 0.761 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: Lem3_apo, 3NKV Resolution: 2.15→103.34 Å / SU ML: 0.228 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.4627 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 59.06 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→103.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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