[日本語] English
万見
- PDB-8ael: SYNJ2BP complex with a synthetic Vangl2 peptide (3mer). -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ael
タイトルSYNJ2BP complex with a synthetic Vangl2 peptide (3mer).
要素
  • GLY-GLY-GLY-THR-SER-VAL
  • Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PDZ domain / Peptide Binding Motif
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sprouting angiogenesis / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region ...negative regulation of sprouting angiogenesis / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / regulation of Notch signaling pathway / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cornified envelope / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / osteoclast development / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / negative regulation of endothelial cell migration / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of receptor recycling / regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / regulation of neurogenesis / protein targeting / Rho protein signal transduction / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lung development / negative regulation of angiogenesis / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / response to activity / adherens junction / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / : / midbody / protease binding / vesicle / angiogenesis / basolateral plasma membrane / mitochondrial outer membrane / early endosome / endosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / : / Annexin V; domain 1 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Synaptojanin-2-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Carrasco, K. / Cousido Siah, A. / Gogl, G. / Betzi, S. / McEwen, A. / Kostmann, C. / Trave, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: SYNJ2BP PDZ domain in complex with a synthetic Vangl2 peptide.
著者: Carrasco, K. / Cousido Siah, A. / Gogl, G. / Betzi, S. / McEwen, A. / Kostmann, C. / Trave, G.
履歴
登録2022年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
B: GLY-GLY-GLY-THR-SER-VAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,23710
ポリマ－47,7082
非ポリマー5298
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area20080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.670, 75.060, 108.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2 / Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / ...Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 47231.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SYNJ2BP, OMP25, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57105, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド GLY-GLY-GLY-THR-SER-VAL


分子量: 476.483 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Sodium formate, 0.1 M HEPES 7.0, 25% v/v PEG Smear Broad

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37.53 Å / Num. obs: 24694 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 13.802 % / Biso Wilson estimate: 35.97 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.298 / Rrim(I) all: 0.309 / Χ2: 0.803 / Net I/σ(I): 6 / Num. measured all: 340828
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.2-2.2614.2251.1870.9926089185118340.7221.23199.1
2.26-2.3214.2661.0951.1725279181817720.7641.13697.5
2.32-2.3913.9660.9731.5224091176217250.8011.0197.9
2.39-2.4613.8570.8611.8923488170416950.8470.89399.5
2.46-2.5413.8160.7792.2622589166516350.8510.80998.2
2.54-2.6313.6070.7422.4221241159915610.8480.77197.6
2.63-2.7313.3950.6393.0420227156515100.8780.66596.5
2.73-2.8413.1140.5463.8518674151314240.9010.56894.1
2.84-2.9712.7190.4374.8315594142512260.9260.45686
2.97-3.1113.8280.3846.1515446139411170.9580.39980.1
3.11-3.2814.4170.3387.3918684131012960.9730.3598.9
3.28-3.4814.4470.289.1117958125412430.9830.2999.1
3.48-3.7214.2760.22910.6416788118711760.9890.23899.1
3.72-4.0214.1780.18712.7715567110810980.9920.19499.1
4.02-4.413.9920.16613.8814188101910140.9930.17299.5
4.4-4.9213.8380.16213.98126769209160.9930.16899.6
4.92-5.6813.6950.1812.03114358418350.9920.18799.3
5.68-6.9613.2730.18812.0294777177140.9910.19599.6
6.96-9.8413.0460.11616.0873325655620.9970.12199.5
9.84-37.5311.7450.08318.0940053543410.9980.08696.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JIK

2jik


解像度: 2.2→37.53 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 1231 5 %
Rwork0.2214 23398 -
obs0.2235 24629 96.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.85 Å2 / Biso mean: 45.1786 Å2 / Biso min: 21.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→37.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 28 224 3536
Biso mean--54.62 44.8 -
残基数----423
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.2880.36461370.3116259098
2.288-2.39220.34711350.3028259198
2.3922-2.51830.39121380.2991261099
2.5183-2.6760.32631380.2781261698
2.676-2.88250.31021320.2577251294
2.8825-3.17250.22691180.2269225184
3.1725-3.63120.22851420.2094267799
3.6312-4.57370.21331430.172272699
4.5737-37.530.26571480.2004282599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.656-2.4288-5.85760.68462.63085.9574-0.1333-0.0764-0.39860.0029-0.0363-0.038-0.0450.30770.14350.4702-0.0615-0.03190.51310.06360.42670.0299-2.955218.7156
21.3195-0.9743-0.38131.98110.63520.8619-0.1215-0.1911-0.08820.22350.1496-0.00180.09640.0071-0.02170.24870.002-0.02450.3009-0.00270.27226.96541.94037.5222
32.4005-2.4572-1.61856.47910.00135.4929-0.19810.67850.53460.1037-0.1324-1.57360.04170.92260.32520.58660.29560.05570.95560.23480.84553.2901-4.760430.8409
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 117 )A6 - 117
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 118 through 422 )A118 - 422
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 34 through 39 )B34 - 39

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る