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- PDB-8a58: X-ray structure of TRIM21 RING E3 ligase in complex with E2 enzym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a58
タイトルX-ray structure of TRIM21 RING E3 ligase in complex with E2 enzyme Ube2W
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 W
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal E2 ubiquitin-conjugating enzyme / suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / protein K11-linked ubiquitination ...N-terminal E2 ubiquitin-conjugating enzyme / suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / protein K11-linked ubiquitination / cellular response to misfolded protein / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ubiquitin conjugating enzyme activity / response to type II interferon / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of cell cycle / positive regulation of autophagy / negative regulation of TORC1 signaling / antiviral innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / autophagosome / negative regulation of innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / P-body / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 W
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者James, L.C. / Kiss, L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Trim-Away ubiquitinates and degrades lysine-less and N-terminally acetylated substrates.
著者: Kiss, L. / Rhinesmith, T. / Luptak, J. / Dickson, C.F. / Weidenhausen, J. / Smyly, S. / Yang, J.C. / Maslen, S.L. / Sinning, I. / Neuhaus, D. / Clift, D. / James, L.C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: James, L.C. / Kiss, L.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 W
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 W
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5148
ポリマ－54,2534
非ポリマー2624
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area24580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.820, 75.482, 63.835
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...
21(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...
12(chain C and ((resid 5 through 7 and (name N...
22(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ALAALAASNASN(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...AA2 - 264 - 28
121ASNASNASNASN(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...AA3234
131ALAALATRPTRP(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...AA2 - 1454 - 147
141ALAALATRPTRP(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...AA2 - 1454 - 147
151ALAALATRPTRP(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...AA2 - 1454 - 147
161ALAALATRPTRP(chain A and (resid 2 through 26 or (resid 32...AA2 - 1454 - 147
211ALAALAASNASN(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD2 - 264 - 28
221ASNASNSERSER(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD32 - 6234 - 64
231TYRTYRPROPRO(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD64 - 6966 - 71
241VALVALILEILE(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD71 - 9073 - 92
251LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD9193
261SERSERHISHIS(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD-1 - 1471 - 149
271SERSERHISHIS(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD-1 - 1471 - 149
281SERSERHISHIS(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD-1 - 1471 - 149
291SERSERHISHIS(chain B and (resid 2 through 26 or resid 32...BD-1 - 1471 - 149
112ALAALALEULEU(chain C and ((resid 5 through 7 and (name N...CB5 - 75 - 7
122METMETGLUGLU(chain C and ((resid 5 through 7 and (name N...CB1 - 821 - 82
132METMETGLUGLU(chain C and ((resid 5 through 7 and (name N...CB1 - 821 - 82
142METMETGLUGLU(chain C and ((resid 5 through 7 and (name N...CB1 - 821 - 82
152METMETGLUGLU(chain C and ((resid 5 through 7 and (name N...CB1 - 821 - 82
212ALAALAGLYGLY(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC5 - 445 - 44
222GLYGLYASNASN(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC46 - 6646 - 66
232GLNGLNLYSLYS(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC68 - 7768 - 77
242GLUGLUGLUGLU(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC7878
252ALAALAZNZN(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC - H5 - 1025
262ALAALAZNZN(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC - H5 - 1025
272ALAALAZNZN(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC - H5 - 1025
282ALAALAZNZN(chain D and (resid 5 through 44 or resid 46...DC - H5 - 1025

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 W / E2 ubiquitin-conjugating enzyme W / N-terminal E2 ubiquitin-conjugating enzyme / N-terminus- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme W / N-terminal E2 ubiquitin-conjugating enzyme / N-terminus-conjugating E2 / Ubiquitin carrier protein W / Ubiquitin-conjugating enzyme 16 / UBC-16 / Ubiquitin-protein ligase W


分子量: 17616.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2W, UBC16 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q96B02, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, N-terminal E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / 52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / RING- ...52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM21 / Ro(SS-A) / Sjoegren syndrome type A antigen / SS-A / Tripartite motif-containing protein 21


分子量: 9510.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM21, RNF81, RO52, SSA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19474, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bicine pH 9.0, 5% PEG 6000, 0.1M TCEP hydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.984004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→29.46 Å / Num. obs: 23652 / % possible obs: 95.32 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 60.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.49
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Num. unique obs: 2357 / CC1/2: 0.859

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OLM

5olm


解像度: 2.25→29.46 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2588 1191 5.04 %
Rwork0.2153 22458 -
obs0.2174 23649 95.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 162.2 Å2 / Biso mean: 82.8586 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→29.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3445 0 4 35 3484
Biso mean--56.94 78.61 -
残基数----451
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A792X-RAY DIFFRACTION12.988TORSIONAL
12B792X-RAY DIFFRACTION12.988TORSIONAL
21C0X-RAY DIFFRACTION12.988TORSIONAL
22D0X-RAY DIFFRACTION12.988TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.25-2.340.42061510.35042485263696
2.34-2.450.40791480.33052456260495
2.45-2.580.431340.32662453258795
2.58-2.740.37461480.30072480262895
2.74-2.950.28171120.23982541265397
2.95-3.240.28411210.22852536265797
3.24-3.710.29011090.21362504261394
3.71-4.670.23591170.18692495261294
4.67-29.460.20831510.18692508265994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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