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万見
- PDB-7zdd: Crystal structure of TRIM33 PHD-Bromodomain isoform B in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zdd
タイトルCrystal structure of TRIM33 PHD-Bromodomain isoform B in complex with H3K10ac histone peptide.
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
  • Histone H3.X
キーワードTRANSCRIPTION / E3 ubiquitin-protein ligase / acetylation
機能・相同性
機能・相同性情報


co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / nucleosome ...co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. ...B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain / Histone-fold / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.X / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.625 Å
データ登録者Caria, S. / Duclos, S. / Crespillo, S. / Errey, J. / Barker, J.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Other governmentOUI17491 英国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Identification of Histone Peptide Binding Specificity and Small-Molecule Ligands for the TRIM33 alpha and TRIM33 beta Bromodomains.
著者: Sekirnik, A.R. / Reynolds, J.K. / See, L. / Bluck, J.P. / Scorah, A.R. / Tallant, C. / Lee, B. / Leszczynska, K.B. / Grimley, R.L. / Storer, R.I. / Malattia, M. / Crespillo, S. / Caria, S. / ...著者: Sekirnik, A.R. / Reynolds, J.K. / See, L. / Bluck, J.P. / Scorah, A.R. / Tallant, C. / Lee, B. / Leszczynska, K.B. / Grimley, R.L. / Storer, R.I. / Malattia, M. / Crespillo, S. / Caria, S. / Duclos, S. / Hammond, E.M. / Knapp, S. / Morris, G.M. / Duarte, F. / Biggin, P.C. / Conway, S.J.
履歴
登録2022年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
D: Histone H3.X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8287
ポリマ－23,5082
非ポリマー3205
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.13, 52.893, 105.698
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33 / Ectodermin homolog / RET-fused gene 7 protein / Protein Rfg7 / Transcription intermediary factor 1- ...Ectodermin homolog / RET-fused gene 7 protein / Protein Rfg7 / Transcription intermediary factor 1-gamma / TIF1-gamma / Tripartite motif-containing protein 33


分子量: 22274.467 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 882-1073 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM33, KIAA1113, RFG7, TIF1G / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UPN9, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.X / Histone H3.Y2


分子量: 1233.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide contains an extra lysine on the C-terminus when compared with the wild-type [ARTKQTARK(ac)]
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DPK5
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / Density meas: 1 Mg/m3 / 溶媒含有率: 45.09 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.2 M ammonium chloride, 0.1 M sodium acetate pH 5.0, 20% w/v PEG 6000
PH範囲: 5

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データ収集

回折平均測定温度: 197 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月5日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.625→37.385 Å / Num. obs: 16564 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.625→1.776 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 1.184 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 829 / CC1/2: 0.595 / Rpim(I) all: 0.462 / % possible all: 57.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
autoPROC1.1.7 (20200918)データ削減
STARANISOVersion 2.3.46 (17-Sep-2020データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MR8

5mr8


解像度: 1.625→37.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU R Cruickshank DPI: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.182 / SU Rfree Blow DPI: 0.159 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.151
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2502 841 -RANDOM
Rwork0.2077 ---
obs0.2099 16564 63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3863 Å20 Å20 Å2
2---1.2933 Å20 Å2
3---0.907 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.625→37.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1506 0 11 182 1699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081573HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.862130HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d559SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes261HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1553HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion200SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1470SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.19
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.39
LS精密化 シェル解像度: 1.625→1.72 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3204 16 -
Rwork0.2844 --
obs--9.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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