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- PDB-8a8g: ATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus - o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a8g
タイトルATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus - orthorhombic form
要素ATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
キーワードTRANSFERASE / sulfate assimilation / methanogens / archaea / APS / ATP / thermophile / methane / activation / marine
機能・相同性Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / HUPs / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
機能・相同性情報
生物種Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Jespersen, M. / Wagner, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)WA 4053/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2023
タイトル: Assimilatory sulfate reduction in the marine methanogen Methanothermococcus thermolithotrophicus.
著者: Jespersen, M. / Wagner, T.
履歴
登録2022年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,52210
ポリマ－44,7201
非ポリマー8029
水3,747208
1
A: ATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子

A: ATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,04420
ポリマ－89,4402
非ポリマー1,60418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_857-x+3,y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)55.705, 154.457, 157.575
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-582-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 ATP sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus


分子量: 44719.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: /
由来: (組換発現) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
株: DSM 2095 / 組織: / / Cell: / / 細胞株: / / 遺伝子: sat / 器官: / / Variant: / / プラスミド: pET-28a(+)
詳細 (発現宿主): The synthetic gene was cloned in pET-28a(+) by using the restriction sites NdeI and BamHI with a stop codon (TGA) incorporated before BamHI
Cell (発現宿主): / / 細胞株 (発現宿主): / / 器官 (発現宿主): / / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 組織 (発現宿主): / / Variant (発現宿主): / / 参照: sulfate adenylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.61 % / 解説: transparent, star-shaped
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Purified ATPS sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus was concentrated to 14 mg.ml-1 in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, 2 mM dithiothreitol, and 150 mM NaCl. ...詳細: Purified ATPS sulfurylase from Methanothermococcus thermolithotrophicus was concentrated to 14 mg.ml-1 in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% v/v glycerol, 2 mM dithiothreitol, and 150 mM NaCl. Crystals were obtained by mixing 0.7 ul of the sample with 0.7 ul of 35 % w/v Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), and 100 mM 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) pH 6.5 in a 96-Well MRC 2-drop crystallization plates in polystyrene (SWISSCI) containing 90 ul of crystallization solution in the reservoir.
PH範囲: / / Temp details: 291 +/- 1 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→78.79 Å / Num. obs: 28197 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.157 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.97→2.22 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 1.74 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1410 / CC1/2: 0.641 / Rpim(I) all: 0.483 / Rrim(I) all: 1.806 / % possible all: 62.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1V47

1v47


解像度: 1.97→49.73 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.43 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The final cycles of refinement were performed without hydrogens and by applying translational-liberation screw.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2179 1425 5.06 %
Rwork0.1885 26760 -
obs0.19 28185 58.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.77 Å2 / Biso mean: 42.81 Å2 / Biso min: 22.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→49.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3136 0 49 208 3393
Biso mean--62.66 42.98 -
残基数----382
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.97-2.040.4354110.30711561674
2.04-2.120.3672140.275244746110
2.12-2.220.2875340.259778081417
2.22-2.340.2749770.27081434151132
2.34-2.480.2941420.27892467260955
2.48-2.680.27481700.25563346351673
2.68-2.940.26372210.23414062428388
2.94-3.370.23092830.211445344817100
3.37-4.250.19162310.154646924923100
4.25-49.730.18632420.159748425084100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1624-0.2157-0.05923.2976-0.58472.43320.2166-1.0574-0.11270.498-0.2892-0.0245-0.1170.89-0.04110.3385-0.0715-0.09970.4884-0.11050.283465.4835.6968194.7364
22.03860.5437-0.65870.77460.18581.82990.0287-0.31350.05920.0540.03570.2228-0.00790.160900.27830.03530.02140.3481-0.11550.32953.75534.2902187.8618
31.3192-0.82130.43421.25780.57721.9211-0.1346-0.03680.2116-0.0220.05570.16410.1127-0.16390.00110.22020.01940.00020.2215-0.09620.25749.606337.5515184.4436
41.3554-0.1334-1.01231.0728-0.10472.9293-0.1018-0.094-0.004-0.02560.02010.13790.085-0.093500.2693-0.01590.01430.272-0.07420.308450.733729.7363184.9461
50.353-0.7946-0.64532.99781.22592.2578-0.1061-0.41860.16820.03930.09980.20410.0780.0922-0.00070.25160.0244-0.00160.3155-0.0260.276373.961522.0615174.8254
60.3982-0.8651-0.2941.88730.52250.7145-0.224-0.3088-0.0870.38380.140.10430.14990.0706-0.00040.25570.03070.03940.2271-0.00380.171470.029921.2942176.6896
70.442-0.38480.06780.3383-0.05020.0121-0.11250.2745-0.2796-0.3243-0.12690.36220.4426-0.6997-0.11770.4176-0.1904-0.02750.5577-0.17440.413863.226526.7259166.4561
80.2178-0.4791-0.43961.0130.90860.81640.10310.00160.1455-0.0466-0.16460.1063-0.1525-0.132300.28570.02420.01450.33890.00610.302971.722421.9979156.7596
91.04830.50820.58661.92640.74771.6346-0.0497-0.0152-0.34190.26570.01550.52010.126-0.12340.00260.28710.02890.09720.23480.04950.381968.85153.2836170.5018
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 25 )A1 - 25
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 69 )A26 - 69
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 70 through 97 )A70 - 97
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 98 through 170 )A98 - 170
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 171 through 228 )A171 - 228
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 229 through 275 )A229 - 275
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 276 through 297 )A276 - 297
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 298 through 345 )A298 - 345
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 346 through 382 )A346 - 382

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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