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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zn4 | |||||||||
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タイトル | Tail tip of siphophage T5 : bent fibre after interaction with its bacterial receptor FhuA | |||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Bacteriophage / Siphophage / T5 / baseplate | |||||||||
機能・相同性 | virus tail, baseplate / virus tail / Baseplate hub protein pb3 / Straight fiber protein pb4![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å | |||||||||
![]() | Linares, R. / Arnaud, C.A. / Effantin, G. / Darnault, C. / Epalle, N. / Boeri Erba, E. / Schoehn, G. / Breyton, C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of bacteriophage T5 infection trigger and cell wall perforation. 著者: Romain Linares / Charles-Adrien Arnaud / Grégory Effantin / Claudine Darnault / Nathan Hugo Epalle / Elisabetta Boeri Erba / Guy Schoehn / Cécile Breyton / ![]() 要旨: Most bacteriophages present a tail allowing host recognition, cell wall perforation, and viral DNA channeling from the capsid to the infected bacterium cytoplasm. The majority of tailed phages bear a ...Most bacteriophages present a tail allowing host recognition, cell wall perforation, and viral DNA channeling from the capsid to the infected bacterium cytoplasm. The majority of tailed phages bear a long flexible tail () at the tip of which receptor binding proteins (RBPs) specifically interact with their host, triggering infection. In siphophage T5, the unique RBP is located at the extremity of a central fiber. We present the structures of T5 tail tip, determined by cryo-electron microscopy before and after interaction with its receptor, FhuA, reconstituted into nanodisc. These structures bring out the important conformational changes undergone by T5 tail tip upon infection, which include bending of T5 central fiber on the side of the tail tip, tail anchoring to the membrane, tail tube opening, and formation of a transmembrane channel. The data allow to detail the first steps of an otherwise undescribed infection mechanism. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 473.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14800MC ![]() 7qg9C ![]() 7zhjC ![]() 7zlvC ![]() 7zn2C ![]() 7zqbC ![]() 7zqpC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 107279.766 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 74851.703 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia virus T5 / タイプ: VIRUS 詳細: Pure T5 tails obtained by infecting E. coli F strain with the amber mutant phage T5D20am30d, incubated with E. coli receptor FhuA reconstituted into nanodisc Entity ID: all / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE | |||||||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Escherichia coli / 株: F | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Pure T5 tails obtained by infecting E. coli F strain with the amber mutant phage T5D20am30d, incubated with E. coli receptor FhuA reconstituted into nanodisc | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: Intensity 25 mA / グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K 詳細: 3 uL of T5 tails sample (with or without FhuA-ND) were deposited on a freshly glow discharged EM grid and plunge-frozen in nitrogen-cooled liquid ethane using a ThermoFisher Mark IV Vitrobot ...詳細: 3 uL of T5 tails sample (with or without FhuA-ND) were deposited on a freshly glow discharged EM grid and plunge-frozen in nitrogen-cooled liquid ethane using a ThermoFisher Mark IV Vitrobot device (100 percent humidity, 20 Celsius degrees, 5 s blotting time, blot force 0) |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20349 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE |