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- PDB-7ze7: BRD4 in complex with FragLite21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ze7
タイトルBRD4 in complex with FragLite21
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードTRANSCRIPTION / FragLites / anomalous / BRD4 / Fragment screening
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / host-mediated suppression of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / host-mediated suppression of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / histone binding / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
5-bromo-2-hydroxybenzonitrile / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Turberville, S. / Martin, M.P. / Hope, I. / Noble, M.E.M.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Cancer Research UKC57659/A27310 英国
Cancer Research UKC1362/A20263 英国
Cancer Research UKC2215/A21421 英国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Mapping Ligand Interactions of Bromodomains BRD4 and ATAD2 with FragLites and PepLites─Halogenated Probes of Druglike and Peptide-like Molecular Interactions.
著者: Davison, G. / Martin, M.P. / Turberville, S. / Dormen, S. / Heath, R. / Heptinstall, A.B. / Lawson, M. / Miller, D.C. / Ng, Y.M. / Sanderson, J.N. / Hope, I. / Wood, D.J. / Cano, C. / ...著者: Davison, G. / Martin, M.P. / Turberville, S. / Dormen, S. / Heath, R. / Heptinstall, A.B. / Lawson, M. / Miller, D.C. / Ng, Y.M. / Sanderson, J.N. / Hope, I. / Wood, D.J. / Cano, C. / Endicott, J.A. / Hardcastle, I.R. / Noble, M.E.M. / Waring, M.J.
履歴
登録2022年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7834
ポリマ－15,2951
非ポリマー4883
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.870, 43.237, 79.352
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15294.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-UUJ / 5-bromo-2-hydroxybenzonitrile / 5-ブロモ-2-ヒドロキシベンゾニトリル


分子量: 198.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H4BrNO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Buffer system 3 (1 M Tris, 1 M BICINE, pH 8.5), 34-44% Precipitant Solution 3 (20% PEG 4000, 40%) and 60-80 mM Halogens Mix (NaF, NaBr and NaI) solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.898442 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.898442 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→39.68 Å / Num. obs: 38688 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
6.74-39.68110.02529710.010.027
1.23-1.2512.93.4618900.3391.4383.751

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LRQ

5lrq


解像度: 1.23→39.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 1.159 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.056 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2365 1919 4.968 %
Rwork0.2026 36705 -
all0.204 --
obs-38624 99.972 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 19.365 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å2-0 Å2
2---0.423 Å20 Å2
3----0.187 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→39.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1076 0 26 169 1271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0121194
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9681.6531631
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4445140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.60825.16760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.47515209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.336153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.2798
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2290.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1680.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.270.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5411.522542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.162.278685
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7121.905652
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.882.744945
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.23522.9471944
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.23-1.2620.3511500.342678X-RAY DIFFRACTION100
1.262-1.2970.3411420.3272585X-RAY DIFFRACTION100
1.297-1.3340.3161240.2972534X-RAY DIFFRACTION99.9624
1.334-1.3750.281050.2812482X-RAY DIFFRACTION100
1.375-1.420.2841090.2642416X-RAY DIFFRACTION99.9604
1.42-1.470.271390.2422307X-RAY DIFFRACTION100
1.47-1.5260.281050.2192247X-RAY DIFFRACTION100
1.526-1.5880.2731090.1982169X-RAY DIFFRACTION100
1.588-1.6580.2271180.192064X-RAY DIFFRACTION100
1.658-1.7390.2241020.1921987X-RAY DIFFRACTION100
1.739-1.8330.2111070.1871875X-RAY DIFFRACTION100
1.833-1.9440.238890.1931795X-RAY DIFFRACTION100
1.944-2.0790.2211060.1951684X-RAY DIFFRACTION100
2.079-2.2450.214770.1911598X-RAY DIFFRACTION100
2.245-2.4590.234730.1831460X-RAY DIFFRACTION100
2.459-2.7490.221700.1921345X-RAY DIFFRACTION100
2.749-3.1740.241650.1891181X-RAY DIFFRACTION100
3.174-3.8850.186550.1751011X-RAY DIFFRACTION100
3.885-5.4880.196420.158812X-RAY DIFFRACTION100
5.488-39.680.323320.274475X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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