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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7zg0 | ||||||||||||||||||
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Title | Murine IL-27 in complex with IL-27Ra and a non-competing Nb | ||||||||||||||||||
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Function / homology | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | Skladanowska, K. / Bloch, Y. / Savvides, S.N. | ||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis of activation and antagonism of receptor signaling mediated by interleukin-27. Authors: Skladanowska, K. / Bloch, Y. / Strand, J. / White, K.F. / Hua, J. / Aldridge, D. / Welin, M. / Logan, D.T. / Soete, A. / Merceron, R. / Murphy, C. / Provost, M. / Bazan, J.F. / Hunter, C.A. ...Authors: Skladanowska, K. / Bloch, Y. / Strand, J. / White, K.F. / Hua, J. / Aldridge, D. / Welin, M. / Logan, D.T. / Soete, A. / Merceron, R. / Murphy, C. / Provost, M. / Bazan, J.F. / Hunter, C.A. / Hill, J.A. / Savvides, S.N. | ||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 560.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 461.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7zxkC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Interleukin-27 subunit ... , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | ![]() Mass: 27762.779 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues [1-31] belong to the non-natural signal peptide and cloning scar and are expected to be in part cotranslationally removed. Residues [238-] are part of the purification tag. Residue ...Details: Residues [1-31] belong to the non-natural signal peptide and cloning scar and are expected to be in part cotranslationally removed. Residues [238-] are part of the purification tag. Residue numbering in the pdb correspond to Uniprot sequence. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | ![]() Mass: 26476.424 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues [1-31] belong to the non-natural signal peptide and cloning scar and are expected to be in part cotranslationally removed. Residue numbering in the pdb correspond to Uniprot sequence. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Protein / Antibody / Non-polymers , 3 types, 14 molecules EFGH![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Protein | ![]() Mass: 25217.359 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues [1-28] belong to the non-natural signal peptide and are expected to be cotranslationally removed. Residues [29-44] belong to the purification tag. Residue numbering in the pdb ...Details: Residues [1-28] belong to the non-natural signal peptide and are expected to be cotranslationally removed. Residues [29-44] belong to the purification tag. Residue numbering in the pdb correspond to Uniprot sequence. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Antibody | ![]() Mass: 17611.549 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues [1-23] belong to the non-natural pelB secretion signal. Residues [24-36] belong to the purification tag which was enzymatically removed during purification. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #7: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Sugars , 2 types, 6 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#5: Polysaccharide | ![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Sugar | ChemComp-NAG / ![]() |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.87 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: Wizard screen H12 derived. 1 M Potassium sodium tartrate, 0.1 M MES/ Sodium hydroxide pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: nitrogen stream / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 16, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.175→100.898 Å / Num. obs: 37561 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 7.028 % / Biso Wilson estimate: 76.773 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 9.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: Rosettafold Resolution: 3.18→79.52 Å / SU ML: 0.54 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.07 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 236.98 Å2 / Biso mean: 104.2347 Å2 / Biso min: 29.6 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.18→79.52 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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