[日本語] English
万見
- PDB-7zez: Trimolecular complex Cyp33-RRMdelta alpha : MLL1-PHD3 : H3K4me3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zez
タイトルTrimolecular complex Cyp33-RRMdelta alpha : MLL1-PHD3 : H3K4me3
要素
  • Histone H3
  • Isoform 3 of Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
  • MLL cleavage product N320
キーワードTRANSCRIPTION / RRM / RNA BINDING PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX / HISTONE 3 / H3K4me3 / EPIGENETIC / MLL1 Transcription regulation / infant leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / poly(A) binding / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / T-helper 2 cell differentiation ...protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / poly(A) binding / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / T-helper 2 cell differentiation / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / U2-type catalytic step 2 spliceosome / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / anterior/posterior pattern specification / cyclosporin A binding / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / MLL1 complex / positive regulation of viral genome replication / protein peptidyl-prolyl isomerization / negative regulation of fibroblast proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / spleen development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / circadian regulation of gene expression / lysine-acetylated histone binding / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / protein modification process / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PKMTs methylate histone lysines / mRNA splicing, via spliceosome / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nucleosome / protein folding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / fibroblast proliferation / methylation / protein-containing complex assembly / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / apoptotic process / chromatin binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / RNA-binding domain superfamily / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Blatter, M. / Allain, F. / Meylan, C.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: RNA binding induces an allosteric switch in Cyp33 to repress MLL1-mediated transcription.
著者: Blatter, M. / Meylan, C. / Clery, A. / Giambruno, R. / Nikolaev, Y. / Heidecker, M. / Solanki, J.A. / Diaz, M.O. / Gabellini, D. / Allain, F.H.
履歴
登録2022年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct.title

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Isoform 3 of Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
B: MLL cleavage product N320
D: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3265
ポリマ－19,1953
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 3 of Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / PPIase E / Cyclophilin E / Cyclophilin-33 / Rotamase E


分子量: 10349.721 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM (UNP RESIDUES 1-90) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIE, CYP33 / プラスミド: PTYB12 / 詳細 (発現宿主): NdeI plus XhoI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 MLL cleavage product N320 / N-terminal cleavage product of 320 kDa / p320


分子量: 7437.360 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD ZINC FINGER (UNP RESIDUES 1564-1627) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / プラスミド: PTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03164
#3: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1407.620 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL TAIL (UNP RESIDUES 2-14) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B4E380
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
123isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
1184isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
1175isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
133isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1204isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1195isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
142isotropic13D 1H-15N NOESY
153isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1104isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
195isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
163isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1124isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
1115isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
173isotropic13D F3-FILTERED- F2-EDITED 13C NOESY
1144isotropic13D F3-FILTERED- F2-EDITED 13C NOESY
1135isotropic13D F3-FILTERED- F2-EDITED 13C NOESY
183isotropic12D F2- FILTERED NOESY
1164isotropic12D F2- FILTERED NOESY
1155isotropic12D F2- FILTERED NOESY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution21 mM [U-100% 15N] PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E, 1 mM [U-100% 15N] HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A, 1 mM HISTONE H3, 40 mM sodium chloride, 40 mM sodium phosphate, 50 uM zinc chloride, 90% H2O/10% D2O15N90% H2O/10% D2O
solution31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A, 1 mM HISTONE H3, 40 mM sodium chloride, 40 mM sodium phosphate, 10 uM zinc chloride, 90% H2O/10% D2O13C15N90% H2O/10% D2O
solution41 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E, 1 mM HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A, 1 mM HISTONE H3, 40 mM sodium chloride, 40 mM sodium phosphate, 10 uM zinc chloride, 100% D2O13C15N_Cyp33100% D2O
solution51 mM PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A, 1 mM HISTONE H3, 40 mM sodium chloride, 40 mM sodium phosphate, 10 uM zinc chloride, 100% D2O13C15N_MLL1100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E[U-100% 15N]2
1 mMHISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A[U-100% 15N]2
1 mMHISTONE H3natural abundance2
40 mMsodium chloridenatural abundance2
40 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 uMzinc chloridenatural abundance2
1 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E[U-100% 13C; U-100% 15N]3
1 mMHISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A[U-100% 13C; U-100% 15N]3
1 mMHISTONE H3natural abundance3
40 mMsodium chloridenatural abundance3
40 mMsodium phosphatenatural abundance3
10 uMzinc chloridenatural abundance3
1 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E[U-100% 13C; U-100% 15N]4
1 mMHISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2Anatural abundance4
1 mMHISTONE H3natural abundance4
40 mMsodium chloridenatural abundance4
40 mMsodium phosphatenatural abundance4
10 uMzinc chloridenatural abundance4
1 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE Enatural abundance5
1 mMHISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE 2A[U-100% 13C; U-100% 15N]5
1 mMHISTONE H3natural abundance5
40 mMsodium chloridenatural abundance5
40 mMsodium phosphatenatural abundance5
10 uMzinc chloridenatural abundance5
試料状態イオン強度: 80 mM / Label: standard / pH: 7 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 310.15 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 900 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AmberCASE, DARDEN, CHEATHAM, III, SIMMERLING, WANG, DUKE, LUO, ... AND KOLLMAN精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る