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- PDB-8a6t: Cryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a6t
タイトルCryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui in the reduced state
要素(Electron bifurcating hydrogenase subunit ...) x 3
キーワードELECTRON TRANSPORT / flavin-based electron bifurcating hydrogenase / Fe-Fe hydrogenase / NAD(p) / FMN
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen dehydrogenase (NADP+) / hydrogen dehydrogenase (NADP+) activity / ferredoxin hydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase ...: / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / de novo design (two linked rop proteins) / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Ubiquitin-like (UB roll) / Thioredoxin-like superfamily / Roll / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-HC1 / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / IRON/SULFUR CLUSTER / Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1 / Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB / Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kumar, A. / Saura, P. / Gamiz-Hernandez, A.P. / Kaila, V.R.I. / Mueller, V. / Schuller, J.M.
資金援助 ドイツ, European Union, スウェーデン, 6件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)715311 (VRIK)European Union
European Research Council (ERC)741791European Union
Knut and Alice Wallenberg FoundationVRIK スウェーデン
German Research Foundation (DFG)SFB1078 ドイツ
Swedish Research Council016-07213 スウェーデン
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023
タイトル: Molecular Basis of the Electron Bifurcation Mechanism in the [FeFe]-Hydrogenase Complex HydABC.
著者: Alexander Katsyv / Anuj Kumar / Patricia Saura / Maximilian C Pöverlein / Sven A Freibert / Sven T Stripp / Surbhi Jain / Ana P Gamiz-Hernandez / Ville R I Kaila / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: Electron bifurcation is a fundamental energy coupling mechanism widespread in microorganisms that thrive under anoxic conditions. These organisms employ hydrogen to reduce CO, but the molecular ...Electron bifurcation is a fundamental energy coupling mechanism widespread in microorganisms that thrive under anoxic conditions. These organisms employ hydrogen to reduce CO, but the molecular mechanisms have remained enigmatic. The key enzyme responsible for powering these thermodynamically challenging reactions is the electron-bifurcating [FeFe]-hydrogenase HydABC that reduces low-potential ferredoxins (Fd) by oxidizing hydrogen gas (H). By combining single-particle cryo-electron microscopy (cryoEM) under catalytic turnover conditions with site-directed mutagenesis experiments, functional studies, infrared spectroscopy, and molecular simulations, we show that HydABC from the acetogenic bacteria and employ a single flavin mononucleotide (FMN) cofactor to establish electron transfer pathways to the NAD(P) and Fd reduction sites by a mechanism that is fundamentally different from classical flavin-based electron bifurcation enzymes. By modulation of the NAD(P) binding affinity via reduction of a nearby iron-sulfur cluster, HydABC switches between the exergonic NAD(P) reduction and endergonic Fd reduction modes. Our combined findings suggest that the conformational dynamics establish a redox-driven kinetic gate that prevents the backflow of the electrons from the Fd reduction branch toward the FMN site, providing a basis for understanding general mechanistic principles of electron-bifurcating hydrogenases.
履歴
登録2022年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年2月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年2月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32025年7月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.42025年10月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details ...em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn_type.id
改定 1.22025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1
B: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB
C: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC
D: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1
E: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB
F: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)310,80934
ポリマ－301,5896
非ポリマー9,22028
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area30420 Å2
ΔGint-528 kcal/mol
Surface area106070 Å2
手法PISA

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要素

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Electron bifurcating hydrogenase subunit ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1


分子量: 63890.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATG3, hydrogen dehydrogenase (NADP+)
#2: タンパク質 Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB


分子量: 68279.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATG4, hydrogen dehydrogenase (NADP+)
#3: タンパク質 Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC


分子量: 18624.678 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermoanaerobacter kivui (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A097ATI0, hydrogen dehydrogenase (NADP+)

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非ポリマー , 6種, 28分子

#4: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-HC1 / 2 IRON/2 SULFUR/5 CARBONYL/2 WATER INORGANIC CLUSTER


分子量: 355.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8Fe2O7S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.348 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 200
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 193719 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00221558
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4829156
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0732952
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423218
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043700

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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