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- PDB-7zsc: Crystal structure of the heterodimeric human C-P4H-II with trunca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zsc
タイトルCrystal structure of the heterodimeric human C-P4H-II with truncated alpha subunit (C-P4H-II delta281)
要素
  • Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
  • Protein disulfide-isomerase
キーワードHYDROLASE / Collagen synthesis / PDI / DSBH fold / thioredoxin / dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / insulin processing / VLDL assembly / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / thiol oxidase activity / LDL remodeling / protein disulfide-isomerase ...procollagen-proline 4-dioxygenase / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / insulin processing / VLDL assembly / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / thiol oxidase activity / LDL remodeling / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Chylomicron assembly / interleukin-23-mediated signaling pathway / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / Interleukin-12 signaling / cellular response to interleukin-7 / L-ascorbic acid binding / Insulin processing / protein disulfide isomerase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein-disulfide reductase activity / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of T cell migration / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of cell adhesion / response to endoplasmic reticulum stress / Post-translational protein phosphorylation / Hedgehog ligand biogenesis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / integrin binding / melanosome / protein folding / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / cytoskeleton / positive regulation of viral entry into host cell / electron transfer activity / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit ...Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Tetratricopeptide repeat / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2 / Protein disulfide-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Lebedev, A. / Koski, M.K. / Wierenga, R.K. / Murthy, A.V. / Sulu, R.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of the collagen prolyl 4-hydroxylase (C-P4H) catalytic domain complexed with PDI: Toward a model of the C-P4H alpha 2 beta 2 tetramer.
著者: Murthy, A.V. / Sulu, R. / Lebedev, A. / Salo, A.M. / Korhonen, K. / Venkatesan, R. / Tu, H. / Bergmann, U. / Janis, J. / Laitaoja, M. / Ruddock, L.W. / Myllyharju, J. / Koski, M.K. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2022年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
B: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
C: Protein disulfide-isomerase
D: Protein disulfide-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,7646
ポリマ－171,5724
非ポリマー1922
水00
1
A: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
C: Protein disulfide-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8823
ポリマ－85,7862
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area33990 Å2
手法PISA
2
B: Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2
D: Protein disulfide-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8823
ポリマ－85,7862
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area33320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)252.879, 252.879, 89.4
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-2 / 4-PH alpha-2 / Procollagen-proline / 2-oxoglutarate-4-dioxygenase subunit alpha-2


分子量: 30290.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HA2, UNQ290/PRO330 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: O15460, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / PDI / Cellular thyroid hormone-binding protein / Prolyl 4-hydroxylase subunit beta / p55


分子量: 55495.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HB, ERBA2L, PDI, PDIA1, PO4DB / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P07237, protein disulfide-isomerase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.91 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% (w/v) PEG4000, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M MES, 3% methanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月9日 / 詳細: Toroidal mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.85→46.69 Å / Num. obs: 20176 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 203 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 3.85→3.99 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 1.862 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 1969 / Rpim(I) all: 0.873 / Rrim(I) all: 2.058 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JIG,4EL1,6I7S

2jig

4el1

6i7s


解像度: 3.85→46.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.587 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.604 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.751
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2778 1992 -RANDOM
Rwork0.2438 ---
obs0.2472 20135 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 73.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-48.6191 Å20 Å20 Å2
2--48.6191 Å20 Å2
3----97.2383 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.76 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.85→46.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11081 0 10 0 11091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00811371HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9815369HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3976SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1944HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11363HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1422SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7439SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.97
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.8
LS精密化 シェル解像度: 3.85→3.88 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2853 40 -
Rwork0.2705 --
obs0.2719 403 95.6 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6756-2.4005-1.97883.2772-2.39341.99170.2268-0.3086-0.1818-0.3086-0.04540.5235-0.18180.5235-0.1814-0.15860.23590.0556-0.080.2076-0.304-80.5238175.3818-21.8543
24.0075-1.425-2.61876.45790.08282.94730.29470.47180.50510.4718-0.3332-0.12960.5051-0.12960.0384-0.1723-0.0760.1823-0.4356-0.0702-0.304-102.9814169.30146.1508
38.4424-0.0733-1.14428.1885-3.8398.31550.0731-0.2845-0.7435-0.2845-0.46250.1992-0.74350.19920.38950.17230.0760.05560.43560.20760.304-55.1482192.7021-39.957
49.0202-0.4069-2.827.6107-0.93648.31550.0335-0.03350.1992-0.03350.24390.74350.19920.7435-0.27740.3537-0.02870.05560.25430.20760.304-72.9639220.9624-39.1227
55.7951.45520.987610.8359-0.86198.31550.0420.2124-0.74350.2124-0.26040.1992-0.74350.19920.21840.31990.12440.0747-0.17470.17460.304-82.3048210.2567-11.256
64.22410.44481.06535.63093.97575.52240.22210.75550.1550.7555-0.02180.71790.1550.7179-0.20020.4356-0.076-0.09120.17230.12290.0193-70.8624187.183710.008
79.5482-0.7117-3.97577.08271.06538.31550.3058-0.1426-0.1992-0.1426-0.4241-0.7435-0.1992-0.74350.11840.3976-0.05410.20760.2103-0.05560.304-132.9837170.599124.7902
85.7951.4552-1.504310.8359-0.54098.3155-0.27760.23810.63180.23810.0962-0.26370.6318-0.26370.18140.26910.0201-0.0130.3388-0.1830.304-133.6389203.618223.8463
910.8359-1.45521.8165.7950.33555.34210.0293-0.2131-0.1992-0.2131-0.5735-0.7435-0.1992-0.74350.54420.03140.25310.2076-0.1235-0.05560.304-119.9839199.3406-4.0679
100.5908-1.04853.97577.0159-1.06538.31550.1496-0.3086-0.0908-0.3086-0.1225-0.6809-0.0908-0.6809-0.0270.08570.2261-0.05220.17550.14540.304-117.4561174.0815-25.3357
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|284 - A|601 }
2X-RAY DIFFRACTION2{B|284 - B|601}
3X-RAY DIFFRACTION3{C|21 - C|134}
4X-RAY DIFFRACTION4{C|135 - C|235}
5X-RAY DIFFRACTION5{C|236 - C|354}
6X-RAY DIFFRACTION6{C|355 - C|476}
7X-RAY DIFFRACTION7{D|21 - D|134}
8X-RAY DIFFRACTION8{D|135 - D|235}
9X-RAY DIFFRACTION9{D|236 - D|354}
10X-RAY DIFFRACTION10{D|355 - D|478}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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