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- PDB-8a5w: Crystal structure of the human phosphoserine aminotransferase (PS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a5w
タイトルCrystal structure of the human phosphoserine aminotransferase (PSAT) in complex with O-phosphoserine
要素(Phosphoserine ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / human / PSAT
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / Serine metabolism / pyridoxine biosynthetic process / L-serine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E1U / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHOSERINE / Phosphoserine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Costanzi, E. / Demitri, N. / Ullah, R. / Marchesan, F. / Peracchi, A. / Zangelmi, E. / Storici, P. / Campanini, B.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号
Ministero dell Universita e della Ricerca2017H4J3A イタリア
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2023
タイトル: L-serine biosynthesis in the human central nervous system: Structure and function of phosphoserine aminotransferase.
著者: Marchesani, F. / Zangelmi, E. / Murtas, G. / Costanzi, E. / Ullah, R. / Peracchi, A. / Bruno, S. / Pollegioni, L. / Mozzarelli, A. / Storici, P. / Campanini, B.
履歴
登録2022年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 2.02024年9月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / cell / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _cell.Z_PDB / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: Phosphoserine aminotransferase
E: Phosphoserine aminotransferase
C: Phosphoserine aminotransferase
B: Phosphoserine aminotransferase
F: Phosphoserine aminotransferase
A: Phosphoserine aminotransferase
G: Phosphoserine aminotransferase
H: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,36117
ポリマ-335,3528
非ポリマー2,0099
2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area26740 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area26550 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
4
D: Phosphoserine aminotransferase
C: Phosphoserine aminotransferase
B: Phosphoserine aminotransferase
F: Phosphoserine aminotransferase
A: Phosphoserine aminotransferase
G: Phosphoserine aminotransferase
H: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)294,04215
ポリマ-292,2187
非ポリマー1,8248
1267
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area26800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.433, 205.742, 135.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.875, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

-
Phosphoserine ... , 2種, 8分子 DFAECBGH

#1: タンパク質 Phosphoserine aminotransferase / Phosphohydroxythreonine aminotransferase / PSAT


分子量: 39894.910 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSAT1, PSA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y617, phosphoserine transaminase
#2: タンパク質
Phosphoserine aminotransferase / Phosphohydroxythreonine aminotransferase / PSAT


分子量: 43133.367 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSAT1, PSA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y617, phosphoserine transaminase

-
非ポリマー , 5種, 123分子

#3: 化合物 ChemComp-E1U / (2S)-2-[(E)-[2-methyl-3-oxidanyl-5-(phosphonooxymethyl)pyridin-4-yl]methylideneamino]-3-phosphonooxy-propanoic acid


分子量: 414.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C11H16N2O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C8H13N2O5P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Na2SO4, 0.1 M Bis Tris Propane, pH 7,5, 20 % PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→134.47 Å / Num. obs: 60488 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 50.02 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.78→3.11 Å / Num. unique obs: 3024 / CC1/2: 0.574

