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- PDB-7zag: Cryo-EM structure of a Pyrococcus abyssi 30S bound to Met-initiat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zag
タイトルCryo-EM structure of a Pyrococcus abyssi 30S bound to Met-initiator tRNA,mRNA, aIF1A and the C-terminal domain of aIF5B.
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 25
  • (50S ribosomal protein ...) x 2
  • (Translation initiation factor ...) x 2
  • Met-tRNAiMET
  • Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation
  • mRNA
  • rRNA
キーワードTRANSLATION / Initiation complex / translation initiation / small ribosomal subunit / aIF5b
機能・相同性
機能・相同性情報


intein-mediated protein splicing / intron homing / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / translation initiation factor activity / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit / endonuclease activity / tRNA binding / rRNA binding ...intein-mediated protein splicing / intron homing / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / translation initiation factor activity / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit / endonuclease activity / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor aIF-2, archaea / Small zinc finger protein HVO_2753-like, zinc-binding pocket / Small zinc finger protein HVO_2753-like / Small zinc finger protein HVO_2753-like, Zn-binding pocket / Ribosomal protein S27ae / Ribosomal protein S9, archaeal / Ribosomal protein S13, archaeal / Ribosomal protein S17, archaeal / Ribosomal protein S6e, archaeal / Ribosomal protein S4, archaeal ...Translation initiation factor aIF-2, archaea / Small zinc finger protein HVO_2753-like, zinc-binding pocket / Small zinc finger protein HVO_2753-like / Small zinc finger protein HVO_2753-like, Zn-binding pocket / Ribosomal protein S27ae / Ribosomal protein S9, archaeal / Ribosomal protein S13, archaeal / Ribosomal protein S17, archaeal / Ribosomal protein S6e, archaeal / Ribosomal protein S4, archaeal / Ribosomal protein S12, archaea / Ribosomal protein S3, archaeal / 30S ribosomal protein S3Ae / : / Ribosomal protein S7, archaeal / Ribosomal protein S19e, archaeal / Ribosomal protein S11, archaeal / Ribosomal protein S2, archaeal / Ribosomal protein S14, type Z, archaeal / Ribosomal protein S8e, archaeal / Elongation factor Tu-type domain / Elongation factor Tu domain 4 / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / Intein splicing domain / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Ribosomal protein L7Ae, archaea / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / Intein N-terminal splicing region / Intein N-terminal splicing motif profile. / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / Homing endonuclease / Hint domain superfamily / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal / RS4NT (NUC023) domain / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein S3Ae / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein S28e
類似検索 - ドメイン・相同性
METHIONINE / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS31 ...METHIONINE / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS31 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Probable translation initiation factor IF-2 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Translation initiation factor 1A / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein uS15
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Coureux, P.D. / Bourgeois, G. / Mechulam, Y. / Schmitt, E. / Kazan, R.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Role of aIF5B in archaeal translation initiation.
著者: Ramy Kazan / Gabrielle Bourgeois / Christine Lazennec-Schurdevin / Eric Larquet / Yves Mechulam / Pierre-Damien Coureux / Emmanuelle Schmitt /
要旨: In eukaryotes and in archaea late steps of translation initiation involve the two initiation factors e/aIF5B and e/aIF1A. In eukaryotes, the role of eIF5B in ribosomal subunit joining is established ...In eukaryotes and in archaea late steps of translation initiation involve the two initiation factors e/aIF5B and e/aIF1A. In eukaryotes, the role of eIF5B in ribosomal subunit joining is established and structural data showing eIF5B bound to the full ribosome were obtained. To achieve its function, eIF5B collaborates with eIF1A. However, structural data illustrating how these two factors interact on the small ribosomal subunit have long been awaited. The role of the archaeal counterparts, aIF5B and aIF1A, remains to be extensively addressed. Here, we study the late steps of Pyrococcus abyssi translation initiation. Using in vitro reconstituted initiation complexes and light scattering, we show that aIF5B bound to GTP accelerates subunit joining without the need for GTP hydrolysis. We report the crystallographic structures of aIF5B bound to GDP and GTP and analyze domain movements associated to these two nucleotide states. Finally, we present the cryo-EM structure of an initiation complex containing 30S bound to mRNA, Met-tRNAiMet, aIF5B and aIF1A at 2.7 Å resolution. Structural data shows how archaeal 5B and 1A factors cooperate to induce a conformation of the initiator tRNA favorable to subunit joining. Archaeal and eukaryotic features of late steps of translation initiation are discussed.
履歴
登録2022年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年4月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: rRNA
A: 30S ribosomal protein S3Ae
B: 30S ribosomal protein S2
C: Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation
D: 30S ribosomal protein S4
E: 30S ribosomal protein S4e
F: 30S ribosomal protein S5
G: 30S ribosomal protein S6e
H: 30S ribosomal protein S7
I: 30S ribosomal protein S8
J: 30S ribosomal protein S8e
K: 30S ribosomal protein S9
L: 30S ribosomal protein S10
M: 30S ribosomal protein S11
N: 30S ribosomal protein S12
O: 30S ribosomal protein S13
P: 30S ribosomal protein S14 type Z
Q: 30S ribosomal protein S15
R: 30S ribosomal protein S17
S: 30S ribosomal protein S17e
T: 30S ribosomal protein S19
U: 30S ribosomal protein S19e
V: 30S ribosomal protein S24e
W: 30S ribosomal protein S27e
X: 30S ribosomal protein S28e
Y: 30S ribosomal protein S27ae
Z: 30S ribosomal protein S3
0: 50S ribosomal protein L41e
3: 50S ribosomal protein L7Ae
5: mRNA
4: Met-tRNAiMET
6: Translation initiation factor 1A
7: Translation initiation factor 5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,034,122102
ポリマ－1,032,07333
非ポリマー2,04969
水6,828379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, SDS-PAGE
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

