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万見
- PDB-7zev: Free form of extended Cyp33-RRM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zev
タイトルFree form of extended Cyp33-RRM
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
キーワードTRANSCRIPTION / RRM / RNA BINDING PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX / HISTONE 3 / H3K4me3 / EPIGENETIC / MLL1 Transcription regulation / infant leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase ...poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / mRNA splicing, via spliceosome / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein folding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Blatter, M. / Allain, F. / Meylan, C.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: RNA binding induces an allosteric switch in Cyp33 to repress MLL1-mediated transcription.
著者: Blatter, M. / Meylan, C. / Clery, A. / Giambruno, R. / Nikolaev, Y. / Heidecker, M. / Solanki, J.A. / Diaz, M.O. / Gabellini, D. / Allain, F.H.
履歴
登録2022年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct.title
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1901
ポリマ－13,1901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / PPIase E / Cyclophilin E / Cyclophilin-33 / Rotamase E


分子量: 13189.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIE, CYP33 / プラスミド: PTYB12 / 詳細 (発現宿主): NdeI plus XhoI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
132isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D 1H-15N NOESY
152isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
162isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-100% 15N] PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E, 40 mM sodium chloride, 40 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O15N90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E, 40 mM sodium chloride, 40 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O13C15N90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E[U-100% 15N]1
40 mMsodium chloridenatural abundance1
40 mMsodium phosphatenatural abundance1
1 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE E[U-100% 13C; U-100% 15N]2
40 mMsodium chloridenatural abundance2
40 mMsodium phosphatenatural abundance2
試料状態イオン強度: 80 mM / Label: standard / pH: 7 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 303.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber10Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CYANA3.96Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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