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 3.0E+77 / 解像度: 2.78→51.44 Å / SU ML: 0.2394 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.1908
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2276 2953 4.88 %
Rwork0.1821 57509 -
obs0.1844 60462 67.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→51.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22521 0 111 114 22746
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00523096
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.687931296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0583510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00394010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.93868467
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.78-2.820.400920.307446X-RAY DIFFRACTION1.14
2.82-2.870.456570.299112X-RAY DIFFRACTION2.86
2.87-2.920.386150.3575230X-RAY DIFFRACTION5.82
2.92-2.980.3684190.3318504X-RAY DIFFRACTION12.18
2.98-3.040.4015420.3354762X-RAY DIFFRACTION19.22
3.04-3.110.3512580.29761125X-RAY DIFFRACTION27.67
3.11-3.180.3337730.28181640X-RAY DIFFRACTION40.69
3.18-3.260.37121160.27522159X-RAY DIFFRACTION53.03
3.26-3.350.32411460.25922860X-RAY DIFFRACTION71.78
3.35-3.440.30511760.2493580X-RAY DIFFRACTION87.09
3.44-3.560.3212170.23043927X-RAY DIFFRACTION98.67
3.56-3.680.26212040.20924065X-RAY DIFFRACTION100
3.68-3.830.2592070.19574051X-RAY DIFFRACTION99.95
3.83-40.20592040.17294043X-RAY DIFFRACTION100
4-4.220.20312180.16114023X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.480.17782060.1534061X-RAY DIFFRACTION99.93
4.48-4.830.19221940.14394066X-RAY DIFFRACTION100
4.83-5.310.19332370.14934041X-RAY DIFFRACTION99.98
5.31-6.080.20132130.16934049X-RAY DIFFRACTION99.91
6.08-7.650.22961970.17064080X-RAY DIFFRACTION99.95
7.65-51.440.15742020.14254085X-RAY DIFFRACTION98.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.54633787125-0.2424244798570.7111568118411.75262670402-0.3277891282122.317344415790.1512796360620.0094142662785-0.3353246783640.0119932248066-0.1317517505910.1114941200520.2043886331060.1195659223290.04284084432270.2123838770450.06121588654940.0649793703010.0828456706995-0.03350460339570.2389906071481.82786766844-36.3405563464-45.018042592
20.802633743276-0.02071729790910.06291010719351.41215013277-0.4991373998050.904946287509-0.07941176828510.07295245161230.516649730826-0.0934628556447-0.0779554877019-0.110487879008-0.3093702762360.2299408377360.002148541312060.357049997703-0.03602988792-0.0111295669122-0.00591973001099-0.03954129599810.4371278618133.76957776274-13.7692596928-55.6720823877
36.14460996678-0.652144109684-0.4442329534381.79541950311-0.2766554989410.6120596306260.07722451677530.5308347995370.361665108006-0.359950534090.04917348228740.2842452638570.365882967597-0.0565440144321-0.1515619995010.444226677572-0.0655385028246-0.06301398430840.217246987136-0.008259563855440.228828290926-10.5350266909-28.8316891634-70.3405497125
41.13312377701-0.190251618626-0.1996640814362.24166298884-1.141052132572.917455006910.0165944600477-0.03355763878430.2940475417260.006183913267310.2474713504970.676608017623-0.311191677484-0.549936030521-0.2150818580530.2999170500760.0454350181123-0.06390584914310.178344979087-0.08224359676890.565898698898-20.702352985-24.5029477082-61.0353252984
58.19050873533-1.130146213980.9960597172282.930581300230.02386012117073.111633700250.2408467857820.121835432872-0.664336982422-0.620385712874-0.1498882808060.8882693552410.265100721869-0.572720066851-0.142845588720.295829148367-0.037494406506-0.08600384029120.253876408472-0.09124399514930.458903419631-23.9543485995-34.5619003102-65.8598902864
61.117266580810.149824979432-0.04937123426130.823262324606-0.8008566946591.625441178210.119892731852-0.00817979162438-0.0361234519908-0.0670665614371-0.01559779554420.1037631407430.193820247466-0.254014026676-0.03566908970340.2177506633330.01600177180150.08519981005060.144626042498-0.09533530691730.261140430563-15.2226875376-57.7497366349-70.9775887497
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'D' and (resid 6 through 46 )DA6 - 461 - 41
22chain 'D' and (resid 47 through 262 )DA47 - 26242 - 257
33chain 'D' and (resid 263 through 285 )DA263 - 285258 - 280
44chain 'D' and (resid 286 through 350 )DA286 - 350281 - 345
55chain 'D' and (resid 351 through 370 )DA351 - 370346 - 365
66chain 'E' and (resid 5 through 77 )EC5 - 771 - 73
77chain 'E' and (resid 78 through 225 )EC - E78 - 22574 - 221
88chain 'E' and (resid 226 through 285 )EE226 - 285222 - 281
99chain 'E' and (resid 286 through 370 )EE286 - 370282 - 366
1010chain 'C' and (resid 6 through 123 )CF6 - 1231 - 118
1111chain 'C' and (resid 124 through 148 )CF124 - 148119 - 143
1212chain 'C' and (resid 149 through 244 )CF149 - 244144 - 239
1313chain 'C' and (resid 245 through 370 )CF245 - 370240 - 365
1414chain 'B' and (resid 6 through 117 )BH6 - 1171 - 112
1515chain 'B' and (resid 118 through 176 )BH118 - 176113 - 171
1616chain 'B' and (resid 177 through 262 )BH177 - 262172 - 257
1717chain 'B' and (resid 263 through 370 )BH263 - 370258 - 365
1818chain 'F' and (resid 6 through 105 )FJ6 - 1051 - 100
1919chain 'F' and (resid 106 through 136 )FJ106 - 136101 - 131
2020chain 'F' and (resid 137 through 262 )FJ137 - 262132 - 257
2121chain 'F' and (resid 263 through 285 )FJ263 - 285258 - 280
2222chain 'F' and (resid 286 through 350 )FJ286 - 350281 - 345
2323chain 'F' and (resid 351 through 370 )FJ351 - 370346 - 365
2424chain 'A' and (resid 6 through 46 )AL6 - 461 - 41
2525chain 'A' and (resid 47 through 244 )AL47 - 24442 - 239
2626chain 'A' and (resid 245 through 262 )AL245 - 262240 - 257
2727chain 'A' and (resid 263 through 370 )AL263 - 370258 - 365
2828chain 'G' and (resid 6 through 118 )GO6 - 1181 - 113
2929chain 'G' and (resid 119 through 148 )GO119 - 148114 - 143
3030chain 'G' and (resid 149 through 244 )GO149 - 244144 - 239
3131chain 'G' and (resid 245 through 262 )GO245 - 262240 - 257
3232chain 'G' and (resid 263 through 283 )GO263 - 283258 - 278
3333chain 'G' and (resid 284 through 350 )GO284 - 350279 - 345
3434chain 'G' and (resid 351 through 370 )GO351 - 370346 - 365
3535chain 'H' and (resid 6 through 262 )HP6 - 2621 - 257
3636chain 'H' and (resid 263 through 370 )HP263 - 370258 - 365

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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