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- PDB-7zab: Sam68 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zab
タイトルSam68
要素Isoform 2 of KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / Spinal Muscular Atrophy (脊髄性筋萎縮症)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA export from nucleus / Grb2-Sos complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of RNA export from nucleus / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of translational initiation / signaling adaptor activity / SH2 domain binding ...regulation of RNA export from nucleus / Grb2-Sos complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of RNA export from nucleus / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of translational initiation / signaling adaptor activity / SH2 domain binding / protein tyrosine kinase binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / 転写後修飾 / SH3 domain binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / T cell receptor signaling pathway / 精子形成 / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sam68, tyrosine-rich domain / KHDRBS, Qua1 domain / Qua1 domain / Tyrosine-rich domain of Sam68 / KH domain-containing BBP-like / KHドメイン / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / KHドメイン / K homology RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / : / KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Nadal, M. / Puestes-Prior, P.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Structure and function analysis of Sam68 and hnRNP A1 synergy in the exclusion of exon 7 from SMN2 transcripts.
著者: Nadal, M. / Anton, R. / Dorca-Arevalo, J. / Estebanez-Perpina, E. / Tizzano, E.F. / Fuentes-Prior, P.
履歴
登録2022年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Isoform 2 of KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,39115
ポリマ－13,4901
非ポリマー90114
水23413
1
AAA: Isoform 2 of KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 1
ヘテロ分子

AAA: Isoform 2 of KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 1
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 28.8 kDa, 2 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,78230
ポリマ－26,9802
非ポリマー1,80228
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_564x,-y+1,-z-1/21
Buried area7310 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.842, 97.842, 82.508
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11AAA-1001-

IOD

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 AAA

#1: タンパク質 Isoform 2 of KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 1 / GAP-associated tyrosine phosphoprotein p62 / Src-associated in mitosis 68 kDa protein / Sam68 / p21 ...GAP-associated tyrosine phosphoprotein p62 / Src-associated in mitosis 68 kDa protein / Sam68 / p21 Ras GTPase-activating protein-associated p62 / p68


分子量: 13489.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KHDRBS1, SAM68 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07666

-
非ポリマー , 8種, 27分子

#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION / リチウムカチオン / リチウム


分子量: 6.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Li
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→48.92 Å / Num. obs: 15064 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.5 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 2.46→2.56 Å / Num. unique obs: 1673 / CC1/2: 0.531

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EMO

5emo


解像度: 2.46→43.795 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 7.011 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.162 / ESU R Free: 0.149 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2232 776 5.156 %
Rwork0.2061 14275 -
all0.207 --
obs-15051 99.728 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 84.273 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.953 Å20 Å20 Å2
2---1.953 Å20 Å2
3---3.905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→43.795 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数942 0 47 13 1002
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0121001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1111.6561324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0785117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61723.33345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.95915195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.07154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02706
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0760.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3330.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.7450.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.9897.711473
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.21511.517589
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it13.8298.84528
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it16.24112.648735
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it16.711146.7153713
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.46-2.5240.412580.4831018X-RAY DIFFRACTION99.722
2.524-2.5930.489490.4821016X-RAY DIFFRACTION99.7191
2.593-2.6680.477760.439970X-RAY DIFFRACTION100
2.668-2.750.425440.348943X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.8410.311500.324938X-RAY DIFFRACTION100
2.841-2.940.269480.261888X-RAY DIFFRACTION99.7868
2.94-3.0510.289520.252877X-RAY DIFFRACTION100
3.051-3.1750.351430.241835X-RAY DIFFRACTION100
3.175-3.3160.264420.215801X-RAY DIFFRACTION100
3.316-3.4780.253440.221777X-RAY DIFFRACTION100
3.478-3.6660.256330.205740X-RAY DIFFRACTION100
3.666-3.8880.224360.192705X-RAY DIFFRACTION99.7308
3.888-4.1560.174430.183651X-RAY DIFFRACTION99.4269
4.156-4.4880.167270.161622X-RAY DIFFRACTION99.3874
4.488-4.9160.158330.143571X-RAY DIFFRACTION99.3421
4.916-5.4940.228210.146532X-RAY DIFFRACTION100
5.494-6.3410.256300.205463X-RAY DIFFRACTION99.596
6.341-7.7580.179210.191398X-RAY DIFFRACTION98.8208
7.758-10.9370.129150.173331X-RAY DIFFRACTION99.1404
10.937-43.7950.226110.276199X-RAY DIFFRACTION95.8904

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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