-
RNA鎖 , 3種, 3分子 254

#1: RNA鎖 rRNA


分子量: 487993.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: GenBank: 5457433
#30: RNA鎖 mRNA


分子量: 8064.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
#31: RNA鎖 Met-tRNAiMET


分子量: 24833.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 1334604293

+
30S ribosomal protein ... , 25種, 25分子 ABDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ

#2: タンパク質 30S ribosomal protein S3Ae / Ribosomal protein S1e


分子量: 22888.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V2K7
#3: タンパク質 30S ribosomal protein S2


分子量: 23026.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V191
#5: タンパク質 30S ribosomal protein S4


分子量: 21381.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61992
#6: タンパク質 30S ribosomal protein S4e


分子量: 28246.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U8
#7: タンパク質 30S ribosomal protein S5


分子量: 26523.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1V5
#8: タンパク質 30S ribosomal protein S6e


分子量: 14029.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UYS3
#9: タンパク質 30S ribosomal protein S7


分子量: 24662.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V109
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S8


分子量: 14772.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1V0
#11: タンパク質 30S ribosomal protein S8e


分子量: 14293.733 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UZL4
#12: タンパク質 30S ribosomal protein S9


分子量: 15293.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V195
#13: タンパク質 30S ribosomal protein S10


分子量: 11795.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0V6
#14: タンパク質 30S ribosomal protein S11


分子量: 14772.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62010
#15: タンパク質 30S ribosomal protein S12


分子量: 16477.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61994
#16: タンパク質 30S ribosomal protein S13


分子量: 16992.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1A0
#17: タンパク質 30S ribosomal protein S14 type Z


分子量: 6644.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62012
#18: タンパク質 30S ribosomal protein S15


分子量: 18697.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V2K9
#19: タンパク質 30S ribosomal protein S17


分子量: 13364.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U5
#20: タンパク質 30S ribosomal protein S17e


分子量: 8059.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0G0
#21: タンパク質 30S ribosomal protein S19


分子量: 15307.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1T9
#22: タンパク質 30S ribosomal protein S19e


分子量: 17422.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0G8
#23: タンパク質 30S ribosomal protein S24e


分子量: 11798.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UY20
#24: タンパク質 30S ribosomal protein S27e


分子量: 7186.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UXZ3
#25: タンパク質 30S ribosomal protein S28e


分子量: 8102.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61029
#26: タンパク質 30S ribosomal protein S27ae


分子量: 5992.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61238
#27: タンパク質 30S ribosomal protein S3


分子量: 23472.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U1

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#4: タンパク質 Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation


分子量: 7163.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: G8ZFK7

-
50S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 03

#28: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L41e / Large ribosomal subunit protein eL41


分子量: 4910.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 参照: UniProt: Q8U232
#29: タンパク質 50S ribosomal protein L7Ae / Ribosomal protein L8e


分子量: 13442.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62008

-
Translation initiation factor ... , 2種, 2分子 67

#32: タンパク質 Translation initiation factor 1A / aIF-1A


分子量: 15336.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 遺伝子: eIF1A, aif1A, PYRAB05910, PAB2441 / 株: GE5 / Orsay / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9V138
#33: タンパク質 Translation initiation factor 5B


分子量: 69122.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 株: GE5 / Orsay / 遺伝子: infB, PYRAB11390, PAB0755 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UZK7

-
非ポリマー , 4種, 448分子

#34: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#35: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#36: 化合物 ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#37: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of 30S ribosomal subunit with initiation factor aIF1A, the C-terminal domain of aIF5B, mRNA and tRNACOMPLEX#1-#330MULTIPLE SOURCES
230S and 50S ribosomal proteinsRIBOSOME#1-#291NATURAL
3mRNACOMPLEX#301SYNTHETIC
4Met-tRNAiMET, Translation initiation factor 1A and Translation initiation factor 5BCOMPLEX#31-#331RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)272844
33Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)272844
44Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)272844
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Synthetic construct (人工物)32630
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 6.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 39 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2000000
3次元再構成解像度: 2.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 193228 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00669877
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.545102192
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.62231517
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03912491
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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