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万見
- PDB-7zgy: S-layer Deinoxanthin Binding Complex, C3 symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zgy
タイトルS-layer Deinoxanthin Binding Complex, C3 symmetry
要素S-layer protein SlpA
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN / S-layer / deinococcus radiodurans / DR_2577 / S-layer Deinoxanthin Binding Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane / lipid binding
類似検索 - 分子機能
: / S-layer protein SlpA, beta-barrel domain / : / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / : / Chem-JPI / Chem-JPX / Chem-JQ6 / Outer membrane protein SlpA
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Farci, D. / Piano, D.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Polish National Science CentrePRO-2017/26/E/NZ1/00344 ポーランド
Polish National Science CentrePRO-2018/30/M/NZ1/00284 ポーランド
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2022
タイトル: The cryo-EM structure of the S-layer deinoxanthin-binding complex of Deinococcus radiodurans informs properties of its environmental interactions.
著者: Domenica Farci / Patrycja Haniewicz / Daniele de Sanctis / Luca Iesu / Sami Kereïche / Mathias Winterhalter / Dario Piano /
要旨: The radiation-resistant bacterium Deinococcus radiodurans is known as the world's toughest bacterium. The S-layer of D. radiodurans, consisting of several proteins on the surface of the cellular ...The radiation-resistant bacterium Deinococcus radiodurans is known as the world's toughest bacterium. The S-layer of D. radiodurans, consisting of several proteins on the surface of the cellular envelope and intimately associated with the outer membrane, has therefore been useful as a model for structural and functional studies. Its main proteinaceous unit, the S-layer deinoxanthin-binding complex (SDBC), is a hetero-oligomeric assembly known to contribute to the resistance against environmental stress and have porin functional features; however, its precise structure is unknown. Here, we resolved the structure of the SDBC at ∼2.5 Å resolution by cryo-EM and assigned the sequence of its main subunit, the protein DR_2577. This structure is characterized by a pore region, a massive β-barrel organization, a stalk region consisting of a trimeric coiled coil, and a collar region at the base of the stalk. We show that each monomer binds three Cu ions and one Fe ion and retains one deinoxanthin molecule and two phosphoglycolipids, all exclusive to D. radiodurans. Finally, electrophysiological characterization of the SDBC shows that it exhibits transport properties with several amino acids. Taken together, these results highlight the SDBC as a robust structure displaying both protection and sieving functions that facilitates exchanges with the environment.
履歴
登録2022年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年7月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年7月13日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年7月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer protein SlpA
B: S-layer protein SlpA
C: S-layer protein SlpA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,49724
ポリマ－371,5063
非ポリマー7,99121
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area25930 Å2
ΔGint-280 kcal/mol
Surface area118680 Å2

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 S-layer protein SlpA


分子量: 123835.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
株: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422
参照: UniProt: Q9RRB6

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非ポリマー , 5種, 21分子

#2: 化合物 ChemComp-JPI / (3~{S},5~{R},6~{R})-5-[(3~{S},7~{R},12~{S},16~{S},20~{S})-3,7,12,16,20,24-hexamethyl-24-oxidanyl-pentacosyl]-4,4,6-trimethyl-cyclohexane-1,3-diol


分子量: 609.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80O3
#3: 化合物 ChemComp-JQ6 / [(2~{S})-2-acetyloxy-3-[[(2~{S})-3-[(2~{R},3~{S},4~{S},5~{S},6~{S})-6-(hydroxymethyl)-3-(octadecanoylamino)-4,5-bis(oxidanyl)oxan-2-yl]oxy-1-oxidanylidene-1-(pentylamino)propan-2-yl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-propyl] ethanoate


分子量: 840.975 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H73N2O15P
#4: 化合物 ChemComp-JPX / [(2~{S})-3-[[(2~{S})-3-[(2~{S},3~{S},4~{S},5~{S},6~{S})-6-(hydroxymethyl)-4,5-bis(oxidanyl)-3-(propanoylamino)oxan-2-yl]oxy-1-oxidanylidene-1-(pentadecylamino)propan-2-yl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-2-octanoyloxy-propyl] decanoate


分子量: 967.214 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C48H91N2O15P
#5: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: S-layer Deinoxanthin Binding Complex, C3 Symmetry / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.8 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 1.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 252122 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00422104
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.730012
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.1827908
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0493228
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034032

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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