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万見
- EMDB-16011: Cryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase H... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16011
タイトルCryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui in the oxidised state
マップデータCryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui in the oxidised state.
試料
  • 複合体: Dimer of the trimeric HydABC complex
    • タンパク質・ペプチド: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1
    • タンパク質・ペプチド: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB
    • タンパク質・ペプチド: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen dehydrogenase (NADP+) / hydrogen dehydrogenase (NADP+) activity / ferredoxin hydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase ...: / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1 / Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB / Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Kumar A / Schuller JM
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023
タイトル: Molecular Basis of the Electron Bifurcation Mechanism in the [FeFe]-Hydrogenase Complex HydABC.
著者: Alexander Katsyv / Anuj Kumar / Patricia Saura / Maximilian C Pöverlein / Sven A Freibert / Sven T Stripp / Surbhi Jain / Ana P Gamiz-Hernandez / Ville R I Kaila / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: Electron bifurcation is a fundamental energy coupling mechanism widespread in microorganisms that thrive under anoxic conditions. These organisms employ hydrogen to reduce CO, but the molecular ...Electron bifurcation is a fundamental energy coupling mechanism widespread in microorganisms that thrive under anoxic conditions. These organisms employ hydrogen to reduce CO, but the molecular mechanisms have remained enigmatic. The key enzyme responsible for powering these thermodynamically challenging reactions is the electron-bifurcating [FeFe]-hydrogenase HydABC that reduces low-potential ferredoxins (Fd) by oxidizing hydrogen gas (H). By combining single-particle cryo-electron microscopy (cryoEM) under catalytic turnover conditions with site-directed mutagenesis experiments, functional studies, infrared spectroscopy, and molecular simulations, we show that HydABC from the acetogenic bacteria and employ a single flavin mononucleotide (FMN) cofactor to establish electron transfer pathways to the NAD(P) and Fd reduction sites by a mechanism that is fundamentally different from classical flavin-based electron bifurcation enzymes. By modulation of the NAD(P) binding affinity via reduction of a nearby iron-sulfur cluster, HydABC switches between the exergonic NAD(P) reduction and endergonic Fd reduction modes. Our combined findings suggest that the conformational dynamics establish a redox-driven kinetic gate that prevents the backflow of the electrons from the Fd reduction branch toward the FMN site, providing a basis for understanding general mechanistic principles of electron-bifurcating hydrogenases.
履歴
登録2022年10月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月15日-
マップ公開2023年2月15日-
更新2023年3月29日-
現状2023年3月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16011.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16011.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui in the oxidised state.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 280 pix.
= 243.6 Å		0.87 Å/pix.
x 280 pix.
= 243.6 Å		0.87 Å/pix.
x 280 pix.
= 243.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.63560593 - 2.1561034
平均 (標準偏差)0.0024341163 (±0.028507354)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 243.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_16011_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_16011_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of the trimeric HydABC complex

全体名称: Dimer of the trimeric HydABC complex
要素
  • 複合体: Dimer of the trimeric HydABC complex
    • タンパク質・ペプチド: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1
    • タンパク質・ペプチド: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB
    • タンパク質・ペプチド: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Dimer of the trimeric HydABC complex

超分子名称: Dimer of the trimeric HydABC complex / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)

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分子 #1: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1

分子名称: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hydrogen dehydrogenase (NADP+)
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 63.890727 KDa
配列文字列: MNMVMLTIDG KQVQVEKGTT IKKAAEKLGI EIPGLCDDND LKPFGACRLC VVEDARGNLV ASCHTPVREG MVVKTNSPKV LKARRVILE LLLSSHNADC FECDKNLHCK LQKYAYELNI RNIRFKGEKR NYEIKDNGPI YYDPNKCILC GKCVRICEEV Q HICAIDFA ...文字列:
MNMVMLTIDG KQVQVEKGTT IKKAAEKLGI EIPGLCDDND LKPFGACRLC VVEDARGNLV ASCHTPVREG MVVKTNSPKV LKARRVILE LLLSSHNADC FECDKNLHCK LQKYAYELNI RNIRFKGEKR NYEIKDNGPI YYDPNKCILC GKCVRICEEV Q HICAIDFA SRGFKAYIST PFEKPLLESD CIFCGQCVRV CPTGALAEKT DIERIYEAIS DPNKVVVVQV APAVRVALGE EF GLEPGEI VTGKMVAALK RLGFDKVFDT QFAADMTIVE ETAELVERLE KGENFPMFTS CCPSWILAVE KFYPELIPNI STA RSPQQI FGAIAKNYYA KKIGVARENM FVVSVMPCIG KKFEATRPEF NNDVDAVLTT RELARMIKES GIDFIKLEEE NFDS PLGES TGAAAIFGVT GGVMEAALRT AYSIMTGEEL EGDKIEFTAV RGLEGIKEAE VDIKGKKVRI AIANGIGNAK KLIEK IKSG ETKYDFVEVM ACPGGCMSGG GQPYTDDPEF RKKRMEGIYK NDRNLPKRKS HENEEVKKVY EEYYEKPCGP KAHEEL HTH YHSRKKEY

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分子 #2: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB

分子名称: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hydrogen dehydrogenase (NADP+)
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 68.279047 KDa
配列文字列: MVKLKSIQEL ENLREKIKEA KKKEKIVIRI CGGTGCRASG SLAVRDELVK VLKREGFANV DVNLSSDCLE NTSEVHVKMT GCQGFCAQG PLMTIEPLGV FYVGVKPEDV EEIVEKSIKK NEIIERLLYH DPATGKTYVK RDENPFYAKQ TRLVLKHCGT V DPASVYDY ...文字列:
MVKLKSIQEL ENLREKIKEA KKKEKIVIRI CGGTGCRASG SLAVRDELVK VLKREGFANV DVNLSSDCLE NTSEVHVKMT GCQGFCAQG PLMTIEPLGV FYVGVKPEDV EEIVEKSIKK NEIIERLLYH DPATGKTYVK RDENPFYAKQ TRLVLKHCGT V DPASVYDY IAEGGYSAIA KALTMDRKQI IDEVIKSGLR GRGGAGFPTG EKWLGAYKNQ SPKKYIICNG DEGDPGAFMD RS VMEGDPH KVIEGMMIGA YAIGSDEGYI YVRAEYPLAV QMLRKAIEEC EKLGLLGDNI LGTGFSFRLH VREGAGAFVC GES TALTYS IEGKRGMPRV RPPRTNECGL WEMPTVLNNV ETFACIPEII LNGGEWFASI GTPTSTGTKI FALSGKVNRT GLVE VPMGL KLRELIFDIG GGIANNKKFK AVQLGGPSGG CVPESQLDLP IDFDSLSKAG AIMGSGGVVV VDEDTCMVDF AKFFT NFIV EESCGKCIPC REGNKKMLEI LERITEGKGK EGDIELLEEL GDVIISASLC GLGKTAPNPV LSTIKHFRDE YEAHIR DKK CPAGACQALA AYKIDPGKCI GCGKCVKVCP VGAISGEKKK PHVIDQSKCI KCGACAENCP KGAIYKG

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分子 #3: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC

分子名称: Electron bifurcating hydrogenase subunit HydC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hydrogen dehydrogenase (NADP+)
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 18.624678 KDa
配列文字列:
MCNCCCKGSK DPRFEKVDEI LSKLANERGA LIAILQHVQH EFGYLPEDVI FYIASKTGIP ASKIYGVATF YAQFHLKPRG KYVIRVCLG TACHVKGANK ILAEFEKQLG IKAGETTSDL KFTLERVGCL GACGLAPTVM VNEKTYGKMT PEKVSEVLKE Y SDVEAAAS AQ

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分子 #4: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 14 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #5: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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分子 #6: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 130283
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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